CCL

Összesen 35 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM018465
Első szerző:Andrási Melinda (gyógyszerész)
Cím:Determination of gadolinium-based magnetic resonance imaging contrast agents by micellar electrokinetic capillary chromatography / Melinda Andrási, Attila Gáspár, Ottilia Kovács, Zsolt Baranyai, Álmos Klekner, Ernő Brücher
Dátum:2011
ISSN:0173-0835
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Electrophoresis. - 32 : 16 (2011), p. 2223-2228. -
További szerzők:Gáspár Attila (1970-) (vegyész, kémikus) Kovács Ottilia Baranyai Zsolt (1977-) (vegyész) Klekner Álmos (1970-) (idegsebész) Brücher Ernő (1935-) (vegyész)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM113960
035-os BibID:(WoS)001043559400001 (Scopus)85166981215
Első szerző:Auer, Felicia
Cím:Size separation of sodium dodecyl sulfate-proteins by capillary electrophoresis in dilute and ultra-dilute dextran solutions / Felicia Auer, Andras Guttman
Dátum:2023
ISSN:0173-0835 1522-2683
Megjegyzések:SDS capillary gel electrophoresis is a widely used in the biopharma and the biomedical fields for rapid size separation of proteins. However, very limited information is available on the use of dilute and ultra-dilute sieving matrices for SDS?protein analysis. Here, background electrolytes (BGEs) containing 1%? 0% dextran were used in borate-based BGE to separate a protein sizing ladder (PSL) ?225 kDa and the intact and subunit forms of a therapeutic monoclonal antibody (mAb). The separation performance for the PSL and mAb components differed significantly with decreasing dextran concentration. Ferguson and reptation plots were used to elucidate the separation mechanism. Highly diluted dextran solutions resulted in linear Ferguson plots for both solute types (cf. Ogston theory) in spite of this model assumes a rigid pore structure, thus cannot describe the separation mechanism in ultra-dilute polymer solutions with no reticulations. The saddle differences between the resolution of the PSL and the intact/subunit mAb forms in ultra-dilute dextran-borate matrices suggested the importance of shape selectivity, manifested by the adequate separation of the SDS covered intact as well as light and heavy chain subunits of the therapeutic mAb even at zero dextran concentration.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
borate
capillary gel electrophoresis
dextran
SDS-proteins
ultra-dilute polymer
Megjelenés:Electrophoresis. - 44 : 19-20 (2023), p. 1607-1614. -
További szerzők:Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM084562
035-os BibID:(Scopus)84961282078 (WOS)000379133500002
Első szerző:Bodnár Judit
Cím:Enzymatic removal of N-glycans by PNGase F coated magnetic microparticles / Bodnar Judit, Szekrenyes Akos, Szigeti Marton, Jarvas Gabor, Krenkova Jana, Foret Frantisek, Guttman Andras
Dátum:2016
ISSN:0173-0835 1522-2683
Megjegyzések:Investigation of protein glycosylation is an important area in biomarker discovery and biopharmaceutical research. Alterations in protein N-glycosylation can be an indication of changes in pathological conditions in the medical field or production parameters of biotherapeutics. Rapid development of these disciplines calls for fast, high-throughput, and reproducible methods to analyze protein N-glycosylation. Currently used methods require either long deglycosylation times or large excess of enzymes. In this paper, we report on the use of PNGase F immobilization onto the surface of magnetic microparticles and their use in rapid and efficient removal of N-glycans from glycoproteins. The use of immobilized PNGase F also allowed reusability of the enzyme-coated beads as the magnetic microparticles can be readily partitioned from the sample by a magnet after each deglycosylation reaction. The efficiency and activity of the PNGase F coated magnetic beads was compared with in-solution enzyme reactions using standard glycoproteins possessing the major N-glycan types of neutral, high mannose, and highly sialylated carbohydrates. The PNGase F coated magnetic beads offered comparable deglycosylation level to the conventional in-solution based method in 10-min reaction times for the model glycoproteins of immunoglobulin G (mostly neutral carbohydrates), ribonuclease B (high mannose type sugars), and fetuin (highly sialylated oligosaccharides) with the special features of easy removal of the enzyme from the reaction mixture and reusability.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Deglycosylation
Enzyme immobilization
Magnetic microparticles
PNGase F
Megjelenés:Electrophoresis. - 37 : 10 (2016), p. 1264-1269. -
További szerzők:Szekrényes Ákos (1983-) (vegyészmérnök) Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök) Járvás Gábor (1982-) (vegyészmérnök) Krenkova, Jana Foret, František Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:K116263
NKFIH
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM008375
Első szerző:Csánky Eszter (tüdőgyógyász, klinikai immunológus, allergológus)
Cím:Lipid metabolite levels of prostaglandin D2 and eicosapentaenoic acid recovered from bronchoalveolar lavage fluid correlate with lung function of chronic obstructive pulmonary disease patients controls / Csánky, E., Rühl, R., Scholtz, B., Vasko, A., Takács, L., Hempel, W. M.
Dátum:2009
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Electrophoresis. - 30 : 7 (2009), p. 1228-1234. -
További szerzők:Rühl, Ralph (1969-) (vegyész) Scholtz Beáta (1967-) (biokémikus, molekuláris biológus) Vaskó Attila (1976-) (tüdőgyógyász) Takács László (1955-) Hempel, William
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM002004
Első szerző:Csánky Eszter (tüdőgyógyász, klinikai immunológus, allergológus)
Cím:Monoclonal antibody proteomics : discovery and prevalidation of chronic obstructive pulmonary disease biomarkers in a single step / Eszter Csanky, Petra Olivova, Eva Rajnavolgyi, William Hempel, Nadege Tardieu, Elesne Toth Katalin, Anne Jullien, Carole Malderez-Bloes, Mariana Kuras, Manuel X. Duval, Laszlo Nagy, Beata Scholtz, William Hancock, Barry Karger, András Guttman, Laszlo Takacs
Dátum:2007
Megjegyzések:We define mAb proteomics as the global generation of disease specific antibodies that permit mass screening of biomarkers. An integrated, high-throughput, disease-specific mAb-based biomarker discovery platform has been developed. The approach readily provided new biomarker leads with the focus on large-scale discovery and production of mAb-based, disease-specific clinical assay candidates. The outcome of the biomarker discovery process was a highly specific and sensitive assay, applicable for testing of clinical validation paradigms, like response to treatment or correlation with other clinical parameters. In contrast to MS-based or systems biology-based strategies, our process produced prevalidated clinical assays as the outcome of the discovery process. By re-engineering the biomarker discovery paradigm, the encouraging results presented in this paper clearly demonstrate the efficiency of the mAb proteomics approach, and set the grounds for the next steps of studies, namely, the hunt for candidate biomarkers that respond to drug treatment.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
antibody
biomarker discovery
proteomics
Megjelenés:Electrophoresis 28 : 23 (2007), p. 4401-4406. -
További szerzők:Olivova, Petra Rajnavölgyi Éva (1950-) (immunológus) Hempel, William Tardieu, Nadège Élesné Tóth Katalin Jullien, Anne Malderez-Bloes, Carole Kuras, Mariana Duval, Manuel X. Nagy László Scholtz Beáta (1967-) (biokémikus, molekuláris biológus) Hancock, William Karger, Barry Guttman András (1954-) (vegyészmérnök) Takács László (1955-)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
elektronikus változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM083095
035-os BibID:(Scopus)85073965631 (WOS)000488353700001
Első szerző:Döncző Boglárka (biológiatanár-földrajztanár)
Cím:Effect of the elapsed time between sampling and formalin fixation on the N-glycosylation profile of mouse tissue specimens / Donczo Boglarka, Kiraly Gabor, Guttman Andras
Dátum:2019
ISSN:0173-0835 1522-2683
Megjegyzések:Formalin-fixed, paraffin-embedded (FFPE) samples are generally used for histology-study, however, they also possess importantmolecular diagnostics information. While it has been reported that the N-glycan moieties of glycoproteins is not affected by the FFPE process, no information is available about the effect of the elapsed time between sampling and fixation on the resulting N-glycosylation profile. In this study, lung, brain, heart, spleen, liver, kidney, and intestine mouse tissue specimens were used for N-glycan profiling analysis and the elapsed sampling time effect was investigated with the lung tissue. N-glycan extraction from the tissue samples was performed by glycoprotein retrieval from the FFPE specimens using radioimmunoprecipitation assay (RIPA) buffer followed PNGase F digestion. The released oligosaccharides were fluorophore labeled and analyzed by capillary electrophoresis-laser induced fluorescent detection (CE-LIF). N-glycosylation profiles of freshly collected lung-tissue samples (zero time point), as well as 1 and 2 h after sampling were compared by carbohydrate profiling and exoglycosidase treatment based deep glycomic analysis. It was found that up to two hours of room temperature storage of tissue specimens apparently did not cause changes in the N-glycosylation profiles of complex carbohydrates, but resulted in considerable decrease in the amount of linear glucose oligomers and high mannose type glycans present in the samples.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Electrophoresis. - 40 : 23-24 (2019), p. 3057-3061. -
