Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM008914
Első szerző:	Batta Gyula (molekula-szerkezet kutató)
Cím:	Functional aspects of the solution structure and dynamics of PAF - a highly-stable antifungal protein from Penicillium chrysogenum / Gyula Batta, Teréz Barna, Zoltán Gáspári, Szabolcs Sándor, Katalin E. Kövér, Ulrike Binder, Bettina Sarg, Lydia Kaiserer, Anil Kumar Chhillar, Andrea Eigentler, Éva Leiter, Nikoletta Hegedűs, István Pócsi, Herbert Lindner, Florentine Marx
Dátum:	2009
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Molekulatudomány antifungal protein PAF internal dynamics NMR spectroscopy site-directed mutagenesis solution structure
Megjelenés:	The FEBS Journal. - 276 : 10 (2009), p. 2875-2890. -
További szerzők:	Barna Teréz (1963-) (vegyész) Gáspári Zoltán Sándor Szabolcs Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Binder, Ulrike Sarg, Bettina Kaiserer, Lydia Chhillar, Anil Kumar Eigentler, Andrea Leiter Éva (1976-) (biológus) Hegedűs Nikoletta Pócsi István (1961-) (vegyész) Lindner, Herbert Marx, Florentine
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019 TÁMOP
Internet cím:	DOI elektronikus változat Szerző által megadott URL
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM098119
Első szerző:	Gácsi M.
Cím:	Effects of cyanobacterial toxins on the chromatin structure and microtubule system of CHO cells / M. Gácsi, G. Bánfalvi, G. Vasas, J. Győri, Á. Vehovszky
Dátum:	2007
ISSN:	1742-464X
Tárgyszavak:	Természettudományok Biológiai tudományok idézhető absztrakt folyóiratcikk
Megjelenés:	FEBS Journal. - 274 : 1.Suppl. (2007), p. 77-77. -
További szerzők:	Bánfalvi Gáspár (1943-) (sejtbiológus, gyógyszerész) Vasas Gábor (1975-) (biológus-vegyész) Győri J. Vehovszky Ágnes
Internet cím:	Szerző által megadott URL Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM098103
Első szerző:	Király Róbert (biológus)
Cím:	Ca2+-binding sites of transglutaminase 2 revealed by site directed mutagenesis / R. Kiraly, E. Csosz, T. Kurtan, Z. Keresztessy, L. Fesus
Dátum:	2007
ISSN:	1742-464X
Tárgyszavak:	Természettudományok Biológiai tudományok idézhető absztrakt folyóiratcikk
Megjelenés:	FEBS Journal. - 274 : 1. Suppl. (2007), p. 167. -
További szerzők:	Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kurtán Tibor (1973-) (vegyész, angol szakfordító) Keresztessy Zsolt Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM007895
Első szerző:	Király Róbert (biológus)
Cím:	Functional significance of five noncanonical Ca2+-binding sites of human transglutaminase 2 characterized by site-directed mutagenesis / Király Róbert, Csősz Éva, Kurtán Tibor, Antus Sándor, Szigeti Krisztián, Simon-Vecsei Zsófia, Korponay-Szabó Ilma Rita, Keresztessy Zsolt, Fésüs László
Dátum:	2009
Megjegyzések:	The multifunctional tissue transglutaminase 2 (TG2) has a four-domain structure with several Ca2+-regulated biochemical activities, including transglutamylation and GTP hydrolysis. The structure of the Ca2+-binding form of the human enzyme is not known, and its Ca2+-binding sites have not been fully characterized. By mutagenesis, we have targeted its active site Cys, three sites based on homology to Ca2+-binding residues of epidermal transglutaminase and factor XIIIa (S1?S3), and two regions with negative surface potentials (S4 and S5). CD spectroscopy, antibody-binding assay and GTPase activity measurements indicated that the amino acid substitutions did not cause major structural alterations. Calcium-45 equilibrium dialysis and isothermal calorimetric titration showed that both wildtype and active site-deleted enzymes (C277S) bind six Ca2+. Each of the S1?S5 mutants binds fewer than six Ca2+, S1 is a strong Ca2+-binding site, and mutation of one site resulted in the loss of more than one bound Ca2+, suggesting cooperativity among sites. All mutants were deficient in transglutaminase activity, and GTP inhibited remnant activities. Like those of the wild-type enzyme, the GTPase activities of the mutants were inhibited by Ca2+, except in the case of the S4 and S5 mutants, which exhibited increased activity. TG2 is the major autoantigen in celiac disease, and testing the reactivity of mutants with autoantibodies from celiac disease patients revealed that S4 strongly determines antigenicity. It can be concluded that five of the Ca2+-binding sites of TG2 influence its transglutaminase activity, two sites are involved in the regulation of GTPase activity, and one determines antigenicity for autoantibodies in celiac patients.
Tárgyszavak:	Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban calcium binding celiac epitope GTPase activity transglutaminase activity transglutaminase 2 (tissue transglutaminase)
Megjelenés:	The FEBS Journal. - 276 : 23 (2009), p. 7083-7096. -
További szerzők:	Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kurtán Tibor (1973-) (vegyész, angol szakfordító) Antus Sándor (1944-2022) (vegyészmérnök) Szigeti Krisztián Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász) Keresztessy Zsolt Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:	DOI elektronikus változat
Borító:
Saját polcon: