CCL

Összesen 79 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:KLTEbibl001441
Első szerző:Bal, Wojciech
Cím:LHRH interaction with Zn(II) ions / Wojciech Bal, Henryk Kozlowski, Elzbieta Masiukiewiczm, Barbara Rzeszotarska, Imre Sóvágó
Dátum:1989
ISSN:0162-0134
Megjegyzések:Luteinizing hormone-releasing hormone (LHRH), a hypothalamic neurohormone, forms a complex with Zn ions in solution. In order to explain the structure of this complex, the stability constants of Zn(II) complexes of LHRH and also pyroglutamyl-histidine-methylester, N-acetyl-histamine, and N-acetyl-histidine were established with the use of potentiometric technique. The nuclear magnetic resonance spectroscopy shows that the mode of coordination of Zn(II) to LHRH consists of binding to the imidazole nitrogen and the peptide oxygen of the His-Trp bond.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 37 : 2 (1989), p. 135-139. -
További szerzők:Kozlowski, Henryk Masinkiewicz, Elzbieta Rzeszotarska, Barbara Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA 240/86
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

2.

001-es BibID:KLTEbibl000516
Első szerző:Balla József (vegyészmérnök)
Cím:Complexes of aminophosphonates 5. : interaction of copper(II) ion with aminophosphonic inhibitors of leucine aminopeptidase / J. Balla, M. Jezowska-Bojczuk, T. Kiss, H. Kozlowski, B. Lejczak, E. Matczak-Jon
Dátum:1990
ISSN:0162-0134 1873-3344
Megjegyzések:Potentiometric and spectroscopic studies on the coordination of Cu(II) ion with aminophosphonic inhibitors of leucine aminopeptidase have shown that 1-amino-2-alkoxyalkylphosphonic acids and 1-amino-2-(N-alkylamino)alkylphosphonic acids are very effective chelating agents. Besides the α-amino group, the PO32- group is the major binding site for the metal ion, although its relatively low basicity excludes the possibility of monodentate coordination of this group, as was found for the simple aminophosphonates. The side-chain groups, and especially the substituted nitrogen donors, may compete with phosphonate oxygen in basic solution. The results obtained for the aminophosphonates are compared with those on their aminocarboxylate analogues.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 40 : 1 (1990), p. 37-46. -
További szerzők:Jezowska-Bojczuk, Malgorzata (1953-2018) (vegyész) Kiss Tamás (1950-) (vegyész) Kozlowski, Henryk Lejczak, Barbara Matczak-Jon, Ewa
Pályázati támogatás:OTKA 240/86
OTKA
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM103969
035-os BibID:(cikkazonosító)111358 (WoS)000632487600005 (Scopus)85100757465
Első szerző:Balogh Bettina Diána (vegyész)
Cím:Copper (II) binding properties of an octapeptide fragment from the R3 region of tau protein: A combined potentiometric, spectroscopic and mass spectrometric study / Bettina Diána Balogh, Bence Szakács, Giuseppe Di Natale, Giovanni Tabbì, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2021
ISSN:0162-0134 1873-3344
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 217 (2021), p. 1-13. -
További szerzők:Szakács Bence (1996-) (vegyész) Di Natale, Giuseppe Tabbi, Giovanni Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
NKFIH K115480
Egyéb
2019-2.1.11-TET-2019-00055
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM082442
Első szerző:Bátka Dávid (vegyész)
Cím:Pb(II)-binding capability of aminohydroxamic acids: Primary hydroxamic acid derivatives of α-amino acids as possible sequestering agents for Pb(II) / Dávid Bátka, Etelka Farkas
Dátum:2006
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 100 : 1 (2006), p. 27-35. -
További szerzők:Farkas Etelka (1948-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA T049612
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM065744
035-os BibID:(WoS)000378965200022 (Scopus)84958568371
Első szerző:Bihari Zsolt (vegyész)
Cím:Synthesis, characterization and biological evaluation of a 67Ga-labeled ([eta]6-Tyr)Ru([eta]5-Cp) peptide complex with the HAV motif / Zsolt Bihari, Filipe Vultos, Célia Fernandes, Lurdes Gano, Isabel Santos, João D. G. Correia, Péter Buglyó
Dátum:2016
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 160 (2016), p. 189-197. -
További szerzők:Vultos, Filipe Fernandes, Célia Gano, Lurdes Santos, Isabel Correia, João D. G. Buglyó Péter (1965-) (vegyész)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM041851
Első szerző:Bíró Linda (vegyész)
Cím:Interaction of [Ru([eta]6-p-cym)(H2O)3]2+ with citrate and tricarballate ions in aqueous solution; X-ray crystal structure of novel half-sandwich Ru(II)-citrato complexes / Linda Bíró, Dániel Hüse, Attila Cs. Bényei, Péter Buglyó
Dátum:2012
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Inorganic Biochemistry. - 116 (2012), p. 116-125. -
További szerzők:Hüse Dániel Bényei Attila (1962-) (vegyész) Buglyó Péter (1965-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM106885
035-os BibID:(Wos)000745038000002 (Scopus)85107736138
Első szerző:Bodnár Nikolett (vegyész)
Cím:Ambivalent role of ascorbic acid in the metal-catalyzed oxidation of oligopeptides / Nikolett Bodnár, Katalin Várnagy, Lajos Nagy, Gizella Csire, Csilla Kállay
Dátum:2021
ISSN:0162-0134 1873-3344
Megjegyzések:The effect of ascorbic acid on the metal-catalyzed oxidation of a human prion protein model peptide has been studied. The complex formation of the peptide was clarified first. The studied model peptide contains a methionine and a histidine amino acids which are important both as binding sites for metal ions and sensitive parts of the protein for oxidation. pH-potentiometric, UV?Vis and circular dichroism spectroscopic techniques were applied to study the stoichiometry, stability and structure of the copper(II) complexes, while HPLC-MS and MS/MS were used for identifying the products of metal-catalyzed oxidation. 3N and 4N complexes with (Nim,N?,N?,S) and (Nim,N?,N?,N?) coordination modes are formed at pH?7.4, where the oxidation was studied. Singly, doubly and triply oxidized products are formed in which the methionine and/or the histidine side chain is oxidized. The oxidation was carried out with hydrogen peroxide solution by the addition of metal ions, namely copper(II) and iron(III) and/or ascorbic acid.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Ascorbic acid
Metal-catalyzed oxidation
Copper(II)
Histidine
Methionine
Complex
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 222 (2021), p. 111510-111519. -
További szerzők:Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Nagy Lajos (1979-) (vegyész) Csire Gizella (1990-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NKFI-115480
Egyéb
NKFI-128783
Egyéb
ÚNKP-20-5
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM084647
Első szerző:Bodor Andrea
Cím:DYNLL2 Dynein Light Chain Binds to an Extended Linear Motif of Myosin 5a Tail That Has Structural Plasticity / Bodor Andrea, Radnai László, Hetényi Csaba, Rapali Péter, Láng András, E. Kövér Katalin, Perczel András, Weixiao Y. Wahlgren, Katona Gergely, Nyitray László
Dátum:2014
ISSN:0006-2960
Megjegyzések:LC8 dynein light chains (DYNLL) are conserved homodimeric eukaryotic hub proteins that participate in diverse cellular processes. Among the binding partners of DYNLL2, myosin 5a (myo5a) is a motor protein involved in cargo transport. Here we provide a profound characterization of the DYNLL2 binding motif of myo5a in free and DYNLL2 bound form by using NMR spectroscopy, Xray crystallography and molecular dynamics simulations. In the free form the DYNLL2 binding region, located in an intrinsically disordered domain of the myo5a tail, has a nascent helical character. The motif becomes structured and folds into a ?-strand upon binding to DYNLL2. Despite all differences of the myo5a sequence from the consensus binding motif, it accommodates into the same DYNLL2 binding groove as all other partners do. Interestingly, while the core motif shows similar interaction pattern in the binding groove as seen inother complexes, the flanking residues make several additional contacts, thereby lengthening the binding motif. The N-terminal extension folds back and partially blocks the free edge of the ?-sheet formed by the binding motif itself. The C-terminal extension contacts the dimer interface and interacts with symmetry related residues of the second myo5a peptide. The involvement of flanking residues of the core binding site of myo5a could modify the quaternary structure of the full-length myo5a and affect its biological functions. The presented structural data widen our understanding of the diverse partner recognition of DYNLL proteins and provide an example of a Janus-faced linear motif. The LC8 dynein light chains were originally described as the smallest subunit of the microtubuleassociated cytoplasmic dynein motor complex.They show a highly conserved amino acid sequence throughout evolution and they were later shown to bind to more than 70 other proteins involved in various biological processes, therefore they are now considered hub proteins (1, 2).Vertebrates contain two closely related LC8 paralogs, DYNLL1 and DYNLL2 with partially overlapping functions(1). Under physiological conditions LC8proteins arestable homodimers (3).Atomic resolution structureswere determined both for the apo and ligand-bound form using X-ray crystallographyand NMR spectroscopy (4-6). Five ?-strands make up two core ?-sheets; one sideof each sheet is flanked by two ?-helices, and the otherside forms the dimer interface. The ?3-strand of one subunit pairs to the?2?-strandof the other subunitin an antiparallel mode; and the dimer is stabilized by interface contacts through hydrophobic interactions and side chain H-bonds. Two equivalent grooves are formed and they represent the target binding pockets of the dimer. LC8 binding motifs are usually localized near coiled-coil or other dimerization domains in intrinsically disordered segmentsof theirinteracting proteins. Unstructured polypeptide regions are often involved in interactions that are mediated by sequential binding sitesknown as linear motifs (7, 8). The LC8 binding motif presents a relatively weak consensus sequence [DS]-4K-3X-2[TVI]-1Q0[TV]1[DE]2 with a conserved glutamine in the arbitrary chosen coreposition 0 (9). A few binding motifs differ considerably from the above consensus sequence; among them is myosin 5a in which position 0 is substituted by a methionine. Myosin 5a (myo5a) is an intracellular motor protein involved in short-range vesicle transport along actin filaments playing various roles in different cell types (10, 11). Its structureis divided into three main parts: (i)the N-terminal motor domain responsible for force generation and ATP hydrolysis; (ii)the long, helical neck domain stabilized by the binding of six light chains; (iii) the coiled-coil tail ending in two globular cargo binding domains(12) (Figure 1).Within the long tail domain three coiled-coil segments, interrupted by flexible non-coiled-coil loops, are responsible for dimerization of the two heavy chains. The primary transcript of the human MYO5A geneis processed by alternative splicing (13). Three exons within the tail domain (B, D, and F) are expressed in a cell type-specific manner; the predominant melanocyte- and brain-specific isoforms contains exons D, F, and exon B, respectively (13). The exon pattern of myo5a tail likely determines which cargo binds to the motor, because these sequences could serve as binding sites of adaptor proteins: exon D and F are necessary for the binding of Rab10 and melanophilin, respectively(14), (15). In a previous study, we identified the DYNLL2 binding motif of myo5a in a short sequence (Ile1280-Ile1294) situated between the medial and distal coiled-coils of the tail (16). The three-residue-long alternatively expressed exon B within the binding motif was shown to be necessary for the interaction with DYNLL2. Binding of DYNLL2 stabilizes the flanking coiled-coil sequences (16, 17). Detailed kinetic and thermodynamic characterization of this interaction using monoand dimeric myo5a fragments revealed that the dissociation constant is somewhat weaker than that of the canonical motifs(~1-5 ?M for a monomeric peptide) andbivalency of the ligand leads to pronounced avidity (18). LC8 proteinsare subunits not only of the dynein (19), but also of the myo5a motor complex (20), and they are known binding partners of several proteins transported by these motors (e.g. nNOS (21, 22), Pak1 (23-25), Bmf (26), Bim (27), Bassoon (28), GKAP (29), and viral proteins (30, 31)), it was hypothesized that DYNLL may provide direct physical linkage between the motor and the cargos (26, 28, 29). However, as the majority of the binding partners (including the motors) are dimeric, and therefore they are bivalent ligands of LC8 and the formation of highly stable dimer-to-dimer complexes is preferred (18). Therefore, the validity of the original cargo adaptor hypothesis is questioned. Here we extend our previous studies (16) and extensively characterize the DYNLL2 binding motif of myo5a and its complex with DYNLL2. NMR experiments show that the 23-residue-long DYNLL2-binding region of myo5a is unstructured with a nascent ?-helical element in theapo form whichundergoes a disorder-to-order transitionand folds into a ?-sheet upon complex formation. Our results suggest that the interacting surface in the DYNLL2-myo5a peptide complex is more extended compared to other LC8-partner complexes. NMR results were supported by molecular dynamics simulations performed on the free peptide and on the complex. Working with a shorter (14residues) myo5a peptide, we solved the crystal structure of the DYNLL2 complex at 1.85?A resolution. The structure explains the role of the M0 instead of the canonical Q0residue in the consensus binding sequence.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Biochemistry. - 53 : 45 (2014), p. 7107-7122. -
További szerzők:Radnai László Hetényi Csaba Rapali Péter Láng András Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Perczel András Wahlgren, Weixiao Y. Katona Gergely Nyitray László
Pályázati támogatás:OTKA-NK81950
OTKA
OTKA-K108437
OTKA
OTKA-NK101072
OTKA
OTKA-K105459
OTKA
TÁMOP 4.2.1./B-09/KMR-2010-0003
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM082459
Első szerző:Bóka Beáta
Cím:Solution equilibria and structural characterisation of the palladium(II) and mixed metal complexes of peptides containing methionyl residues / Beáta Bóka, Zoltán Nagy, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó
Dátum:2001
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 83 : 2-3 (2001), p. 77-89. -
További szerzők:Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:FKFP 0507
egyéb
BO/00099/98
egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM082450
Első szerző:Bóka Beáta
Cím:Copper(II) and zinc(II) complexes of the peptides Ac-HisValHis-NH 2 and Ac-HisValGlyAsp-NH2 related to the active site of the enzyme CuZnSOD / Beáta Bóka, Alexandra Myari, Imre Sóvágó, Nick Hadjiliadis
Dátum:2004
ISSN:0162-0134
Megjegyzések:Copper(II) and zinc(II) complexes of the peptides Ac-HisValHis-NH2 and Ac-HisValGlyAsp-NH2 related to the active site of the enzyme CuZnSOD were studied by potentiometric and spectroscopic (UV-Vis, CD and EPR) techniques. The results reveal that both ligands have effective metal binding sites, but the tripeptide is a much stronger complexing agent than the tetrapeptide. The formation of a macrochelate via the coordination of the imidazolyl residues is suggested in the copper(II)-Ac-HisValHis-NH2 system in the acidic pH range, while a 4N complex predominates at physiological pH. The interaction of Ac-HisValHis-NH2 with zinc(II) results in the formation of a precipitate indicating polynuclear complex formation. Both copper(II)-Ac-HisValHis-NH2 and copper(II)-HisValHis systems exhibit catalytic activity toward the dismutation of superoxide anion at physiological pH, but the saturated coordination sphere of the metal ions in both systems results in low reactivity as compared to the native enzyme.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 98 : 1 (2004), p. 113-122. -
További szerzők:Myari, Alexandra Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Hadjiliadis, Nick
Pályázati támogatás:OTKA TS 040685
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM046409
Első szerző:Buglyó Péter (vegyész)
Cím:Vanadium(IV) and Vanadium(V) complexes os deferroxamine B in aqueous solution / P. Buglyó, N. Culledu, T. Kiss, G. Micera, D. Sanna
Dátum:1995
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 60 : 1 (1995), p. 45-59. -
További szerzők:Culledu, Nicola Kiss Tamás Micera, Giovanni Sanna, Daniele (1956-) (vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:KLTEbibl003114
Első szerző:Buglyó Péter (vegyész)
Cím:Copper(II) complexes of D-cycloserine and its hydrolytic product beta-aminoxy-D-alanine / Peter Buglyó, Tamas Kiss, Liliana Strinna Erre, Giovanni Micera, Henryk Kozlowski, Souad Djemil
Dátum:1992
ISSN:0162-0134 1873-3344
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 46 : 1 (1992), p. 49-66. -
További szerzők:Kiss Tamás (1950-) (vegyész) Erre Strinna, Liliana Micera, Giovanni Kozlowski, Henryk Djemil, Souad
Pályázati támogatás:OTKA 240/86
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 2 3 4 5 6 7 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.