CCL

Összesen 8 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM066241
Első szerző:Boratkó Anita (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Regulation of merlin by protein phosphatase 1-TIMAP and EBP50 in endothelial cells / Anita Boratkó, Margit Péter, Csilla Csortos
Dátum:2017
Megjegyzések:Merlin (moesin-ezrin-radixin like protein), the product of neurofibromatosis type 2 gene, was primarily recognized as a tumor suppressor, but it also functions as a membrane-cytoskeletal linker and regulator of multiple signaling pathways. The activity and localization of merlin is regulated by head to tail folding that is controlled by phosphorylation of the Ser518 side chain. Merlin localizes in the nucleus when the Ser518 side chain is not phosphorylated, while the phosphorylated form is present in the cytoplasm and the plasma membrane. In this work interactions and their impact on the subcellular localization and phosphorylation state of the Ser518 side chain of merlin were investigated in endothelial cells. It is shown that merlin (dephospho-Ser518 form) interacts in the nucleus of endothelial cells with the scaffolding protein EBP50, a member of the Na+/H+exchanger regulatory factor family. Upon EBP50 depletion, merlin translocated from the nucleus, suggesting that binding of merlin to EBP50 is critical in the nuclear localization of merlin. Along with the translocation, the phosphorylation level of phospho-Ser518-merlin was increased in EBP50 depleted cells. TIMAP (TGF?-inhibited membrane-associated protein), a type 1 protein phosphatase (PP1) regulatory subunit, was newly recognized as an interacting partner for merlin. Domain mapping using truncated mutant forms in GST pull down revealed that the N-terminal half of TIMAP (aa 1-290) and the FERM domain of merlin are the regions responsible for the interaction.The catalytic subunit of PP1 (PP1c) was present in all merlin-TIMAP pull down or immunoprecipitation samples demonstrating that merlin actually interacts with the PP1c-TIMAP holoenzyme. On the other hand, from TIMAP depleted cells, without its targeting protein, PP1c could not bind to merlin. Also, when the phosphatase activity of PP1c-TIMAP was inhibited either with depletion of TIMAP or by treatment of the cells with specific PP1 inhibitor, there was an increase in the amount of phospho-Ser518 form of merlin in the membrane of the cells. These data strongly suggest that the PP1c-TIMAP- complex dephosphorylates phospho-Ser518-merlin. ECIS measurements indicate that phospho-merlin accelerates in vitro wound healing of the endothelial monolayer. In conclusion, in endothelial cells, EBP50 is required for the nuclear localization of merlin and the PP1c-TIMAP holoenzyme plays an important role in the dephosphorylation of merlin on its Ser518 side chain, which influence cell migration and proliferation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
EBP50
Endothelial cells
Merlin
Protein phosphatase 1
TIMAP
Megjelenés:The International Journal of Biochemistry and Cell Biology 82 (2017), p. 10-17. -
További szerzők:Péter Margit (1987-) (Ph.D. hallgató) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:PD116262
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM062307
Első szerző:Boratkó Anita (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:TIMAP-protein phosphatase 1-complex controls endothelin-1 production via ECE-1 dephosphorylation / Anita Boratkó, Zoltán Veréb, Goran Petrovski, Csilla Csortos
Dátum:2016
ISSN:1357-2725
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:International Journal Of Biochemistry & Cell Biology 73 (2016), p. 11-18. -
További szerzők:Veréb Zoltán (1980-) (immunológus, mikrobiológus, molekuláris biológus) Petrovski, Goran (1975-) (orvos) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM061016
Első szerző:Boratkó Anita (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Elongation factor-1A1 is a novel substrate of the protein phosphatase 1-TIMAP complex / Anita Boratkó, Margit Péter, Zsófia Thalwieser, Előd Kovács, Csilla Csortos
Dátum:2015
ISSN:1357-2725
