CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM111915
035-os BibID:(cikkazonosító)109385 (scopus)85161297715
Első szerző:Arianti, Rini (biokémikus)
Cím:Availability of abundant thiamine determines efficiency of thermogenic activation in human neck area derived adipocytes / Arianti Rini, Vinnai Boglárka Ágnes, Győry Ferenc, Guba Andrea, Csősz Éva, Kristóf Endre, Fésüs László
Dátum:2023
ISSN:0955-2863
Megjegyzések:Brown/beige adipocytes express uncoupling protein-1 (UCP1) that enables them to dissipate energy as heat. Systematic activation of this process can alleviate obesity. Human brown adipose tissues are interspersed in distinct anatomical regions including deep neck. We found that UCP1 enriched adipocytes differentiated from precursors of this depot highly expressed ThTr2 transporter of thiamine and consumed thiamine during thermogenic activation of these adipocytes by cAMP which mimics adrenergic stimulation. Inhibition of ThTr2 led to lower thiamine consumption with decreased proton leak respiration reflecting reduced uncoupling. In the absence of thiamine, cAMP-induced uncoupling was diminished but restored by thiamine addition reaching the highest levels at thiamine concentrations larger than present in human blood plasma. Thiamine is converted to thiamine pyrophosphate (TPP) in cells; the addition of TPP to permeabilized adipocytes increased uncoupling fueled by TPP-dependent pyruvate dehydrogenase. ThTr2 inhibition also hampered cAMP-dependent induction of UCP1, PGC1a, and other browning marker genes, and thermogenic induction of these genes was potentiated by thiamine in a concentration dependent manner. Our study reveals the importance of amply supplied thiamine during thermogenic activation in human adipocytes which provides TPP for TPP-dependent enzymes not fully saturated with this cofactor and by potentiating the induction of thermogenic genes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
human adipocytes
thiamine
thiamine transporter
pyruvate dehydrogenase
thermogenesis
UCP1 expression
Megjelenés:Journal Of Nutritional Biochemistry. - 119 (2023), p. 1-13. -
További szerzők:Vinnai Boglárka Ágnes (1996-) (molekuláris biológus) Győry Ferenc (1964-) (sebész) Guba Andrea (1975-) (Okleveles vegyész) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kristóf Endre (1987-) (általános orvos) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00006
GINOP
FK131424
OTKA
K129139
OTKA
ÚNKP-22-3-I
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM072540
Első szerző:Bozóki Beáta (molekuláris biológus)
Cím:A recombinant fusion protein-based, fluorescent protease assay for high throughput-compatible substrate screening / Beáta Bozóki, Lívia Gazda, Ferenc Tóth, Márió Miczi, János András Mótyán, József Tőzsér
Dátum:2018
ISSN:0003-2697
Megjegyzések:In connection with the intensive investigation of proteases, several methods have been developed for analysis of the substrate specificity. Due to the great number of proteases and the expected target molecules to be analyzed, time- and cost-efficient high-throughput screening (HTS) methods are preferred. Here we describe the development and application of a separation-based HTS-compatible fluorescent protease assay, which is based on the use of recombinant fusion proteins as substrates of proteases. The protein substrates used in this assay consists of N-terminal (hexahistidine and maltose binding protein) fusion tags, cleavage sequences of the tobacco etch virus (TEV) and HIV-1 proteases, and a C-terminal fluorescent protein (mApple or mTurquoise2). The assay is based on the fluorimetric detection of the fluorescent proteins, which are released from the magnetic bead-attached substrates by the proteolytic cleavage. The protease assay has been applied for activity measurements of TEV and HIV-1 proteases to test the suitability of the system for enzyme kinetic measurements, inhibition studies, and determination of pH optimum. We also found that denatured fluorescent proteins can be renatured after SDS-PAGE of denaturing conditions, but showed differences in their renaturation abilities. After in-gel renaturation both substrates and cleavage products can be identified by in-gel UV detection.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Analytical Biochemistry. - 540-541 (2018), p. 52-63. -
További szerzők:Gazda Lívia Diána (1989-) Tóth Ferenc (1980-) (molekuláris biológus) Miczi Márió Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM085400
035-os BibID:(cikkazonosító)113699
Első szerző:Csobán-Szabó Zsuzsa (PhD hallgató)
Cím:Protein-peptide based assay for the characterization of human blood coagulation factor XIII-A isopeptidase activity / Zsuzsa Csobán-Szabó, László Fésüs, Róbert Király
Dátum:2020
ISSN:0003-2697
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Analytical Biochemistry. - 600 (2020), p. 1-8. -
További szerzők:Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Király Róbert (1975-) (biológus)
Pályázati támogatás:NKFI K129139
Egyéb
NKFI K120392
Egyéb
ÚNKP-19-4
Egyéb
Bolyai János Kutatási Ösztöndíj
MTA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM054463
Első szerző:Ivády Gergely (laboratóriumi szakorvos)
Cím:Molecular Analysis of Cystic Fibrosis Patients in Hungary - an Update to the Mutational Spectrum / Gergely Ivády, Katalin Koczok, Laszlo Madar, Eva Gombos, Izabella Toth, Klaudia Gyori, István Balogh
Dátum:2015
Megjegyzések:Background: In this study the authors present an update tothe CFTR mutation profile in Hungary, utilizing data froma selected cohort of 45 cystic fibrosis (CF) patients from differentregions of the country.Methods: Depending on the preceding analysis, four differentmutation detection methods were used. A commercialassay targeting the most common CF-causing mutationswas performed as the first test followed by an allele spe cificPCR for CFTRdele2,3(21kb), Sanger sequencing andMLPA analysis of the coding region of the CFTR gene.Results: In our recent study 27 different mutations weredetected, including 2 novel ones (c.1037_1038insA andc.1394C>T). Besides F508del (c.1521_1523delCTT), thefollowing mutations were found at a frequency of ? 4.0%:W1282X (c.3846G>A), N1303K (c.3909C>G),CFTRdele2,3(21kb) (c.54-5940_273+10250del21kb)and 2184insA (c.2052_2053insA). In addition, four mutations(G542X, Y1092X, 621+1G>T, and 2143delT) werefound in more than one allele.Conclusions: The updated database of Hungarian mutationsnot only enables to increase the efficiency of the existingdiagnostic approach, but also provides a further refinedbasis for the introduction of the molecular newborn screening(NBS) program in Hungary.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
cystic fibrosis
mutational spectrum
newborn screening
Megjelenés:Journal of Medical Biochemistry. - 34 (2015), p. 1-6. -
További szerzők:Koczok Katalin (1979-) (labororvos) Madar László (1972-) (klinikai laboratóriumi kutató) Gombos Éva (1966-) (orvosdiagnosztikai laboratóriumi analitikus) Tóth Izabella Győri Klaudia Balogh István (1972-) (molekuláris biológus, genetikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM010529
Első szerző:Nielsen, Morten M.
Cím:Two Secondary Carbohydrate Binding Sites on the Surface of Barley alpha-Amylase 1 Have Distinct Functions and Display Synergy in Hydrolysis of Starch Granules / Morten M. Nielsen, Sophie Bozonnet, Eun-Seong Seo, János A. Mótyán, Joakim M. Andersen, Adiphol Dilokpimol, Maher Abou Hachem, Gyöngyi Gyémánt, Henrik Næsted, Lili Kandra, Bent W. Sigurskjold, Birte Svensson
Dátum:2009
ISSN:0006-2960
Megjegyzések:Some polysaccharide processing enzymes possess secondary carbohydrate binding sites situated on the surface far from the active site. In barley alpha-amylase 1 (AMY1), two such sites, SBS1 and SBS2, are found on the catalytic (beta/alpha)8-barrel and the noncatalytic C-terminal domain, respectively. Site-directed mutagenesis of Trp(278) and Trp(279), stacking onto adjacent ligand glucosyl residues at SBS1, and of Tyr(380) and His(395), making numerous ligand contacts at SBS2, suggested that SBS1 and SBS2 act synergistically in degradation of starch granules. While SBS1 makes the major contribution to binding and hydrolysis of starch granules, SBS2 exhibits a higher affinity for the starch mimic beta-cyclodextrin. Compared to that of wild-type AMY1, the K-d of starch granule binding by the SBS1 W278A, W279A, and W278A/W279A mutants thus increased 15-35 times; furthermore, the k(cat)/K-m of W278A/W279A was 2%, whereas both affinity and activity for Y380A at SBS2 were 10% of the wild-type values. Dual site double and triple SBS1/SBS2 substitutions eliminated binding to starch granules, and the k(cat)/K-m of W278A/W279A/Y380A AMY1 was only 0.4% of the wild-type value. Surface plasmon resonance analysis of mutants showed that beta-cyclodextrin binds to SBS2 and SBS1 with K-d,K-1 and K-d,K-2 values of 0.07 and 1.40 mM, respectively. A model that accounts for the observed synergy in starch hydrolysis., where SBS1 and SBS2 bind ordered and free alpha-glucan chains, respectively, thus targeting the enzyme to single alpha-glucan chains accessible for hydrolysis, is proposed. SBS1 and SBS2 also influence the kinetics of hydrolysis for amylose and maltooligosaccharides, the degree of multiple attack on amylose, and subsite binding energies.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Biochemistry. - 48 : 32 (2009), p. 7686-7697. -
További szerzők:Bozonnet, Sophie Seo, Eun-Seong Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Andersen, Joakim M. Dilokpimol, Adiphol Abou Hachem, Maher Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Naested, Henrik Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Sigurskjold, Bent W. Svensson, Birte
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.