Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM065063
035-os BibID:	(Wos)000334175100018 (Scopus)84898634971
Első szerző:	Röszer Tamás (orvos, biológus)
Cím:	Leptin receptor deficient diabetic (db/db) mice are compromised in postnatal bone regeneration / Tamás Rőszer, Tamás Józsa, Éva D. Kiss-Tóth, Nora De Clerck, Lajos Balogh
Dátum:	2014
ISSN:	0302-766X
Megjegyzések:	Increased fragility fracture risk with improper healing is a frequent and severe complication of insulin resistance (IR). The mechanisms impairing bone health in IR are still not fully appreciated, which gives importance to studies on bone pathologies in animal models of diabetes. Mice deficient in leptin signaling are widely used models of IR and its comorbidities. Leptin was first recognized as a hormone, regulating appetite and energy balance; however, recent studies have expanded its role showing that leptin is a link between insulin-dependent metabolism and bone homeostasis. In the light of these findings, it is intriguing to consider the role of leptin resistance in bone regeneration. In this study, we show that obese diabetic mice lacking leptin receptor (db/db) are deficient in postnatal regenerative osteogenesis. We apply an ectopic osteogenesis and a fracture healing model, both showing that db/db mice display compromised bone acquisition and regeneration capacity. The underlying mechanisms include delayed periosteal mesenchymatic osteogenesis, premature apoptosis of the cartilage callus and impaired microvascular invasion of the healing tissue. Our study supports the use of the db/db mouse as a model of IR associated bone-healing deficits and can aid further studies of mesenchymatic cell homing and differentiation, microvascular invasion, cartilage to bone transition and callus remodeling in diabetic fracture healing.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Fracture Diabetes Insulin resistance LeptinBone
Megjelenés:	Cell And Tissue Research. - 356 : 1 (2014), p. 195-206. -
További szerzők:	Józsa Tamás (1969-) (gyermeksebész, urológus) Kiss-Tóth Éva (1983-) (biológus) De Clerk, Nora Balogh Lajos
Pályázati támogatás:	OTKA 76091 OTKA
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM012888
035-os BibID:	(Wos)000284665200006 (Scopus)78649333360
Első szerző:	Röszer Tamás (orvos, biológus)
Cím:	Hypothermia translocates nitric oxide synthase from cytosol to membrane in snail neurons / Tamás Rőszer, Éva Kiss-Tóth, Dávid Rózsa, Tamás Józsa, A. József Szentmiklósi, Gáspár Bánfalvi
Dátum:	2010
Megjegyzések:	Neuronal nitric oxide (NO) levels are modulated through the control of catalytic activity of NO synthase (NOS). Although signals limiting excess NO synthesis are being extensively studied in the vertebrate nervous system, our knowledge is rather limited on the control of NOS in neurons of invertebrates. We have previously reported a transient inactivation of NOS in hibernating snails. In the present study, we aimed to understand the mechanism leading to blocked NO production during hypothermic periods of Helix pomatia. We have found that hypothermic challenge translocated NOS from the cytosol to the perinuclear endoplasmic reticulum, and that this cytosol to membrane trafficking was essential for inhibition of NO synthesis. Cold stress also downregulated NOS mRNA levels in snail neurons, although the amount of NOS protein remained unaffected in response to hypothermia. Our studies with cultured neurons and glia cells revealed that glia-neuron signaling may inhibit membrane binding and inactivation of NOS. We provide evidence that hypothermia keeps NO synthesis "hibernated" through subcellular redistribution of NOS.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Gyógyszerészeti tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk nitric oxide synthase
Megjelenés:	Cell and Tissue Research. - 342 : 2 (2010), p. 191-203. -
További szerzők:	Kiss-Tóth Éva (1983-) (biológus) Rózsa Dávid (1982-) (Ph.D hallgató) Józsa Tamás (1969-) (gyermeksebész, urológus) Szentmiklósi József András (1948-) (farmakológus, klinikai laboratóriumi szakorvos) Bánfalvi Gáspár (1943-) (sejtbiológus, gyógyszerész)
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM008293
035-os BibID:	(Wos)000265622700014 (Scopus)67349249432
Első szerző:	Röszer Tamás (orvos, biológus)
Cím:	Acetylcholine inhibits nitric oxide (NO) synthesis in the gastropod nervous system / Tamás Rőszer, Tamás Józsa, A. József Szentmiklósi, Gáspár Bánfalvi
Dátum:	2009
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Cell and Tissue Research. - 336 : 2 (2009), p. 325-335. -
További szerzők:	Józsa Tamás (1969-) (gyermeksebész, urológus) Szentmiklósi József András (1948-) (farmakológus, klinikai laboratóriumi szakorvos) Bánfalvi Gáspár (1943-) (sejtbiológus, gyógyszerész)
Internet cím:	elektronikus változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM001263
035-os BibID:	(Wos)000239248000017 (Scopus)33746435763
Első szerző:	Röszer Tamás (orvos, biológus)
Cím:	Phe-met-arg-phe (FMRF)-amide is a substrate source of NO synthase in the gastropod nervous system / Tamás Rőszer, Éva Kiss-Tóth, Mihály Petkó, A. József Szentmiklósi, Gáspár Bánfalvi
Dátum:	2006
Megjegyzések:	The possible involvement of the L-arginine-containing Phe-met-arg-phe (FMRF)-amide (FMRFa) in neuronal nitric oxide (NO) biosynthesis was studied in a gastropod species. We found NADPH-diaphorase-positive neurons and FMRFa-containing fibers in close proximity in the enteric nervous system. Administration of L-arginine and FMRFa induced quantitatively similar nitrite production in both intact intestinal tissues and tissue homogenates. These changes could be prevented by the presence of NOARG (an NO synthase inhibitor). Neither chemically modified FMRFa (D-arginine instead of L-arginine) nor amino acid constituents of FMRFa (methionine, phenylalanine) affected basal nitrite production. FMRFa-induced alterations were reduced in the presence of Na+ channel blockers (tetrodotoxin, amiloride, lidocaine), the Na+/K+ATPase inhibitor ouabain, or protease inhibitors (leupeptine, pepstatine-a). FMRFa and its amino acid constituents were analyzed by paper chromatography. When FMRFa was added to tissue homogenates, the peptide was eliminated within 1-2 min, whereas methionine, phenylalanine, arginine, and citrulline levels were elevated simultaneously. We tested the effects of FMRFa, L-arginine, and NOARG on intestinal contractile activity. FMRFa relaxed the intestine for 1-2 min and then induced contractions for 20-40 min. In the presence of NOARG, no relaxant effect of FMRFa was recorded. As administration of L-arginine strongly inhibits the mechanical activity of the intestinal muscle, NO production presumably plays a substantial role in the action of FMRFa, at least in the initial phase. Our biochemical data indicate a direct involvement of FMRFa in NO biosynthesis. FMRFa might be hydrolyzed by extracellular peptidases and then the locally released arginine might be transported into the cells and broken-down to produce NO. Depolarization-induced NO production attributable to the activation of amiloride-sensitive Na+ channels might also be involved.
Tárgyszavak:	Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk neuropeptid NO szintáz szubsztrát
Megjelenés:	Cell and Tissue Research. - 325 : 3 (2006), p. 567-575. -
További szerzők:	Kiss-Tóth Éva (1983-) (biológus) Petkó Mihály (1943-) (orvos, neurobiológus) Szentmiklósi József András (1948-) (farmakológus, klinikai laboratóriumi szakorvos) Bánfalvi Gáspár (1943-) (sejtbiológus, gyógyszerész)
Internet cím:	elektronikus változat DOI
Borító:
Saját polcon: