Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM016824
Első szerző:	Czikora István (vegyész, biokémikus)
Cím:	Characterization of the effect of TIMAP phosphorylation on its interaction with protein phosphatase 1 / Czikora István, Kim Kyung-mi, Kása Anita, Bécsi Bálint, Verin Alexander D., Gergely Pál, Erdődi Ferenc, Csortos Csilla
Dátum:	2011
ISSN:	0300-9084
Megjegyzések:	TIMAP, TGF-beta inhibited, membrane-associated protein, is highly abundant in endothelial cells (EC). We have shown earlier the involvement of TIMAP in PKA-mediated ERM (ezrin-radixin-moesin) dephosphorylation as part of EC barrier protection by TIMAP (Csortos et al., 2008). Emerging data demonstrate the regulatory role of TIMAP on protein phosphatase 1 (PP1) activity. We provide here evidence for specific interaction (Ka = 1.80 x 106 M-1) between non-phosphorylated TIMAP and the catalytic subunit of PP1 (PP1c) by surface plasmon resonance based binding studies. Thiophosphorylation of TIMAP by PKA, or sequential thiophosphorylation by PKA and GSK3β slightly modifies the association constant for the interaction of TIMAP with PP1c and decreases the rate of dissociation. However, dephosphorylation of phospho-moesin substrate by PP1cbeta is inhibited to different extent in the presence of non- (not, vert, similar60% inhibition), mono- (not, vert, similar50% inhibition) or double-thiophosphorylated (<10% inhibition) form of TIMAP. Our data suggest that double-thiophosphorylation of TIMAP has minor effect on its binding ability to PP1c, but considerably attenuates its inhibitory effect on the activity of PP1c. PKA activation by forskolin treatment of EC prevented thrombin evoked barrier dysfunction and ERM phosphorylation at the cell membrane (Csortos et al., 2008). With the employment of specific GSK3beta inhibitor it is shown here that PKA activation is followed by GSK3beta activation in bovine pulmonary EC and both of these activations are required for the rescuing effect of forskolin in thrombin treated EC. Our results suggest that the forskolin induced PKA/GSK3beta activation protects the EC barrier via TIMAP-mediated decreasing of the ERM phosphorylation level.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban TIMAP Protein Phosphatase 1 Moesin Surface Plasmon Resonance Molekuláris Medicina
Megjelenés:	Biochimie. - 93 : 7 (2011), p. 1139-1145. -
További szerzők:	Kim, Kyung-mi Kovács-Kása Anita (1983-) Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Verin, Alexander Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007 TÁMOP I. Protein foszfatázok szerepe az in vitro porcdifferenciációban és a mechano-transzdukcióban, II. Hypoglykaemiás szerek tervezése a glikogén foszforilázra (foszforilációval és defoszforilációval szabályozott kulcsenzim) ható molekulákkal TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007 TÁMOP Biomolekuláris interakciók jellemzőinek kvantitatív meghatározása
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM012783
Első szerző:	Matta Csaba (molekuláris biológus, genetikus, angol szakfordító)
Cím:	PKCdelta is a positive regulator of chondrogenesis in chicken high density micromass cell cultures / Matta Cs., Juhász T., Szíjgyártó Zs., Kolozsvári B., Somogyi Cs., Nagy G., Gergely P., Zákány R.
Dátum:	2011
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban rottlerin MEK-ERK Sox9 shRNA cartilage formation egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Biochimie. - 93 : 2 (2011), p. 149-159. -
További szerzők:	Juhász Tamás (1976-) (biológus, orvosbiológus) Szíjgyártó Zsolt (1978-) (vegyész) Kolozsvári Bernadett (1982-) (molekuláris biológus, genetikus) Somogyi Csilla (1983-) (biológus, angol-magyar szakfordító) Nagy Georgina (1980-) (orvosbiológus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Zákány Róza (1963-) (anatómus-, kötőszövetbiológus)
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM003804
Első szerző:	Tárkányi Ilona (belgyógyász)
Cím:	Pharmacological intervention strategies for affecting telomerase activity : future prospects to treat cancer and degenerative disease / Tárkányi Ilona, Aradi János
Dátum:	2008
Megjegyzések:	Telomerase enzyme is a ribonucleoprotein maintaining the length of the telomeres by adding G-rich repeats to the end of the eukaryotic chromosomes. Normal human somatic cells, cultured in vitro, have a strictly limited proliferative potential undergoing senescence after about 50-70 population doublings. In contrast, most of the tumor cells have unlimited replicative potential. Although the mechanisms of immortalization are not understood completely at a genetic level, the key role of the telomere/telomerase system in the process is clear. The DNA replication machinery is not able to replicate fully the DNA at the very end of the chromosomes; therefore, about 50-200 nucleotides are lost during each of the replication cycles resulting in a gradual decrease of telomere length. Critically short telomere induces senescence, subsequent crisis and cell death. In tumor cells, however, the telomerase enzyme prevents the formation of critically short telomeres, adding GGTTAG repeats to the 3' end of the chromosomes immortalizing the cells. Immortality is one of the hallmarks of cancer. Besides the catalytic activity dependent telomere maintenance, catalytic activity-independent effects of telomerase may also be involved in the regulation of cell cycle. The telomere/telomerase system offers two possibilities to intervene the proliferative activity of the cell: (1) inhibition the telomere maintenance by inhibiting the telomerase activity; (2) activating the residual telomerase enzyme or inducing telomerase expression. Whilst the former approach could abolish the limitless replicative potential of malignant cells, the activation of telomerase might be utilized for treating degenerative diseases. Here, we review the current status of telomerase therapeutics, summarizing the activities of those pharmacological agents which either inhibit or activate the enzyme. We also discuss the future opportunities and challenges of research on pharmacological intervention of telomerase activity.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Biochimie. - 90 : 1 (2008), p. 156-172. -
További szerzők:	Aradi János (1942-) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:	elektronikus változat DOI
Borító:
Saját polcon: