CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM108774
035-os BibID:(cikkazonosító)102629 (WoS)000944336500001 (Scopus)85147884917
Első szerző:Combi Zsolt
Cím:Hydrogen sulfide as an anti-calcification stratagem in human aortic valve : altered biogenesis and mitochondrial metabolism of H2S lead to H2S deficiency in calcific aortic valve disease / Zsolt Combi, László Potor, Péter Nagy, Katalin Éva Sikura, Tamás Ditrói, Eszter Petra Jurányi, Klaudia Galambos, Tamás Szerafin, Péter Gergely, Matthew Whiteman, Roberta Torregrossa, Yuchao Ding, Lívia Beke, Zoltán Hendrik, Gábor Méhes, György Balla, József Balla
Dátum:2023
ISSN:2213-2317
Megjegyzések:Hydrogen sulfide (H2S) was previously revealed to inhibit osteoblastic differentiation of valvular interstitial cells (VICs), a pathological feature in calcific aortic valve disease (CAVD). This study aimed to explore the metabolic control of H2S levels in human aortic valves. Lower levels of bioavailable H2S and higher levels of interleukin-1? (IL-1?) and tumor necrosis factor-? (TNF-?) were detected in aortic valves of CAVD patients compared to healthy individuals, accompanied by higher expression of cystathionine ?-lyase (CSE) and same expression of cystathionine ?-synthase (CBS). Increased biogenesis of H2S by CSE was found in the aortic valves of CAVD patients which is supported by increased production of lanthionine. In accordance, healthy human aortic VICs mimic human pathology under calcifying conditions, as elevated CSE expression is associated with low levels of H2S. The expression of mitochondrial enzymes involved in H2S catabolism including sulfide quinone oxidoreductase (SQR), the key enzyme in mitochondrial H2S oxidation, persulfide dioxygenase (ETHE1), sulfite oxidase (SO) and thiosulfate sulfurtransferase (TST) were up-regulated in calcific aortic valve tissues, and a similar expression pattern was observed in response to high phosphate levels in VICs. AP39, a mitochondria-targeting H2S donor, rescued VICs from an osteoblastic phenotype switch and reduced the expression of IL-1? and TNF-? in VICs. Both pro-inflammatory cytokines aggravated calcification and osteoblastic differentiation of VICs derived from the calcific aortic valves. In contrast, IL-1? and TNF-? provided an early and transient inhibition of VICs calcification and osteoblastic differentiation in healthy cells and that effect was lost as H2S levels decreased. The benefit was mediated via CSE induction and H2S generation. We conclude that decreased levels of bioavailable H2S in human calcific aortic valves result from an increased H2S metabolism that facilitates the development of CAVD. CSE/H2S represent a pathway that reverses the action of calcifying stimu
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Arteriosclerosis
Chronic kidney disease
Hydrogen sulfide
Mitochondrial H(2)S catabolism
Phosphate
Valvular inflammation
Vascular calcification
Érelmeszesedés
Krónikus vesebetegség
Hidrogén-szulfid
Mitokondriális H(2)S katabolizmus
Foszfát
Valvuláris gyulladás
Vaszkuláris meszesedés
Megjelenés:Redox Biology. - 60 (2023), p. 1-19. -
További szerzők:Potor László Nagy Péter (1976-) (vegyész) Sikura Katalin Éva (1985-) (biológus) Ditrói Tamás (1989-) (vegyész) Jurányi Eszter Petra Galambos Klaudia (1995-) (biológus) Szerafin Tamás (1960-) (szívsebész, mellkassebész) Gergely Péter (1974-) (igazságügyi orvosszakértő) Whiteman, Matthew Torregrossa, Roberta Ding, Yuchao (1995-) (Ph.D. hallgató) Beke Lívia Hendrik Zoltán (1986-) (orvos) Méhes Gábor (1966-) (patológus) Balla György (1953-) (csecsemő és gyermekgyógyász, neonatológus) Balla József (1959-) (belgyógyász, nephrológus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00043 (IRONHEARTH)
GINOP
EFOP-3.6.2-16-2017-00006 (LIVE LONGER)
EFOP
TKP2020-NKA-04
Egyéb
