CCL

Összesen 19 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM014055
Első szerző:Benkő Szilvia (molekuláris biológus)
Cím:Molecular determinants of the balance between co-repressor and co-activator recruitment to the retinoic acid receptor / Szilvia Benko, James D. Love, Marta Beladi, John W. R. Schwabe, Laszlo Nagy
Dátum:2003
ISSN:0021-9258
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:The Journal of Biological Chemistry. - 278 : 44 (2003), p. 43797-43806. -
További szerzők:Love, James D. Beládi Márta Schwabe, John W. R. Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
elektronikus változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM019815
Első szerző:Eckhardt, Erik R. M.
Cím:High density lipoprotein endocytosis by scavenger receptor SR-BII is clathrin-dependent and requires a carboxyl-terminal dileucine motif / Erik R. M. Eckhardt, Lei Cai, Shoba Shetty, Zhenze Zhao, Attila Szanto, Nancy R. Webb, Deneys R. Van der Westhuyzen
Dátum:2006
ISSN:0021-9258
Megjegyzések:The high density lipoprotein (HDL) receptor Scavenger Receptor BII (SR-BII) is encoded by an alternatively spliced mRNA from the SR-BI gene and is expressed in various tissues. SR-BII protein differs from SR-BI only in the carboxyl-terminal cytoplasmic tail, which, as we showed previously, must contain a signal that confers predominant intracellular expression and rapid endocytosis of HDL. We have shown that SR-BII mediates HDL endocytosis through aclathrin-dependent, caveolae-independent pathway. Two candidate amino acid motifs were identified in the tail that could mediate association with clathrin-containing endocytic vesicles: a putative dileucine motif at position 492-493 and an overlapping tyrosine-based YXXZ motif starting at position 489. Although substitution of tyrosine at position 489 with alanine or histidine did not affect endocytosis, substitution L492A resulted in increased surface binding of HDL and reduced HDL particle endocytosis. Substitution L493A had a less dramatic effect. No other regions in the carboxyl-terminal tail appeared to contain motifs required for HDL endocytosis. Substitutions of leucine at position 492 with the hydrophobic amino acids valine or phenylalanine also reduced HDL endocytosis, stressing the importance of leucine at this position. Introducing the SR-BII YTPLL motif into the carboxyl-terminal cytoplasmic tail of SR-BI converted SR-BI into an endocytic receptor resembling SR-BII. These results demonstrated that SR-BII differs from SR-BI in subcellular localization and trafficking and suggest that the two isoforms differ in the manner in which they target ligands intracellularly.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Biological Chemistry. - 281 : 7 (2006), p. 4348-4353. -
További szerzők:Szántó Attila (1976-) (orvos, biokémikus) Cai, Lei Shetty, Shoba Zhao, Zhenze Webb, Nancy R. Westhuyzen, Deneys R. van der
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM086696
035-os BibID:(WoS)000553333300022 (Scopus)85088493600
Első szerző:Fadel, Lina (gyógyszerész)
Cím:Agonist binding directs dynamic competition among nuclear receptors for heterodimerization with retinoid X receptor / Lina Fadel, Bálint Rehó, Julianna Volkó, Dóra Bojcsuk, Zsuzsanna Kolostyák, Gergely Nagy, Gabriele Müller, Zoltán Simándi, Éva Hegedüs, Gábor Szabó, Katalin Tóth, Laszlo Nagy, György Vámosi
Dátum:2020
ISSN:0021-9258 1083-351X
Megjegyzések:Retinoid X receptor (RXR) plays a pivotal role as a transcriptional regulator and serves as an obligatory heterodimerization partner for at least 20 other nuclear receptors (NRs). Given a potentially limiting/sequestered pool of RXR and simultaneous expression of several RXR partners, we hypothesized that NRs compete for binding to RXR and that this competition may be directed by specific agonist treatment. Here, we tested this hypothesis on three NRs: peroxisome proliferator-activated receptor γ (PPARγ), vitamin D receptor (VDR), and retinoic acid receptor α (RARα). Evaluation of competition relied on a nuclear-translocation assay applied in a three-color imaging model system by detecting changes in heterodimerization between RXRα and one of its partners (NR1), in the presence of another competing partner (NR2). Our results indicated dynamic competition between the NRs governed by two mechanisms. First, in the absence of agonist treatment, there is a hierarchy of affinities between RXRα and its partners in the following order: RARα>PPARγ>VDR. Second, upon agonist treatment, RXRα favors the liganded partner. We conclude that recruiting RXRα by the liganded NR not only facilitates a stimulus-specific cellular response, but might also impede other NR pathways involving RXRα.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Biological Chemistry. - 295 : 29 (2020), p. 10045-10061. -
További szerzők:Rehó Bálint (1992-) Volkó Julianna (1983-) (biotechnológus) Bojcsuk Dóra (1990-) (klinikai laboratóriumi kutató) Kolostyák Zsuzsanna Nagy Gergely (1986-) (molekuláris biológus) Müller, Gabriele Simándi Zoltán (1984-) (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus) Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus) Szabó Gábor (1953-) (biofizikus) Tóth Katalin Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:NKFIH NN129371
egyéb
NKFIH KKP129909
egyéb
NKFIH K124298
egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00050
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00003
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM040660
Első szerző:Ishima, Rieko
Cím:Folded Monomer of HIV-1 Protease / Ishima R., Ghirlando R., Tözsér J., Gronenborn A. M., Torchia D. A., Louis J. M.
Dátum:2001
ISSN:0021-9258
Megjegyzések:The mature human immunodeficiency virus type 1 protease rapidly folds into an enzymatically active stable dimer, exhibiting an intricate interplay between structure formation and dimerization. We now show by NMR and sedimentation equilibrium studies that a mutant protease containing the R87K substitution (PR(R87K)) within the highly conserved Gly(86)-Arg(87)-Asn(88) sequence forms a monomer with a fold similar to a single subunit of the dimer. However, binding of the inhibitor DMP323 to PR(R87K) produces a stable dimer complex. Based on the crystal structure and our NMR results, we postulate that loss of specific interactions involving the side chain of Arg(87) destabilizes PR(R87K) by perturbing the inner C-terminal beta-sheet (residues 96-99 from each monomer), a region that is sandwiched between the two beta-strands formed by the N-terminal residues (residues 1-4) in the mature protease. We systematically examined the folding, dimerization, and catalytic activities of mutant proteases comprising deletions of either one of the terminal regions (residues 1-4 or 96-99) or both. Although both N- and C-terminal beta-strands were found to contribute to dimer stability, our results indicate that the inner C-terminal strands are absolutely essential for dimer formation. Knowledge of the monomer fold and regions critical for dimerization may aid in the rational design of novel inhibitors of the protease to overcome the problem of drug resistance.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Biological Chemistry. - 276 : 52 (2001), p. 49110-49116. -
További szerzők:Ghirlando, Rodolfo Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Gronenborn, Angela M. Torchia, Dennis A. Louis, John M.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM040736
Első szerző:Kádas János (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök)
Cím:Narrow Substrate Specificity and Sensitivity toward Ligand-binding Site Mutations of Human T-cell Leukemia Virus Type 1 Protease / Kádas J., Weber I. T., Bagossi P., Miklóssy G., Boross P., Oroszlan S., Tözsér J.
Dátum:2004
ISSN:0021-9258
Megjegyzések:Human T-cell leukemia virus type 1 (HTLV-1) is associated with a number of human diseases; therefore, its protease is a potential target for chemotherapy. To compare the specificity of HTLV-1 protease with that of human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) protease, oligopeptides representing naturally occurring cleavage sites in various retroviruses were tested. The number of hydrolyzed peptides as well as the specificity constants suggested a substantially broader specificity of the HIV protease. Amino acid residues of HTLV-1 protease substrate-binding sites were replaced by equivalent ones of HIV-1 protease. Most of the single and multiple mutants had altered specificity and a dramatically reduced folding and catalytic capability, suggesting that mutations are not well tolerated in HTLV-1 protease. The catalytically most efficient mutant was that with the flap residues of HIV-1 protease. The inhibition profile of the mutants was also determined for five inhibitors used in clinical practice and inhibitor analogs of HTLV-1 cleavage sites. Except for indinavir, the HIV-1 protease inhibitors did not inhibit wild type and most of the mutant HTLV-1 proteases. The wild type HTLV-1 protease was inhibited by the reduced peptide bond-containing substrate analogs, whereas the mutants showed various degrees of weakened binding capability. Most interesting, the enzyme with HIV-1-like residues in the flap region was the most sensitive to the HIV-1 protease inhibitors and least sensitive to the HTLV-1 protease inhibitors, indicating that the flap plays an important role in defining the specificity differences of retroviral proteases.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Biological Chemistry. - 279 : 26 (2004), p. 27148-27157. -
További szerzők:Weber, Irene T. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Oroszlan, Stephen Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM040666
Első szerző:Louis, John M.
Cím:Stabilization from Autoproteolysis and Kinetic Characterization of the Human T-cell Leukemia Virus Type 1 Proteinase / Louis, J. M., Oroszlan, S., Tözsér, J.