Megjegyzések:TIMAP (TGF- inhibited membrane associated protein) is a protein phosphatase 1 (PP1) regulatory subunit highly abundant in endothelial cells and it is involved in the maintenance of pulmonary endothelial barrier function. It localizes mainly in the plasma membrane, but it is also present in the nuclei and cytoplasm. Direct interaction of TIMAP with the eukaryotic elongation factor 1 A1 (eEF1A1) is shown by pull-down, LC-MS/MS, Far-Western and immunoprecipitations. In connection with the so called moonlighting functions of the elongation factor, eEF1A is thought to establish protein-protein interactions through a transcription-dependent nuclear export motif, TD-NEM, and to aid nuclear export of TD-NEM containing proteins. We found that a TD-NEM-like motif of TIMAP has a critical role in its specific binding to eEF1A1. However, eEF1A1 is not or not exclusively responsible for the nuclear export of TIMAP. On the contrary, TIMAP seems to regulate membrane localization of eEF1A1 as the elongation factor co-localized with TIMAP in the plasma membrane fraction of control endothelial cells, but it has disappeared from the membrane in TIMAP depleted cells. It is demonstrated that membrane localization of eEF1A1 depends on the phosphorylation state of its Thr residue(s); and ROCK phosphorylated eEF1A1 is a novel substrate for TIMAP-PP1 underlining the complex regulatory role of TIMAP in the endothelium. The elongation factor seems to be involved in the regulation of endothelial cell attachment and spreading as silencing of eEF1A1 positively affected these processes which were monitored by transendothelial resistance measurements.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Endothelial cell
eEF1A1
Protein phosphatase 1
TIMAP
Megjelenés:International Journal Of Biochemistry & Cell Biology 69 (2015), p. 105-113. -
További szerzők:Péter Margit (1987-) (Ph.D. hallgató) Thalwieser Zsófia (1993-) (biológus) Kovács Előd Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM099579
Első szerző:Falus András
Cím:A challenging epigenetic message : telomerase activity is associated with complex changes in lifestyle / András Falus, István Marton, Erika Borbényi, Ádám Tahy, Pál Karádi, János Aradi, Adrienne Stauder, Mária Kopp
Dátum:2011
ISSN:1065-6995 1095-8355
Megjegyzések:As an outcome of The 2009 Nobel Prize in Physiology or Medicine, a connection has been highlighted between the lengthof telomeres and epigenetic effects, such as intensive changes in lifestyle and nutrition as well as behavioural andpsychological factors. In this review, the various elements of molecular, cell biological, nutritional and lifestyle changes areintroduced and discussed.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
cell proliferation
complex therapy
epigenetics
food
immune response
relaxation
sport
telomere
telomerase
Megjelenés:Cell Biology International. - 35 : 11 (2011), p. 1079-1083. -
További szerzők:Marton István Borbényi Erika Tahy Ádám Karádi Pál Aradi János (1942-) (biokémikus, vegyész) Stauder Adrienne Kopp Mária
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM002145
Első szerző:Kosztáczky Béla (orvos)
Cím:Leptin stimulates endogenous cholesterol synthesis in human monocytes : new role of an old player in atherosclerotic plaque formation / Kosztáczky Béla, Fóris Gabriella, ifj. Paragh György, Seres Ildikó, Zsíros Emese, Koncsos Péter, Balogh Zoltán, Paragh György
Dátum:2007
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:The International Journal of Biochemistry and Cell Biology. - 39 : 9 (2007), p. 1637-1645. -
További szerzők:Fóris Gabriella (1937-) (belgyógyász) Paragh György Jr. (1978-) (bőrgyógyász) Seres Ildikó (1954-) (biokémikus) Zsíros Emese (1980-) (orvos) Koncsos Péter (1982-) (belgyógyász) Balogh Zoltán (1965-) (belgyógyász, gasztroenterológus, diabetológus) Paragh György (1953-) (belgyógyász)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM028761
Első szerző:Simon Tünde (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Impact of histamine on dendritic cell functions / Simon T., László V., Falus A.
Dátum:2011
ISSN:1065-6995
Megjegyzések:A rapidly growing body of evidence highlighted that histamine, a small biogenic amine, is implicated in the regulation of DC (dendritic cell) functions. It is well established that DCs represent the most potent antigen-presenting cells of the body, linking innate and acquired immunity and regulating the outcome of immune responses. Signals, associated with ongoing inflammation and uptake of foreign antigens, promote maturation of DCs and activation of T-cell responses in secondary lymphatic organs. These bone marrow-derived cells patrol continuously all over the body. During their persistent migration, several mediators may influence the behaviour and functions of DCs. Histamine, produced by mast cells, basophils or DCs themselves, may have an important role in the life cycle of DCs. From the differentiation, through their never-ending circulation, until the induction of T-cell response, histamine is present and influences the life cycle of DCs. Here, we summarize recent progress in histamine research with respect to DC functions. We also point out some controversial aspects of histamine action on DCs.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
dendritikus sejt
hisztamin
Megjelenés:Cell Biology International. - 35 : 10 (2011), p. 997-1000. -
További szerzők:László Valéria Falus András
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM045951
035-os BibID:PMID:12377215
Első szerző:Szincsák Nóra
Cím:Different h2 receptor antihistamines dissimilarly retard the growth of xenografted human melanoma cells in immunodeficient mice / Nora Szincsák, Hargita Hegyesi, Janos Hunyadi, Andras Falus, Istvan Juhász
Dátum:2002
ISSN:1065-6995 1095-8355
Megjegyzések:Melanoma cells and tissues contain considerable amounts of histamine and express histamine receptors, suggesting the existence of autocrine and paracrine regulation by histamine. Our previous in vitro results suggested that histamine elevates melanoma cell growth through the H2 receptor. In this work we show that in vivo tumour proliferation in immunodeficient mice xenotransplanted with a human melanoma cell line is diminished by cimetidine, an H2 receptor antagonist, if combined with a tamoxifen derivate acting on cytochrome p450 molecules (DPPE). Ranitidine, another H2 receptor antagonist, has a weaker inhibitory effect, the kinetics and mechanism of which is probably dissimilar to that of the cimetidine/DPPE mixture.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Cell Biology International. - 26 : 9 (2002), p. 833-836. -
További szerzők:Hegyesi Hargita Hunyadi János (1943-) (bőrgyógyász, kozmetológus, allergológus) Falus András Juhász István (1956-) (bőrgyógyász, bőrsebész, kozmetológus, klinikai onkológus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM033267
035-os BibID:WOS:000225815300010 PMID:15563404
Első szerző:Tóth György (urológus)
Cím:A DNA uptake-stimulating protein increases the antiproliferative effect of c-myb antisense oligonucleotide on leukemic cells / György Tóth, József Schlammadinger, János Aradi, Péter Antal-Szalmás, Sándor Sipka, Margit Balázs, Péter Kovács, Zsigmond Fehér, András Falus
Dátum:2004
ISSN:1065-6995
Megjegyzések:Proliferation of HL-60 and MOLT4 leukemia cells was inhibited by a c-myb antisense oligonucleotide (ASO) in the presence of a DNA uptake-stimulating protein (DNA uptake-stimulating factor, DUSF). The inhibitory effect was very mild in the absence of DUSF. Sense oligonucleotides or DUSF, alone or in combination, were found to be ineffective. Cellular expression of the c-myb protein was significantly more inhibited by the c-myb ASO in the presence than in the absence of DUSF. In the presence of DUSF. c-myb protein practically disappeared from the nuclei of HL-60 and MOLT4 cells treated with the ASO. Thus. DUSF appears to effectively stimulate the uptake of c-myb ASO into tumor cells in vitro. augmenting its antiproliferative effect by decreasing c-myb expression. (C) 2004 International Federation for Cell Biology. Published by Elsevier Ltd. All rights reserved.
Tárgyszavak:Orvostudományok Egészségtudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Antisense oligonucleotide
Cell proliferation
DNA uptake
Leukemia
Oligonucleotide uptake
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Cell Biology International 28 : 11 (2004), p. 817-823. -
További szerzők:Schlammadinger József (1938-) (kutató orvos) Aradi János (1942-) (biokémikus, vegyész) Antal-Szalmás Péter (1968-) (laboratóriumi szakorvos) Sipka Sándor (1945-) (laboratóriumi szakorvos) Balázs Margit (1952-) (sejtbiológus, molekuláris genetikus) Kovács Péter (Budapest) Fehér Zsigmond (1949-) (molekuláris genetikus) Falus András
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.