CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM003383
Első szerző:Bánfalvi Gáspár (sejtbiológus, gyógyszerész)
Cím:DNA synthesis in vivo and in vitro in Escherichia coli irradiated with ultraviolet light / Gaspar Banfalvi, Viera Slezarikova, Milena Sedliakova, Ferenc Antoni
Dátum:1987
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Escherichia coli
ultraviolet light
in vitro
in vivo
DNA synthesis
Megjelenés:European journal of biochemistry. - 16 (1987), p. 305-309. -
További szerzők:Slezarikova, Viera Sedliakova, Milena Antoni Ferenc
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM003380
Első szerző:Bánfalvi Gáspár (sejtbiológus, gyógyszerész)
Cím:Nascent DNA chains synthesized in recersibly permeable cells of mouse thymocytes. / Gaspar Banfalvi, Ágnes Sooki-Tóth, Nilima Sarkar, Sandor Csuzi, Ferenc Antoni
Dátum:1984
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
permeable cells
mouse thymocytes
Nascent DNA chains
Megjelenés:European journal of biochemistry. - 139 (1984), p. 553-559. -
További szerzők:Soóki-Tóth Ágnes Sarkar, Nilima Csuzi Sándor Antoni Ferenc
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

3.

001-es BibID:bibEBI00019176
Első szerző:Bánfalvi Gáspár (sejtbiológus, gyógyszerész)
Cím:Effect of cadmium on the relationship between replicative and repair DNA synthesis in synchronized CHO cells / Gaspar Banfalvi, Neil Littlefield, Bruce Hass, Marina Mikhailova, Ildiko Csuka, Edit Szepessy, Ming Wu Chou
Dátum:2000
Megjegyzések:aRepair and replicative DNA synthesis were measured at different stages of the cell cycle in control and cadmium-treated Chinese hamster ovary (CHO-K1) cells. Cells were synchronized by counterflow centrifugal elutriation. Elutriation resulted in five repair and four replication subphases. On Cd treatment, repair synthesis was elevated in certain subphases. Replicative subphases were suppressed by Cd treatment, with some of the peaks almost invisible. The number of spontaneous strand breaks measured by random oligonucleotide primed synthesis assay showed a cell-cycle-dependent fluctuation in control cells and was greatly increased after Cd treatment throughout the S phase. Elevated levels of the oxidative DNA damage product, 8-oxodeoxyguanosine, were observed after Cd treatment, with the highest level in early S phase, which gradually declined as damaged cells progressed through the cell cycle.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:European journal of biochemistry. - 267 : 22 (2000), p. 6580-6585.
További szerzők:Littlefield, Niel Hass, Bruce Mikhailova, Marina Csuka Ildikó Szepessy Edit Chou, Wu Ming
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM085848
Első szerző:Gyémánt Gyöngyi (vegyész)
Cím:Subsite mapping of the binding region of α?amylases with a computer program / Gyöngyi Gyémánt, György Hovánszki, Lili Kandra
Dátum:2002
ISSN:0014-2956 1432-1033
Megjegyzések:A computer program has been evaluated for subsite map calculations of depolymerases. The program runs in WINDOWS and uses the experimentally determined bond cleavage frequencies (BCFs) for determination of the number of subsites, the position of the catalytic site and for calculation of subsite binding energies. The apparent free energy values were optimized by minimization of the differences of the measured and calculated BCF data. The program called SUMA (SUbsite Mapping of alpha-Amylases) is freely available for research and educational purposes via the Internet (E-mail: gyemant@tigris.klte.hu). The advantages of this program are demonstrated through alpha-amylases of different origin, e.g. porcine pancreatic alpha-amylase (PPA) studied in our laboratory, in addition to barley and rice alpha-amylases published in the literature. Results confirm the popular ♭five subsite model' for PPA with three glycone and two aglycone binding sites. Calculations for barley alpha-amylase justify the ♭6 + 2 + (1) model' prediction.The binding area of barleya-amylaseis composed ofsixglycone, twoaglyconebinding sites followedbyabarrier subsite at the reducingendof thebinding site.Calculations for rice alpha-amylase represent an entirely new map with a ♭(1) + 2 + 5 model', where ♭(1)' is a barrier subsite at the nonreducing end of the binding site and there are two glycone and five aglycone binding sites. The rice model may be reminiscent of the action of the bacterial maltogenic amylase, that is, suggesting an exo-mechanism for this enzyme.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
subsite mapping
alpha-amylase
action pattern
WINDOWS program
Megjelenés:European Journal of Biochemistry. - 269 : 21 (2002), p. 5157-5162. -
További szerzők:Horánszki György Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:T032005
OTKA
FKFP-0426/2000
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM023347
Első szerző:Oikonomakos, Nikos G.