Dátum:1999
ISSN:0021-9258
Megjegyzések:We have developed a system for expression and purification of wild-type human T-cell leukemia virus type 1 (HTLV-1) proteinase to attain sufficient quantities for structural, kinetic, and biophysical investigations. However, similar to the human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) proteinase, HTLV-1 proteinase also undergoes autoproteolysis rapidly upon renaturation to produce two products. The site of this autoproteolytic cleavage was mapped, and a resistant HTLV-1 proteinase construct (L40I) as well as another construct, wherein the two cysteine residues were exchanged to alanines, were expressed and purified. Oligopeptide substrates representing the naturally occurring cleavage sites in HTLV-1 were good substrates of the HTLV-1 proteinase. The kinetic parameters kcat and Km were nearly identical for all the three enzymes. Although three of four peptides representing HTLV-1 proteinase cleavage sites were fairly good substrates of HIV-1 proteinase, only two of nine peptides representing HIV-1 proteinase cleavage sites were hydrolyzed by the HTLV-1 proteinase, suggesting substantial differences in the specificity of the two enzymes. The large difference in the specificity of the two enzymes was also demonstrated by inhibition studies. Of the several inhibitors of HIV-1 or other retroviral proteinases that were tested on HTLV-1 proteinase, only two inhibit the enzyme with a Ki lower than 100 nM.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Biological Chemistry. - 274 : 10 (1999), p. 6660-6666. -
További szerzők:Oroszlan, Stephen Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM014352
Első szerző:Love, James D.
Cím:The Structural Basis for the Specificity of Retinoid-X Receptor-selective Agonists : new Insights Into the Role of Helix H12 / Love, J. D., Gooch, J. T., Benkő, S., Li, C., Nagy, L., Chatterjee, K. K. V., Evans, R. M., Schwabe, J. W. R.
Dátum:2002
ISSN:0021-9258
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Biological Chemistry. - 277 : 13 (2002), p. 11385-11391. -
További szerzők:Gooch, John T. Benkő Szilvia (1973-) (molekuláris biológus) Li, Chuan Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Chatterjee, Krishna Evans, Ronald M. Schwabe, John W. R.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM019934
Első szerző:Mitchell, Michael S.
Cím:Synthesis, processing, and composition of the virion-associated HTLV-1 reverse transcriptase / Michael S. Mitchell, József Tőzsér, Gerald Princler, Patricia A. Lloyd, Ashleigh Auth, David Derse
Dátum:2006
ISSN:0021-9258
Megjegyzések:It is not known whether the low infectivity and low virion-associated polymerase activity of human T-cell lymphotropic virus type-1 (HTLV-1) are due to the quantity or quality of the reverse transcriptase (RT), because the protein has not yet been fully characterized. We have developed anti-RT antibodies and constructed HTLV-1 expression plasmids that express truncated or hemagglutinin-tagged Pol polyproteins to examine the maturation and composition of HTLV-1 RT. We detected virion-associated proteins corresponding to RT-integrase (IN) (pr98) and RT (p62) as well as smaller proteins containing the polymerase (p49) or RNase H domains. We have identified the amino acid sequences in the Pol polyprotein that are cleaved by HTLV-1 protease to yield RT and IN. We have also identified the cleavage sites within RT that give rise to the p49 polymerase fragment. Immunoprecipitation of an epitope-tagged p62 subunit coprecipitated p49, indicating that the HTLV-1 RT complex can exist as a p62/p49 heterodimer analogous to the RT of HIV-1 (p66/p51).
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Biological Chemistry. - 281 : 7 (2006), p. 3964-3971. -
További szerzők:Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Princler, Gerald Lloyd, Patricia A. Auth, Ashleigh Derse, David
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM033276
035-os BibID:WOS:A1997XR22100042
Első szerző:Nemes Zoltán (molekuláris biológus, pszichiáter)
Cím:Identification of cytoplasmic actin as an abundant glutaminyl substrate for tissue transglutaminase in HL-60 and U937 cells undergoing apoptosis / Zoltán Nemes, Róza Adány, Margit Balázs, Peter Boross, László Fésüs
Dátum:1997
Megjegyzések:A lysine derivative, 3-[N-alpha[N-epsilon-[2',4'-dinitrophenyl]-amino-n-hexanoyl-L-lysylamido]-propane-1-ol, a novel amine substrate of transglutaminases, was synthesized and delivered into intact HL-60 and U937 human leukemia cells to probe the function of the intracellular enzyme. The novel substrate compound was covalently incorporated into intracellular proteins in these cells expressing high levels of tissue transglutaminase and undergoing apoptosis following the induction of their differentiation with dimethyl sulfoxide and retinoic acid. Immunoaffinity purification and microsequencing of labeled proteins identified cytoplasmic actin as the main endogenous glutaminyl substrate in these cells. As shown by confocal image analysis, cells revealed distinct labeling of the microfilament meshwork structures by the novel compound as the result of the intracellular action of transglutaminase.
Tárgyszavak:Orvostudományok Egészségtudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:The Journal of biological chemistry. - 272 : 33 (1997), p. 20577-20583. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Balázs Margit (1952-) (sejtbiológus, molekuláris genetikus) Ádány Róza (1952-) (megelőző orvostan és népegészségtan szakorvos)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM008378
Első szerző:Nemes Zoltán (molekuláris biológus, pszichiáter)
Cím:Transglutaminase-mediated intramolecular cross-linking of membrane-bound alpha-synuclein promotes amyloid formation in Lewy bodies / Nemes, Z., Petrovski, G., Aerts, M., Sergeant, K., Devreese, B., Fésüs, L.
Dátum:2009
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:The Journal of Biological Chemistry. - 284 : 40 (2009), p. 27252-27264. -
További szerzők:Petrovski, Goran (1975-) (orvos) Aerts, Maarten Sergeant, Kjell Devreese, Bart Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM060606
Első szerző:Nemes Zoltán (patológus)
Cím:Cholesterol 3-Sulfate Interferes with Cornified Envelope Assembly by Diverting Transglutaminase 1 Activity from the Formation of Cross-links and Esters to the Hydrolysis of Glutamine / Zoltán Nemes, Máté Demény, Lyuben N. Marekov, László Fésüs, Peter M. Steinert
Dátum:2000
ISSN:0021-9258 1083-351X
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Biological Chemistry. - 275 : 4 (2000), p. 2636-2646. -
További szerzők:Demény Máté Ágoston (1976-) (molekuláris biológus) Marekov, Lyuben N. Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Steinert, Peter M.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM107128
035-os BibID:(cikkazonosító)102896 (WoS)001009016200001 (Scopus)85147540608
Első szerző:Rehó Bálint
Cím:Agonist-controlled competition of RAR and VDR nuclear receptors for heterodimerization with RXR is manifested in their DNA-binding / Rehó Bálint, Fadel Lina, Brazda Peter, Benziane Anass, Hegedüs Éva, Sen Pialy, Gadella Theodorus W. Jr., Tóth Katalin, Nagy László, Vámosi György
Dátum:2023
ISSN:0021-9258 1083-351X
Megjegyzések:We found previously that nuclear receptors (NRs) compete for heterodimerization with their common partner, retinoid X receptor (RXR), in a ligand-dependent manner. To investigate potential competition in their DNA binding, we monitored the mobility of retinoic acid receptor (RAR) and vitamin D receptor (VDR) in live cells by fluorescence correlation spectroscopy. First, specific agonist treatment and RXR coexpression additively increased RAR DNA binding, while both agonist and RXR were required for increased VDR DNA binding, indicating weaker DNA binding of the VDR/RXR dimer. Second, coexpression of RAR, VDR, and RXR resulted in competition for DNA binding. Without ligand, VDR reduced the DNA-bound fraction of RAR and vice versa, i.e., a fraction of RXR molecules was occupied by the competing partner. The DNA-bound fraction of either RAR or VDR was enhanced by its own and diminished by the competing NR`s agonist. When treated with both ligands, the DNA-bound fraction of RAR increased as much as due to its own agonist, whereas that of VDR increased less. RXR agonist also increased DNA binding of RAR at the expense of VDR. In summary, competition between RAR and VDR for RXR is also manifested in their DNA binding in an agonist-dependent manner: RAR dominates over VDR in the absence of agonist or with both agonists present. Thus, side effects of NR-ligand-based (retinoids, thiazolidinediones) therapies may be ameliorated by other NR ligands and be at least partly explained by reduced DNA binding due to competition. Our results also complement the model of NR action by involving competition both for RXR and for DNA sites.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of Biological Chemistry. - 299 : 2 (2023), p. 1-16. -
További szerzők:Fadel, Lina (1988-) (gyógyszerész) Brázda Péter (1980-) (biológus, angol-magyar szakfordító) Benziane, Anass (1990-) (molekuláris biológus) Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus) Sen, Pialy Gadella, Theodorus W. Jr. Tóth Katalin (biofizikus) Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
NN129371
OTKA
ANN135107
OTKA
Tempus Public Foundation: Stipendium Hungaricum scholarship
Egyéb
German Academic Exchange Service and the Tempus Public Foundation #273478
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.