CCL

Összesen 12 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM003917
Első szerző:Csősz Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Substrate preference of transglutaminase 2 revealed by logistic regression analysis and intrinsic disorder examination / Csősz, É., Bagossi, P., Nagy, Z., Dosztányi, Zs., Simon, I., Fésüs, L.
Dátum:2008
Megjegyzések:Tissue transglutaminase (TG2) catalyzes the Ca(2+)-dependent posttranslational modification of proteins via formation of isopeptide bonds between their glutamine and lysine residues. Although substrate specificity of TG2 has been studied repeatedly at the sequence level, no clear consensus sequences have been determined so far. With the use of the extensive structural information on TG2 substrate proteins listed in TRANSDAB Wiki database, a slight preference of TG2 for glutamine and lysine residues situated in turns could be observed. When the spatial environment of the favored glutamine and lysine residues was analyzed with logistic regression, the presence of specific amino acid patterns was identified. By using the occurrence of the predictor amino acids as selection criteria, several polypeptides were predicted and later identified as novel in vitro substrates for TG2. By studying the sequence of TG2 substrate proteins lacking available crystal structure, the strong favorable influence on substrate selection of the presence of substrate glutamine and lysine residues in intrinsically disordered regions could also be revealed. The collected structural data have provided novel understanding of how this versatile enzyme selects its substrates in various cell compartments and tissues.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Molecular Biology 383 : 2 (2008), p. 390-402. -
További szerzők:Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Nagy Zoltán (számítástechnikus) Dosztányi Zsuzsanna Simon István Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM019817
Első szerző:Fang, Bin
Cím:Structural and kinetic analysis of caspase-3 reveals role for s5 binding site in substrate recognition / Bin Fang, Peter I. Boross, Jozsef Tozser, Irene T. Weber
Dátum:2006
ISSN:0022-2836
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Molecular Biology 360 : 3 (2006), p. 654-666. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Weber, Irene T.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM073127
035-os BibID:(WoS)000439402200002 (Scopus)85043977696
Első szerző:Fuxreiter Mónika (kutató vegyész)
Cím:Fuzziness in Protein Interactions : a Historical Perspective / Fuxreiter Monika
Dátum:2018
ISSN:0022-2836
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of Molecular Biology. - 430 : 16 (2018), p. 2278-2287. -
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM096180
035-os BibID:(WoS)000709464800005 (Scopus)85107471683
Első szerző:Hardenberg, Maarten
Cím:Observation of an α-synuclein liquid droplet state and its maturation into Lewy body-like assemblies / Maarten C. Hardenberg, Tessa Sinnige, Sam Casford, Samuel T. Dada, Chetan Poudel, Elizabeth A. Robinson, Monika Fuxreiter, Clemens F. Kaminksi, Gabriele S. Kaminski-Schierle, Ellen A. A. Nollen, Christopher M. Dobson, Michele Vendruscolo
Dátum:2021
ISSN:1674-2788 1759-4685
Megjegyzések:Misfolded α-synuclein is a major component of Lewy bodies, which are a hallmark of Parkinson's disease (PD). A large body of evidence shows that α-synuclein can aggregate into amyloid fibrils, but the relationship between α-synuclein self-assembly and Lewy body formation remains unclear. Here, we show, both in vitro and in a Caenorhabditis elegans model of PD, that α-synuclein undergoes liquid?liquid phase separation by forming a liquid droplet state, which converts into an amyloid-rich hydrogel with Lewy-body-like properties. This maturation process towards the amyloid state is delayed in the presence of model synaptic vesicles in vitro. Taken together, these results suggest that the formation of Lewy bodies may be linked to the arrested maturation of α-synuclein condensates in the presence of lipids and other cellular components.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Parkinson's disease
liquid?liquid phase separation
α-synuclein
Megjelenés:Journal of Molecular Cell Biology. - 13 : 4 (2021), p. 282-294. -
További szerzők:Sinnige, Tessa Casford, Sam Dada, Samuel T. Poudel, Chetan Robinson, Elizabeth A. Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész) Kaminksi, Clemens F. Kaminski-Schierle, Gabriele S. Nollen, Ellen A. A. Dobson, Christopher M. Vendruscolo, Michele
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM108790
035-os BibID:(Scopus)85148381582 (WoS)000944102100001
Első szerző:Hoffka Gyula (vegyész)
Cím:Self-inhibited state of Venezuelan equine encephalitis virus (VEEV) nsP2 cysteine protease : a crystallographic and molecular dynamics analysis / Gyula Hoffka, George T. Lountos, Danielle Needle, Alexander Wlodawer, David S. Waugh, József Tőzsér, János András Mótyán
Dátum:2023
ISSN:0022-2836
Megjegyzések:The Venezuelan equine encephalitis virus (VEEV) belongs to the Togaviridae family and is pathogenic to both humans and equines. The VEEV non-structural protein 2 (nsP2) is a cysteine protease (nsP2pro) that processes the polyprotein and thus it is a drug target for inhibitor discovery. The atomic structure of the VEEV nsP2 catalytic domain was previously characterized by both X-ray crystallography and computational studies. A modified nsP2pro harboring a N475A mutation in the N terminus was observed to exhibit an unexpected conformation: the N-terminal residues bind to the active site, mimicking binding of a substrate. The large conformational change of the N terminus was assumed to be induced by the N475A mutation, as N475 has an important role in stabilization of the N terminus and the active site. This conformation was first observed in the N475A mutant, but we also found it while determining a crystal structure of the catalytically active nsP2pro containing the wild-type N475 active site residue and K741A/K767A surface entropy reduction mutations. This suggests that the N475A mutation is not a prerequisite for self-inhibition. Here, we describe a high resolution (1.46 ?A) crystal structure of a truncated nsP2pro (residues 463-785, K741A/K767A) and analyze the structure further by molecular dynamics to study the active and self-inhibited conformations of nsP2pro and its N475A mutant. A comparison of the different conformations of the N-terminal residues sheds a light on the interactions that play an important role in the stabilization of the enzyme.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Venezuelan equine encephalitis virus
protease
alphavirus
crystallography
molecular dynamics
Megjelenés:Journal Of Molecular Biology. - 435 : 6 (2023), p. 1-20. -
További szerzők:Lountos, George T. Needle, Danielle Wlodawer, Alexander Waugh, David S. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus)
Pályázati támogatás:TKP2021-EGA-20 (Biotechnology)
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM040663
Első szerző:Liu, Fengling
Cím:Kinetic, Stability, and Structural Changes in High-resolution Crystal Structures of HIV-1 Protease with Drug-resistant Mutations L24I, I50V, and G73S / Liu Fengling, Boross Peter I., Wang Yuan-Fang, Tozser Jozsef, Louis John M., Harrison Robert W., Weber Irene T.
Dátum:2005
ISSN:0022-2836
Megjegyzések:The crystal structures, dimer stabilities, and kinetics have been analyzed for wild-type human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) protease (PR) and resistant mutants PR(L24I), PR(I50V), and PR(G73S) to gain insight into the molecular basis of drug resistance. The mutations lie in different structural regions. Mutation I50V alters a residue in the flexible flap that interacts with the inhibitor, L24I alters a residue adjacent to the catalytic Asp25, and G73S lies at the protein surface far from the inhibitor-binding site. PR(L24I) and PR(I50V), showed a 4% and 18% lower k(cat)/K(m), respectively, relative to PR. The relative k(cat)/K(m) of PR(G73S) varied from 14% to 400% when assayed using different substrates. Inhibition constants (K(i)) of the antiviral drug indinavir for the reaction catalyzed by the mutant enzymes were about threefold and 50-fold higher for PR(L24I) and PR(I50V), respectively, relative to PR and PR(G73S). The dimer dissociation constant (K(d)) was estimated to be approximately 20 nM for both PR(L24I) and PR(I50V), and below 5 nM for PR(G73S) and PR. Crystal structures of the mutants PR(L24I), PR(I50V) and PR(G73S) were determined in complexes with indinavir, or the p2/NC substrate analog at resolutions of 1.10-1.50 Angstrom. Each mutant revealed distinct structural changes relative to PR. The mutated residues in PR(L24I) and PR(I50V) had reduced intersubunit contacts, consistent with the increased K(d) for dimer dissociation. Relative to PR, PR(I50V) had fewer interactions of Val50 with inhibitors, in agreement with the dramatically increased K(i). The distal mutation G73S introduced new hydrogen bond interactions that can transmit changes to the substrate-binding site and alter catalytic activity. Therefore, the structural alterations observed for drug-resistant mutations were in agreement with kinetic and stability changes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Molecular Biology. - 354 : 4 (2005), p. 789-800. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Wang, Yuan-Fang Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Louis, John M. Harrison, Robert W. Weber, Irene T.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM019933
Első szerző:Liu, Fengling
Cím:Mechanism of drug resistance revealed by the crystal structure of the unliganded HIV-1 protease with F53L mutation / Fengling Liu, Andrey Y. Kovalevsky, John M. Louis, Peter I. Boross, Yuan-Fang Wang, Robert W. Harrison, Irene T. Weber
Dátum:2006
ISSN:0022-2836
Megjegyzések:Mutations in HIV-1 protease (PR) that produce resistance to antiviral PR inhibitors are a major problem in AIDS therapy. The mutation F53L arising from antiretroviral therapy was introduced into the flexible flap region of the wild-type PR to study its effect and potential role in developing drug resistance. Compared to wild-type PR, PR(F53L) showed lower (15%) catalytic efficiency, 20-fold weaker inhibition by the clinical drug indinavir, and reduced dimer stability, while the inhibition constants of two peptide analog inhibitors were slightly lower than those for PR. The crystal structure of PR(F53L) was determined in the unliganded form at 1.35 Angstrom resolution in space group P4(1)2(1)2. The tips of the flaps in PR(F53L) had a wider separation than in unliganded wild-type PR, probably due to the absence of hydrophobic interactions of the side-chains of Phe53 and Ile50'. The changes in interactions between the flaps agreed with the reduced stability of PR(F53L) relative to wild-type PR. The altered flap interactions in the unliganded form of PR(F53L) suggest a distinct mechanism for drug resistance, which has not been observed in other common drug-resistant mutants.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Molecular Biology. - 358 : 5 (2006), p. 1191-1199. -
További szerzők:Kovalevsky, Andrey Yu Louis, John M. Wang, Yuan-Fang Harrison, Robert W. Weber, Irene T. Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM088307
035-os BibID:(WoS)000532698400027 (Scopus)85081971258
Első szerző:Miskei Márton (molekuláris biológus, genetikus)
Cím:Sequence-Based Prediction of Fuzzy Protein Interactions / Miskei Marton, Attila Horvath, Michele Vendruscolo, Monika Fuxreiter
Dátum:2020
ISSN:0022-2836
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Matematikai és természettudományok - Kémiai tudományok
Megjelenés:Journal Of Molecular Biology. - 432 : 7 (2020), p. 2289-2303. -
További szerzők:Horváth Attila (1988-) (programtervező informatikus) Vendruscolo, Michele Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész)
Pályázati támogatás:MTA-DE Lendület
MTA
Fehérjedinamikai Kutatócsoport
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM001535
Első szerző:Olivares, Isabel
Cím:HIV-1 protease dimer interface mutations that compensate for viral reverse transcriptase instability in infectious virions / Olivares I., Mulky A., Boross P., Tőzsér J., Kappes J. C., López-Galindez C., Menéndez-Arias L.
Dátum:2007
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Molecular Biology 372 : 2 (2007), p. 369-381. -
További szerzők:Mulky, Alok Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Kappes, John C. López-Galindez, Cecilio Menéndez-Arias, Luis
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM076977
035-os BibID:(WoS)000465365100012 (Scopus)85063113813
Első szerző:Sharma, Rashmi (PhD. hallgató)
Cím:Specific and fuzzy interactions cooperate in modulating protein half-life / Rashmi Sharma, Máté Demény, Viktor Ambrus, Sándor Balázs Király, Tibor Kurtán, Pietro Gatti-Lafranconi, Monika Fuxreiter
Dátum:2019
ISSN:0022-2836
Megjegyzések:Protein degradation is critical for maintaining cellular homeostasis. The 20S proteasome is selective for unfolded, extended polypeptide chains without ubiquitin tags. Sequestration of such segments by protein partners, however, may provide a regulatory mechanism. Here we used the AP-1 complex to study how c-Fos turnover is controlled by interactions with c-Jun. We show that heterodimerization with c-Jun increases c-Fos half-life. Mutations affecting specific contact sites (L165V, L172V) or charge separation (E175D, E189D, K190R) with c-Jun both modulate c-Fos turnover, proportionally to their impact on binding affinity. The fuzzy tail beyond the structured b-HLH/ZIP domain (~165 residues) also contributes to the stabilization of the AP-1 complex, removal of which decreases c-Fos half-life. Thus, protein turnover by 20S proteasome is fine-tuned by both specific and fuzzy interactions, consistently with the previously proposed 'nanny' model.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
protein degradation
20S proteasome
AP-1 complex
fuzzy complex
nanny model
Megjelenés:Journal of Molecular Biology. - 431 : 8 (2019), p. 1700-1707. -
További szerzők:Demény Máté Ágoston (1976-) (molekuláris biológus) Ambrus Viktor Attila (1989-) (biotechnológus) Király Sándor Balázs (1991-) (vegyész) Kurtán Tibor (1973-) (vegyész, angol szakfordító) Gatti-Lafranconi, Pietro Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
NKFI K120181
Egyéb
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
DOI
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM096175
035-os BibID:(cikkazonosító)167201 (WoS)000784281000007 (Scopus)85114105226
Első szerző:Vendruscolo, Michele
Cím:Sequence determinants of the aggregation of proteins within condensates generated by liquid-liquid phase separation / Michele Vendruscolo, Monika Fuxreiter
Dátum:2022
ISSN:0022-2836
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Molecular Biology. - 434 : 1 (2022), p. 1-12. -
További szerzők:Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
MTA-DE 11015
MTA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM088308
035-os BibID:(WoS)000512220300015 (Scopus)85076499057
Első szerző:Zsólyomi Fruzsina
Cím:Patterns of Dynamics Comprise a Conserved Evolutionary Trait / F. Zsolyomi, V. Ambrus, M. Fuxreiter
Dátum:2020
ISSN:0022-2836
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Matematikai és természettudományok - Kémiai tudományok
Megjelenés:Journal Of Molecular Biology. - 432 : 2 (2020), p. 497-507. -
További szerzők:Ambrus Viktor Attila (1989-) (biotechnológus) Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész)
Pályázati támogatás:MTA-DE Lendület
MTA
Fehérjedinamikai Kutatócsoport
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1