CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM003381
Első szerző:Bánfalvi Gáspár (sejtbiológus, gyógyszerész)
Cím:Origin and degradation of the RNA primers at the 5'-termini of nascent DNA chains in Bacillus subtilis / Gaspar Banfalvi, Nilima Sarkar
Dátum:1985
ISSN:0022-2836
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
5'-termini of nascent DNA chains
Bacillus subtilis
Megjelenés:Journal of Molecular Biology. - 186 (1985), p. 275-282. -
További szerzők:Sarkar, Nilima
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM003378
Első szerző:Bánfalvi Gáspár (sejtbiológus, gyógyszerész)
Cím:Analysis of the 5'-termini of nascent DNA chains synthesized in permeable cells of Bacillus subtilis / Gaspar Banfalvi, Nilima Sarkar
Dátum:1983
ISSN:0022-2836
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Bacillus subtilis
5'-termini of nascent DNA
permeable cells
Megjelenés:Journal of Molecular Biology. - 163 (1983), p. 147-169. -
További szerzők:Sarkar, Nilima
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM031238
Első szerző:Barna Teréz (vegyész)
Cím:Crystal structure of pentaerythritol tetranitrate reductase: 'flipped' binding geometries for steroid substrates in different redox states of the enzyme / Teréz M. Barna, Huma Khan, Neil C. Bruce, Igor Barsukov, Nigel S. Scrutton, Peter C. E. Moody
Dátum:2001
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Molecular Biology. - 310 : 2 (2001), p. 433-447. -
További szerzők:Khan, Huma Bruce, Neil C. Barsukov, Igor Scrutton, Nigel S. Moody, Peter C. E.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM005284
Első szerző:Kövér Katalin, E. (vegyész)
Cím:The solution structure and dynamics of human pancreatic ribonuclease determined by NMR spectroscopy provide insight into its remarkable biological activities and inhibition / K. E. Kövér, M. Bruix, J. Santoro, G. Batta, D. V. Laurents and M. Rico
Dátum:2008
Megjegyzések:Human pancreatic ribonuclease (RNase 1) is expressed in many tissues; has several important enzymatic and biological activities, including efficient cleavage of single-stranded RNA, double-stranded RNA and double-stranded RNA-DNA hybrids, digestion of dietary RNA, regulation of vascular homeostasis, inactivation of the HIV, activation of immature dendritic cells and induction of cytokine production; and furthermore shows potential as an anti-tumor agent. The solution structure and dynamics of uncomplexed, wild-type RNase 1 have been determined by NMR spectroscopy methods to better understand these activities. The family of 20 structures determined on the basis of 6115 unambiguous nuclear Over hauser enhancements is well resolved (pairwise backbone RMSD = 1.07 angstrom) and has the classic RNase A type of tertiary structure. Important structural differences compared with previously determined crystal structures of RNase 1 variants or inhibitor-bound complexes ate observed in the conformation of loop regions and side chains implicated in the enzymatic as well as biological activities and binding to the cytoplasmic RNase inhibitor. Multiple side chain conformations observed for key surface residues are proposed to be crucial for membrane binding as well as translocation and efficient RNA hydrolysis. N-15-H-1 relaxation measurements interpreted with the standard and our extended Lipari-Szabo formalism reveal rigid regions and identify more dynamic loop regions. Some of the most dynamic areas are key for binding to the cytoplasmic RNase inhibitor. This finding and the important differences observed between the structure in solution and that bound to the inhibitor are indications that RNase 1 to inhibitor binding can be better described by the "induced fit" model rather than the rigid "lock-into-key" mechanism. Translational diffusion measurements reveal that RNase 1 is predominantly dimeric above 1 mM concentration; the possible implications of this dimeric state for the remarkable biological properties of RNase 1 are discussed.
Tárgyszavak:Természettudományok Fizikai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Human pancreatic ribonuclease
Megjelenés:Journal of Molecular Biology. - 379 : 5 (2008), p. 953-965. -
További szerzők:Bruix, Marta Santoro, J. Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Laurents, Douglas V. Rico, M.
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM076977
035-os BibID:(WoS)000465365100012 (Scopus)85063113813
Első szerző:Sharma, Rashmi (PhD. hallgató)
Cím:Specific and fuzzy interactions cooperate in modulating protein half-life / Rashmi Sharma, Máté Demény, Viktor Ambrus, Sándor Balázs Király, Tibor Kurtán, Pietro Gatti-Lafranconi, Monika Fuxreiter
Dátum:2019
ISSN:0022-2836
Megjegyzések:Protein degradation is critical for maintaining cellular homeostasis. The 20S proteasome is selective for unfolded, extended polypeptide chains without ubiquitin tags. Sequestration of such segments by protein partners, however, may provide a regulatory mechanism. Here we used the AP-1 complex to study how c-Fos turnover is controlled by interactions with c-Jun. We show that heterodimerization with c-Jun increases c-Fos half-life. Mutations affecting specific contact sites (L165V, L172V) or charge separation (E175D, E189D, K190R) with c-Jun both modulate c-Fos turnover, proportionally to their impact on binding affinity. The fuzzy tail beyond the structured b-HLH/ZIP domain (~165 residues) also contributes to the stabilization of the AP-1 complex, removal of which decreases c-Fos half-life. Thus, protein turnover by 20S proteasome is fine-tuned by both specific and fuzzy interactions, consistently with the previously proposed 'nanny' model.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
protein degradation
20S proteasome
AP-1 complex
fuzzy complex
nanny model
Megjelenés:Journal of Molecular Biology. - 431 : 8 (2019), p. 1700-1707. -
További szerzők:Demény Máté Ágoston (1976-) (molekuláris biológus) Ambrus Viktor Attila (1989-) (biotechnológus) Király Sándor Balázs (1991-) (vegyész) Kurtán Tibor (1973-) (vegyész, angol szakfordító) Gatti-Lafranconi, Pietro Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
NKFI K120181
Egyéb
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.