További szerzők:Király Gábor (1988-) (biológus) Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:K 116263
NKFIH
BIONANO_GINOP-2.3.2-15-2016-00017
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM071240
035-os BibID:(Scopus)85016329810 (WOS)000403912000008
Első szerző:Döncző Boglárka (biológiatanár-földrajztanár)
Cím:Molecular glycopathology by capillary electrophoresis : analysis of the N-glycome of formalin-fixed paraffin-embedded mouse tissue samples / Donczo Boglarka, Szarka Mate, Tovari Jozsef, Ostoros Gyorgyi, Csanky Eszter, Guttman Andras
Dátum:2017
ISSN:0173-0835
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Electrophoresis. - 38 : 12 (2017), p. 1602-1608. -
További szerzők:Szarka Máté (1990-) Tóvári József Ostoros Györgyi Csánky Eszter (1959-) (tüdőgyógyász, klinikai immunológus, allergológus) Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:K116263
NKFIH
116295
NKFIH
BIONANO_GINOP-2.3.2-15-2016-00017
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM070702
035-os BibID:(Scopus)84987660600 (WOS)000383596800002
Első szerző:Döncző Boglárka (biológiatanár-földrajztanár)
Cím:N-Glycosylation analysis of formalin fixed paraffin embedded samples by capillary electrophoresis / Donczo Boglarka, Szigeti Marton, Ostoros Gyorgyi, Gacs Alexandra, Tovari Jozsef, Guttman Andras
Dátum:2016
ISSN:0173-0835
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Electrophoresis. - 37 : 17-18 (2016), p. 2292-2296. -
További szerzők:Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök) Ostoros Györgyi Gács Alexandra Tóvári József Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM050950
Első szerző:Garrido-Medina, Raúl
Cím:Analysis of alpha-1-acid glycoprotein isoforms using CE-LIF with fluorescent thiol derivatization / Raúl Garrido-Medina, Angel Puerta, Zuly Rivera-Monroy, Mercedes de Frutos, Andras Guttman, José Carlos Diez-Masa
Dátum:2012
ISSN:0173-0835
Megjegyzések:The analysis of glycoprotein isoforms is of high interest in the biomedical field and clinical chemistry. Many studies have demonstrated that some glycoprotein isoforms could serve as biomarkers for several major diseases, such as cancers and vascular diseases, among others. Capillary zone electrophoresis (CZE) is a well-established technique to separate glycoprotein isoforms, however, it suffers from limited sensitivity when UV-Vis detection is used. On the other hand, with laser-induced fluorescence (LIF) detection, derivatization reaction to render the proteins fluorescent can destroy the resolution of the isoforms. In this work, a derivatization procedure through the thiol groups of glycoproteins using either 5-(iodoacetamide) fluorescein (5-IAF) or BODIPY iodoacetamide is presented with the model protein of alpha-1-acid glycoprotein (AGP). The derivatization process presented enabled high-resolution analysis of AGP isoforms by CZE-LIF. The derivatization procedure was successfully applied to label AGP from samples of serum and secretome of artery tissue, enabling the separation of the AGP isoforms by CE-LIF in natural samples at different concentration levels.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
AGP-isoforms
BODIPY
CZE
Fluorescein
LIF-detection
Megjelenés:Electrophoresis. - 33 : 7 (2012), p. 1113-1119. -
További szerzők:Puerta, Angel Rivera-Monroy, Zuly Frutos, Mercedes de Guttman András (1954-) (vegyészmérnök) Diez-Masa, José Carlos
Pályázati támogatás:K-81839
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM042794
Első szerző:Góth László (analitikus)
Cím:A novel catalase mutation detected by polymerase chain reaction-single strand conformation polymorphism, nucleotide sequencing, and Western blot analyses is responsible for the type C of Hungarian acatalasemia / László Góth, Péter Rass, Irén Madarasi
Dátum:2001
ISSN:0173-0835
Megjegyzések:Polymerase chain reaction-single strand conformation polymorphism (PCR-SSCP) screening was used for searching mutations of the catalase gene in two Hungarian hypocatalasemic families. A syndrome-causing mutation was found in a PCR product containing exon 7 and its boundaries. Nucleotide sequence analyses detected a G to T substitution at position 5 of intron 7. The effect of this splice site mutation was confirmed by Western blot analyses demonstrating a decreased catalase protein level in these patients. These findings represent a novel type (C) of catalase mutations in the Hungarian acatalasemic/hypocatalasemic patients.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Hungarian acatalasemia
