Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 2 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM113573
035-os BibID:
(cikkazonosító)7560 (Scopus)85158000408 (WoS)000977406500001
Első szerző:
Drezek, Karolina
Cím:
Valorisation of Whey Permeate in Sequential Bioprocesses towards Value-Added Products?Optimisation of Biphasic and Classical Batch Cultures of Kluyveromyces marxianus / Karolina Drȩżek, Maria Krystyna Sobczyk, Zoltán Kállai, Anna Detman, Paula Bardadyn, Jolanta Mierzejewska
Dátum:
2023
ISSN:
1422-0067
Megjegyzések:
Whey permeate is categorised as hazardous wastewater for aquatic environments, mainly due to its high lactose content. Therefore, it must be valorised before being released into the environment. One pathway for whey permeate management is its use in biotechnological processes. Herein, we present roads for whey permeate valorisation with the K. marxianus WUT240 strain. The established technology is based on two bioprocesses. During first, 2.5 g/L 2-phenylethanol and fermented plant oils enriched with different flavourings are obtained after 48 h biphasic cultures at 30 ?C. The second process leads to a maximum of 75 g ethanol/L (YP/S = 0.53 g/g) after 96 h at 30 ?C. Moreover, established whey permeate valorisation pathways reduced its biochemical oxygen demand and chemical oxygen demand values by 12- to 3-fold, respectively. Together, the present study reports a complete, effective, and environmentally friendly whey permeate management strategy while simultaneously enabling the acquisition of valuable compounds with substantial application potential.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Biológiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
whey permeate
valorisation
Kluyveromyces marxianus
2-phenylethanol
ethanol
Megjelenés:
International Journal Of Molecular Sciences. - 24 : 8 (2023), p. 1-17. (cikkazonosító)7560. -
További szerzők:
Sobczyk, Maria Krystyna
Kállai Zoltán (1986-) (biológus)
Detman, Anna
Bardadyn, Paula
Mierzejewska, Jolanta
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM099884
035-os BibID:
(cikkazonosító)1037 (scopus)85122862338 (wos)000754896600001
Első szerző:
Kiss Mariann (vegyész)
Cím:
2-Acetamido-2-deoxy-d-glucono-1,5-lactone Sulfonylhydrazones: Synthesis and Evaluation as Inhibitors of Human OGA and HexB Enzymes / Mariann Kiss, István Timári, Teréz Barna, Zuzana Mészáros, Kristýna Slámová, Pavla Bojarová, Vladimír Křen, Joseph M. Hayes, László Somsák
Dátum:
2022
ISSN:
1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:
Inhibition of the human O-linked ?-N-acetylglucosaminidase (hOGA, GH84) enzyme is pharmacologically relevant in several diseases such as neurodegenerative and cardiovascular disorders, type 2 diabetes, and cancer. Human lysosomal hexosaminidases (hHexA and hHexB, GH20) are mechanistically related enzymes; therefore, selective inhibition of these enzymes is crucial in terms of potential applications. In order to extend the structure?activity relationships of OGA inhibitors, a series of 2-acetamido-2-deoxy-D-glucono-1,5-lactone sulfonylhydrazones was prepared from D-glucosamine. The synthetic sequence involved condensation of N-acetyl-3,4,6-tri-O-acetylD-glucosamine with arenesulfonylhydrazines, followed by MnO2 oxidation to the corresponding glucono-1,5-lactone sulfonylhydrazones. Removal of the O-acetyl protecting groups by NH3/MeOH furnished the test compounds. Evaluation of these compounds by enzyme kinetic methods against hOGA and hHexB revealed potent nanomolar competitive inhibition of both enzymes, with no significant selectivity towards either. The most efficient inhibitor of hOGA was 2-acetamido-2-deoxyD-glucono-1,5-lactone 1-naphthalenesulfonylhydrazone (5f, Ki = 27 nM). This compound had a Ki of 6.8 nM towards hHexB. To assess the binding mode of these inhibitors to hOGA, computational studies (Prime protein?ligand refinement and QM/MM optimizations) were performed, which suggested the binding preference of the glucono-1,5-lactone sulfonylhydrazones in an s-cis conformation for all test compounds.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
hOGA
hHexB
inhibitor
glyconolactone sulfonylhydrazone
Prime refinement
QM/MM optimization
Megjelenés:
International Journal of Molecular Sciences. - 23 : 3 (2022), p. 1-18. --
További szerzők:
Timári István (1989-) (vegyész)
Barna Teréz (1963-) (vegyész)
Mészáros, Zuzana
Slámová, Kristýna
Bojarová, Pavla
Křen, Vladimír
Hayes, Joseph M.
Somsák László (1954-) (vegyész)
Pályázati támogatás:
K109450
OTKA
FK-125067
OTKA
PD 135034
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
ÚNKP-21-5-DE-471
Egyéb
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.