TKP2021-EGA-18
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM108902
035-os BibID:(cikkazonosító)102617 (scopus)85148306870 (WoS)000935285300001 (Pubmed)36738685
Első szerző:Domán Andrea
Cím:Interactions of reactive sulfur species with metalloproteins / Domán Andrea, Dóka Éva, Garai Dorottya, Bogdándi Virág, Balla György, Balla József, Nagy Péter
Dátum:2023
ISSN:2213-2317
Megjegyzések:Reactive sulfur species (RSS) entail a diverse family of sulfur derivatives that have emerged as important effector molecules in H2S-mediated biological events. RSS (including H2S) can exert their biological roles via widespread interactions with metalloproteins. Metalloproteins are essential components along the metabolic route of oxygen in the body, from the transport and storage of O2, through cellular respiration, to the maintenance of redox homeostasis by elimination of reactive oxygen species (ROS). Moreover, heme peroxidases contribute to immune defense by killing pathogens using oxygen-derived H2O2 as a precursor for stronger oxidants. Coordination and redox reactions with metal centers are primary means of RSS to alter fundamental cellular functions. In addition to RSS-mediated metalloprotein functions, the reduction of high-valent metal centers by RSS results in radical formation and opens the way for subsequent per-and polysulfide formation, which may have implications in cellular protection against oxidative stress and in redox signaling. Furthermore, recent findings pointed out the potential role of RSS as substrates for mitochondrial energy production and their cytoprotective capacity, with the involvement of metalloproteins. The current review summarizes the interactions of RSS with protein metal centers and their biological implications with special emphasis on mechanistic aspects, sulfide-mediated signaling, and pathophysiological consequences. A deeper understanding of the biological actions of reactive sulfur species on a molecular level is primordial in H2S-related drug development and the advancement of redox medicine.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Hydrogen sulfide
Reactive sulfur species
Metalloprotein
Heme
Oxidative stress
Megjelenés:Redox Biology. - 60 (2023), p. 1-25. -
További szerzők:Dóka Éva (1988-) (vegyész) Garai Dorottya (1989-) (biológus) Bogdándi Virág Balla György (1953-) (csecsemő és gyermekgyógyász, neonatológus) Balla József (1959-) (belgyógyász, nephrológus) Nagy Péter (1976-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA-132828
OTKA
TKP2020-NKA-04
Egyéb
TKP2021-EGA-18
Egyéb
2022-2.1.1-NL-2022-00010
Egyéb
TKP2021-EGA-44
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM104629
035-os BibID:(cikkazonosító)102504 (scopus)85139736441 (wos)000871090800005
Első szerző:Gáll Tamás (molekuláris biológus, mikrobiológus)
Cím:Overview on hydrogen sulfide-mediated suppression of vascular calcification and hemoglobin/heme-mediated vascular damage in atherosclerosis / Gáll, Tamás; Nagy, Péter; Garai, Dorottya; Potor, László; Balla, György Jázon; Balla, György; Balla, József
Dátum:2022
ISSN:2213-2317
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Redox Biology. - 57 (2022), p. 1-13. -
További szerzők:Nagy Péter (1976-) (vegyész) Garai Dorottya (1989-) (biológus) Potor László Balla György Jázon (1997-) (orvos) Balla György (1953-) (csecsemő és gyermekgyógyász, neonatológus) Balla József (1959-) (belgyógyász, nephrológus)
Pályázati támogatás:K132828
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00043
GINOP
EFOP-3.6.2-16-2017-00006
EFOP
TKP2020-NKA-04
Egyéb
TKP2021-EGA-18
Egyéb
2020-4.1.1-TKP2020
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM111318
035-os BibID:(cikkazonosító)102517 (WoS)000878602200001 (Scopus)85140302226
Első szerző:Kožich, Viktor