nucleotide sequence
splicing mutation
polymerase chain reaction
single-strand conformation polymorphism
Megjelenés:Electrophoresis. - 22 : 1 (2001), p. 49-51. -
További szerzők:Rass Péter Madarasi Irén
Pályázati támogatás:TO 30154
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM012946
Első szerző:Góth László (analitikus)
Cím:Detection of a novel familial catalase mutation (Hungarian type D) and the possible risk of inherited catalase deficiency for diabetes mellitus / László Góth, Márta Vitai, Péter Rass, Eszter Sükei, Anikó Páy
Dátum:2005
Megjegyzések:The enzyme catalase is the main regulator of hydrogen peroxide metabolism. Recent findings suggest that a low concentration of hydrogen peroxide may act as a messenger in some signalling pathways whereas high concentrations are toxic for many cells and cell components. Acatalasemia is a genetically heterogeneous condition with a worldwide distribution. Yet only two Japanese and three Hungarian syndrome-causing mutations have been reported. A large-scale (23130 subjects) catalase screening program in Hungary yielded 12 hypocatalasemic families. The V family with four hypocatalasemics (60.6 ± 7.6 MU/L) and six normocatalasemic (103.6 ± 23.5 MU/L) members was examined to define the mutation causing the syndrome. Mutation screening yielded four novel polymorphisms. Of these, three intron sequence variations, namely GA at the nucleotide 60 position in intron 1, TA at position 11 in intron 2, and GT at position 31 in intron 12, are unlikely to be responsible for the decreased blood catalase activity. However, the novel GA mutation in exon 9 changes the essential amino acid Arg 354 to Cys 354 and may indeed be responsible for the decreased catalase activity. This inherited catalase deficiency, by inducing an increased hydrogen peroxide steady-state concentration in vivo, may be involved in the early manifestation of type 2 diabetes mellitus for the 35-year old proband.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Blood catalase activity
Catalase mutation
Diabetes mellitus
Megjelenés:Electrophoresis. - 26 : 9 (2005), p. 1646-1649. -
További szerzők:Vitai Márta (1961-) (okleveles vegyész) Rass Péter Sükei Eszter Páy Anikó
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM077848
035-os BibID:(PMID)30101988 (Scopus)85052790800 (WOS)000450406900003
Első szerző:Guttman András (vegyészmérnök)
Cím:Authors' Reply to the Commentary in the journal of Electrophoresis regarding "The effect of simulated space radiation on the N-glycosylation of human immunoglobulin G1" by J.J. Bevelacqua and S.M.J. Mortazavi / Andras Guttman, Szabolcs Szilasi, Boglarka Donczo, Mate Szarka
Dátum:2018
ISSN:0173-0835 1522-2683
Megjegyzések:By reading the commentary of Bevelacqua and Mortazavi regarding our recently published paper titled as "The effect of simulated space radiation on the N?glycosylation of human immunoglobulin G1"[1], we are afraid that some of the important messaging aspects of our paper might not have been articulated adequately to be fully understandable for a wider audience, i.e., not separation scientists. First, we should clarify that complete space radiation description was not the goal of this paper. In this short communication we only intended to show the effect of simulated space radiation on the conserved N?glycosylation of IgG1 molecules with the goal to understand if they could be utilized as disease biomarkers during longer space missions, similar to that as they are currently used here on Earth, e.g. for autoimmune disease or aging markers. Therefore, no discussion was given about any biological effects either as our study only investigated the qualitative effects of proton irradiation on the N?linked carbohydrate decomposition of IgG type 1 molecules with the intent of suggesting them to be used as biomarkers during deep space travel. Radioadaptation was never an issue in our study for the reasons mentioned above.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok szerkesztői levél
folyóiratcikk
Glycans
IgG
Space
Megjelenés:Electrophoresis. - 39 : 22 (2018), p. 2851-2853. -
További szerzők:Szilasi Szabolcs Döncző Boglárka (1987-) (biológiatanár-földrajztanár) Szarka Máté (1990-)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 3 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.