CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM068812
035-os BibID:(WoS)000401408300008 (Scopus)85015170172
Első szerző:Kecskeméti Ádám (vegyész)
Cím:Development of an enzymatic reactor applying spontaneously adsorbed trypsin on the surface of a PDMS microfluidic device / Adam Kecskemeti, Jozsef Bako, Istvan Csarnovics, Eva Csosz, Attila Gaspar
Dátum:2017
ISSN:1618-2642 1618-2650
Megjegyzések:Herein, a microfluidic device (MD) containing immobilized trypsin for rapid and efficient proteolysis was described. Trypsin was immobilized via non-specific protein adsorption onto the hydrophobic poly(dimethylsiloxane) (PDMS) channel wall of the MD. Peptide mapping of bovine serumalbumin (BSA) samples was carried out to estimate the stability of trypsin adsorbed on PDMS surface. Peptide maps of BSA samples were obtained by capillary zone electrophoresis (CZE), the RSD% for migration times were under 1%. Several proteins (hemoglobin, myoglobin, lysozyme, and BSA) in a wide molecular size range (15?70 kDa) were digested efficiently with ?50 s contact time. The number of separated peaks correlated well with the expected number of peptides formed in the complete tryptic digestion of the proteins. Peptide mass fingerprinting of BSA and human serum was carried out.Trypsin retained its activity for 2 h; within this period, theMDcan be used for multiple digestions. The main properties of this device are simple channel pattern, simple immobilization procedure, regenerability, and disposability;all these features make this MD one of the simplest yet applicable enzymatic microreactors.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Immobilization
Trypsin
Digestion
Peptide mapping
Enzyme reactor
Microfluidic device
Megjelenés:Analytical and Bioanalytical Chemistry. - 409 : 14 (2017), p. 3573-3585. -
További szerzők:Bakó József (1981-) (vegyész) Csarnovics István (1986-) (fizikus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus)
Pályázati támogatás:OTKA-111932
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00004
GINOP
NTP- EFÖ-P-15-0003
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM015520
Első szerző:Mora, K.
Cím:A pH-based biosensor for detection of arsenic in drinking water / Mora, K., Joshi, N., Balint, B. L., Ward, F. B., Elfick, A., French, C. E.
Dátum:2011
ISSN:1618-2642
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Analytical And Bioanalytical Chemistry. - 400 : 4 (2011), p. 1031-1039. -
További szerzők:Joshi, N. Bálint Bálint László (1971-) (kutató orvos) Ward, F. B. Elfick, A. French, C. E.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM043016
035-os BibID:PMID:22797718
Első szerző:Shrestha, Dilip (biológus)
Cím:Comparative study of the three different fluorophore antibody conjugation strategies / Dilip Shrestha, Adrienn Bagosi, János Szöllősi, Attila Jenei
Dátum:2012
Megjegyzések:The progression in bioconjugational chemistry has significantly contributed to the evolution and success of protein biology. Mainly, antibody chemistry has been a subject of intensive study owing to the expansion of research areas warranted by using various derivatives of conjugated antibodies. Three reactive moieties (amine, sulfhydryl and carbohydrate) in the antibodies are chiefly favored for the conjugational purpose. This feature is known for decades, nevertheless, amine based conjugation is still the most preferred strategy despite the appreciation the other two methods receive in conserving the antigen binding affinity (ABA). No single report has been published, according to our knowledge, where these three conjugation strategies were applied to the same fluorophore antibody systems. In this study, we evaluated conjugation yield, time demand and cost efficiency of these conjugation procedures. Our results showed that amine based conjugations was by far the best technique due to its simplicity, rapidity, ease of operation, higher conjugate yield, cheaper cost and potential for larger fluorophore/protein labeling ratio without having much effect in ABA. Furthermore, sulfhydryl labeling clearly excelled in terms of reduced non-specific binding and mild effect in ABA but was usually complicated by an asymmetric antibody reduction due to mercaptoethylamine while carbohydrate oxidation based strategy performed the worst during our experiment
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Antibodies
Antibody conjugation
article
binding affinity
Biophysics
cell biology
chemistry
Comparative Study
Hungary
methods
Research
Research Support
Support
time
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Analytical and Bioanalytical Chemistry - 404 : 5 (2012), p. 1449-1463. -
További szerzők:Bagosi Adrienn Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Jenei Attila (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0019
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-007
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2/B-10/ 1-2010-0024
TÁMOP
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM050948
Első szerző:Szekrényes Ákos (vegyészmérnök)
Cím:High-throughput analysis of therapeutic and diagnostic monoclonal antibodies by multicapillary SDS gel electrophoresis in conjunction with covalent fluorescent labeling / Ákos Szekrényes, Udo Roth, Márta Kerékgyártó, Andrea Székely, István Kurucz, Karen Kowalewski, András Guttman
Dátum:2012
ISSN:1618-2642
Megjegyzések:Capillary gel electrophoresis (CGE) in the presence of sodium dodecyl sulfate (SDS) is a well-established and widely used protein analysis technique in the biotechnology industry, and increasingly becoming the method of choice that meets the requirements of the standards of International Conference of Harmonization (ICH). Automated single channel capillary electrophoresis systems are usually equipped with UV absorbance and/or laser-induced fluorescent (LIF) detection options offering general applicability and high detection sensitivity, respectively; however, with limited throughput. This shortcoming is addressed by the use of multicapillary gel electrophoresis (mCGE) systems with LED-induced fluorescent detection (LED-IF), also featuring automation and excellent detection sensitivity, thus widely applicable to rapid and large-scale analysis of biotherapeutics, especially monoclonal antibodies (mAb). The methodology we report in this paper is readily applicable for rapid purity assessment and subunit characterization of IgG molecules including detection of non-glycosylated heavy chains (NGHC) and separation of possible subunit variations such as truncated light chains (Pre-LC) or alternative splice variants. Covalent fluorophore derivatization and the mCGE analysis of the labeled IgG samples with multi-capillary gel electrophoresis are thoroughly described. Reducing and non-reducing conditions were both applied with and without peptide N-glycosidase F mediated deglycosylation.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Biotherapeutics
Quality analysis
Multicapillary gel electrophoresis
Antibody purity
Fluorescent labeling
Megjelenés:Analytical and Bioanalytical Chemistry. - 404 : 5 (2012), p. 1485-1494. -
További szerzők:Roth, Udo Kerékgyártó Márta (1987-) (molekuláris biológus) Székely Andrea Kurucz István Kowalewski, Karen Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:K-81839
OTKA
TECH-09-A1-2009-0113
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM098818
035-os BibID:(WoS)000616052100001 (Scopus)85100723644
Első szerző:Szigeti Márton (környezetmérnök)
Cím:Rapid capillary gel electrophoresis analysis of human milk oligosaccharides for food additive manufacturing in-process control / Szigeti Marton, Meszaros-Matwiejuk Agnes, Molnar-Gabor Dora, Guttman Andras
Dátum:2021
ISSN:1618-2642 1618-2650
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Analytical And Bioanalytical Chemistry. - 413 : 6 (2021), p. 1595-1603. -
További szerzők:Mészáros-Matwiejuk Ágnes Molnár-Gábor Dóra Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:BIONANO_GINOP-2.3.2-15-2016-00017
GINOP
2018-2.1.17-TÉT-KR-2018-00010
Egyéb
2020-4.1.1-TKP2020
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.