Cím:Human ultrarare genetic disorders of sulfur metabolism demonstrate redundancies in H2S homeostasis / Viktor Kožich, Bernd C. Schwahn, Jitka Sokolová, Michaela Křížková, Tamas Ditroi, Jakub Krijt, Youssef Khalil, Tomáš Křížek, Tereza Vaculíková-Fantlová, Blanka Stibůrková, Philippa Mills, Peter Clayton, Kristýna Barvíkova, Holger Blessing, Jolanta Sykut-Cegielska, Carlo Dionisi-Vici, Serena Gasperini, Angeles García-Cazorla, Tobias B. Haack, Tomas Honzík, Pavel Jesina, Alice Kuster, Lucia Laugwitz, Diego Martinelli, Francesco Porta, René Santer, Guenter Schwarz, Peter Nagy
Dátum:2022
ISSN:2213-2317
Megjegyzések:Regulation of H2S homeostasis in humans is poorly understood. Therefore, we assessed the importance of in-dividual enzymes in synthesis and catabolism of H2S by studying patients with respective genetic defects. We analyzed sulfur compounds (including bioavailable sulfide) in 37 untreated or insufficiently treated patients with seven ultrarare enzyme deficiencies and compared them to 63 controls. Surprisingly, we observed that patients with severe deficiency in cystathionine beta-synthase (CBS) or cystathionine gamma-lyase (CSE) -the enzymes primarily responsible for H2S synthesis -exhibited increased and normal levels of bioavailable sulfide, respectively. However, an approximately 21-fold increase of urinary homolanthionine in CBS deficiency strongly suggests that lacking CBS activity is compensated for by an increase in CSE-dependent H2S synthesis from accumulating ho-mocysteine, which suggests a control of H2S homeostasis in vivo. In deficiency of sulfide:quinone oxidoreductase -the first enzyme in mitochondrial H2S oxidation -we found normal H2S concentrations in a symptomatic patient and his asymptomatic sibling, and elevated levels in an asymptomatic sibling, challenging the requirement for this enzyme in catabolizing H2S under physiological conditions. Patients with ethylmalonic encephalopathy and sulfite oxidase/molybdenum cofactor deficiencies exhibited massive accumulation of thiosulfate and sulfite with formation of large amounts of S-sulfocysteine and S-sulfohomocysteine, increased renal losses of sulfur com-pounds and concomitant strong reduction in plasma total cysteine. Our results demonstrate the value of a comprehensive assessment of sulfur compounds in severe disorders of homocysteine/cysteine metabolism and provide evidence for redundancy and compensatory mechanisms in the maintenance of H2S homeostasis.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Sulfite oxidase
Molybdenum cofactor
Cystathionine gamma-lyase
Cystathionine gamma-synthase
Sulfide
quinone oxidoreductase
Persulfide dioxygenase
Megjelenés:Redox Biology. - 58 (2022), p.1-13. -
További szerzők:Schwahn, Bernd C. Sokolová, Jitka Křížková, Michaela Ditrói Tamás (1989-) (vegyész) Krijt, Jakub Khalil, Youssef Křížek, Tomáš Vaculíková-Fantlová, Tereza Stibůrková, Blanka Mills, Philippa Clayton, Peter Barvíková, Kristýna Blessing, Holger Sykut-Cegielska, Jolanta Dionisi-Vici, Carlo Gasperini, Serena García-Cazorla, Ángeles Haack, Tobias B. Honzík, Tomás Ješina, Pavel Kuster, Alice Laugwitz, Lucia Martinelli, Diego Porta, Francesco Santer, René Schwarz, Guenter Nagy Péter (1976-) (vegyész)
Pályázati támogatás:2022-2.1.1-NL-2022-00010
Egyéb
TKP2021-EGA-44
Egyéb
KH_126766
Egyéb
K_129286
Egyéb
Eötvös Lóránd Research Network - ATE-Laboratory of Redox Biology (grant 15002)
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM113303
035-os BibID:(Cikkazonosító)102716 (Scopus)85153855547
Első szerző:Nagy Péter (vegyész)
Cím:Recent advances in sulfur biology and chemistry / Péter Nagy
Dátum:2023
ISSN:2213-2317
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok hozzászólás
folyóiratcikk
Megjelenés:Redox Biology. - 63 (2023), p. 1-2. -
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.