Cím:Binding of N-acetyl-N'-β-D-glucopyranosyl urea and N-benzoyl-N'-β-D-glucopyranosyl urea to glycogen phosphorylase b : kinetic and crystallographic studies / Nikos G. Oikonomakos, Magda Kosmopoulou, Spyros E. Zographos, Demetres D. Leonidas, Evangelia D. Chrysina, László Somsák, Veronika Nagy, Jean-Pierre Praly, Tibor Docsa, Béla Tóth, Pál Gergely
Dátum:2002
ISSN:0014-2956 1432-1033
Megjegyzések:Two substituted ureas of beta-D-glucose, N-acetyl-N'-beta-D-glucopyranosyl urea (Acurea) and N-benzoyl-N'-beta-D-glucopyranosyl urea (Bzurea), have been identified as inhibitors of glycogen phosphorylase, a potential target for therapeutic intervention in type 2 diabetes. To elucidate the structural basis of inhibition, we determined the structure of muscle glycogen phosphorylase b (GPb) complexed with the two compounds at 2.0 A and 1.8 A resolution, respectively. The structure of the GPb-Acurea complex reveals that the inhibitor can be accommodated in the catalytic site of T-state GPb with very little change in the tertiary structure. The glucopyranose moiety makes the standard hydrogen bonds and van der Waals contacts as observed in the GPb-glucose complex, while the acetyl urea moiety is in a favourable electrostatic environment and makes additional polar contacts with the protein. The structure of the GPb-Bzurea complex shows that Bzurea binds tightly at the catalytic site and induces substantial conformational changes in the vicinity of the catalytic site. In particular, the loop of the polypeptide chain containing residues 282-287 shifts 1.3-3.7 A (Calpha atoms) to accommodate Bzurea. Bzurea can also occupy the new allosteric site, some 33 A from the catalytic site, which is currently the target for the design of antidiabetic drugs.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
glucopyranosyl ureas
glycogen metabolism
glycogen phosphorylase
inhibition
structure
Megjelenés:European Journal of Biochemistry. - 269 : 6 (2002), p. 1684-1696. -
További szerzők:Kosmopoulou, Magda N. Zographos, Spyros E. Leonidas, Demetres D. Chrysina, Evangelia D. Somsák László (1954-) (vegyész) Nagy Veronika Praly, Jean-Pierre Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM084836
Első szerző:Ramasubbu, Narayanan
Cím:Human salivary alpha-amylase Trp58 situated at subsite -2 is critical for enzyme activity / Narayanan Ramasubbu, Chandran Ragunath, Prasunkumar J. Mishra, Leonard M. Thomas, Gyöngyi Gyémánt, Lili Kandra
Dátum:2004
ISSN:0014-2956 1432-1033
Megjegyzések: The nonreducing end of the substrate?binding site of human salivary α?amylase contains two residues Trp58 and Trp59, which belong to β2-α2 loop of the catalytic (β/α)8 barrel. While Trp59 stacks onto the substrate, the exact role of Trp58 is unknown. To investigate its role in enzyme activity the residue Trp58 was mutated to Ala, Leu or Tyr. Kinetic analysis of the wild?type and mutant enzymes was carried out with starch and oligosaccharides as substrates. All three mutants exhibited a reduction in specific activity (150-180?fold lower than the wild type) with starch as substrate. With oligosaccharides as substrates, a reduction in kcat, an increase in Km and distinct differences in the cleavage pattern were observed for the mutants W58A and W58L compared with the wild type. Glucose was the smallest product generated by these two mutants in the hydrolysis oligosaccharides; in contrast, wild?type enzyme generated maltose as the smallest product. The production of glucose by W58L was confirmed from both reducing and nonreducing ends of CNP?labeled oligosaccharide substrates. The mutant W58L exhibited lower binding affinity at subsites ?2, ?3 and +2 and showed an increase in transglycosylation activity compared with the wild type. The lowered affinity at subsites ?2 and ?3 due to the mutation was also inferred from the electron density at these subsites in the structure of W58A in complex with acarbose?derived pseudooligosaccharide. Collectively, these results suggest that the residue Trp58 plays a critical role in substrate binding and hydrolytic activity of human salivary α?amylase.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:European Journal of Biochemistry. - 271 : 12 (2004), p. 2517-2529. -
További szerzők:Ragunath, Chandran Mishra, Prasunkumar J. Thomas, Leonard M. Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:OTKA T032005
OTKA
OTKA M041829
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM003385
Első szerző:Sarkar, Nilima
Cím:Replication of the origin region of simian virus 40 DNA in permeabilized monkey cells / Nilima Sarkar, James F. List, Gaspar Banfalvi
Dátum:1987
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
simian virus 40 DNA
permeabilized monkey cells
Replication
Megjelenés:European journal of biochemistry. - 168 (1987), p. 263-268. -
További szerzők:List, James F. Bánfalvi Gáspár (1943-) (sejtbiológus, gyógyszerész)
Internet cím:elektronikus változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.