CCL

Összesen 2 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM069847
Első szerző:Hsu, Eric J.
Cím:Regulation of Na+ channel inactivation by the DIII and DIV voltage-sensing domains / Hsu Eric J., Zhu Wandi, Schubert Angela R., Voelker Taylor, Varga Zoltan, Silva Jonathan R.
Dátum:2017
ISSN:0022-1295
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of General Physiology 149 : 3 (2017), p. 389-403. -
További szerzők:Zhu, Wandi Schubert, Angela R. Voelker, Taylor Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Silva, Jonathan R.
Pályázati támogatás:KTIA_NAP_13-2-2015-0009
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM073723
Első szerző:Zhu, Wandi
Cím:Mechanisms of noncovalent β subunit regulation of NaV channel gating / Wandi Zhu, Taylor L. Voelker, Zoltan Varga, Angela R. Schubert, Jeanne M. Nerbonne, Jonathan R. Silva
Dátum:2017
ISSN:0022-1295 1540-7748
Megjegyzések:Voltage-gated Na+ (Na) channels comprise a macromolecular complex whose components tailor channel function.Key components arethe non-covalently bound ?1and ?3subunits that regulatechannel gating, expression,andpharmacology.Here,we probethe molecular basis of this regulationby applying voltage clamp fluorometrytomeasurehow the ?subunits affectthe conformational dynamics of the cardiacNaVV channel (Na1.5) voltage-sensingdomains (VSDs). The pore-formingNa1.5 ? subunit contains four domains (DI?DIV), each with aVSD. Our results show that ?1 regulates NaVV1.5 by modulating the DIV-VSD, whereas ?3 alters channel kineticsmainly through DIII-VSD interaction. Introduction of a quenching tryptophan into the extracellular region of the?3 transmembrane segment inverted the DIII-VSD fluorescence. Additionally, a fluorophore tethered to ?3 at thesame position produced voltage-dependent fluorescence dynamics strongly resembling those of the DIII-VSD.Together, these results provide compelling evidence that ?3 binds proximally to the DIII-VSD. Molecular-level differences in ?1 and ?3 interaction with the ? subunit lead to distinct activation and inactivation recovery kinetics, significantly affecting Na channel regulation of cell excitability.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Voltage-gated Na
Megjelenés:Journal Of General Physiology. - 149 : 8 (2017), p. 813-831. -
További szerzők:Voelker, Taylor Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Schubert, Angela R. Nerbonne, Jeanne M. Silva, Jonathan R.
Pályázati támogatás:KTIA_ NAP_13-2-2015-0009
MTA
Bolyai fellowship
MTA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1