CCL

Összesen 8 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM054139
Első szerző:Bors András
Cím:Frequencies of two common mutations (c.35delG and c.167delT) of the connexin 26 gene in different populations of Hungary / András Bors, Hajnalka Andrikovics, Lajos Kalmár, Noémi Erdei, Sándor Galambos, András Losonczi, Sándor Füredi, István Balogh, Csaba Szalai, Attila Tordai
Dátum:2004
ISSN:1107-3756
Megjegyzések:The most common form of non-syndromic autosomal recessive deafness (NSRD) is caused by mutations in the gene GJB2, encoding the protein connexin 26 (Cx26). The mutation c.35delG is found in 30-70% of Caucasian NSRD cases, and is abundant (allele frequency of 0.5-2%) in several European populations, while c.167delT is found in the Ashkenazi Jewish population with about 2% frequency. In the current study, using simple PCR-based tests we established an allele frequency of 0.6% in the Hungarian average, and 0.4% in the Romani (Gypsy) populations for the c.35delG mutation, and an allele frequency of 2.4% in the Ashkenazi population for the c.167delT mutation. Our results do not differ significantly from the published data for Caucasian and non-European Ashkenazi populations and they present figures for the Romani population for the first time. Both mutations may be significant causative factors among the NSRD cases of the respective populations in Central Europe.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:International Journal of Molecular Medicine. - 14 : 6 (2004), p. 1105-1108. -
További szerzők:Andrikovics Hajnalka Kalmár Lajos Erdei Noémi Galambos Sándor Losonczi András Füredi Sándor Balogh István (1972-) (molekuláris biológus, genetikus) Szalai Csaba Tordai Attila
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM048850
035-os BibID:PMID:23722590
Első szerző:Erdélyi Katalin (molekuláris biológus, biokémikus)
Cím:Role of poly(ADP-ribosyl)ation in a 'two-hit' model of hypoxia and oxidative stress in human A549 epithelial cells in vitro / Katalin Erdélyi, Pál Pacher, László Virág, Csaba Szabó
Dátum:2013
ISSN:1107-3756
Megjegyzések:A preceding hypoxic insult can sensitize the cells or the organism to a subsequent, second insult. The aim of the present study was to investigate the molecular mechanism of this phenomenon (often termed 'two-hit' injury paradigm), in an in vitro model of hypoxia/oxidative stress injury in A549 epithelial cells, with special emphasis on the role of the nuclear enzyme poly(ADP-ribose) polymerase-1 (PARP-1) in the process. Pre-exposure of the cells to 24 h hypoxia significantly reduced intracellular glutathione (GSH) levels, reduced mitochondrial activity and adenosine triphosphate (ATP) levels. However pre-exposure to hypoxia failed to induce any change in PARP-1 expression and activation, DNA single-strand breaks or plasma membrane integrity. Pre-exposure to hypoxia markedly increased the sensitivity of the cells to subsequent oxidative stress-induced DNA damage. Hydrogen peroxide (H2O2) induced a concentration-dependent increase in DNA breakage, PARP activation, depletion of intracellular ATP, inhibition of mitochondrial activity and two distinct parameters that quantify the breakdown of plasma membrane integrity (propidium iodide uptake or lactate dehydrogenase release). PARP-1 activation played a significant role in the H2O2-induced cell death response because PARP activation, depletion of intracellular ATP, inhibition of mitochondrial activity, and the breakdown of plasma membrane integrity were attenuated in cells with permanently silenced PARP-1. Based on measurement of the endogenous antioxidant GSH, we hypothesized that the mechanism of hypoxia-mediated enhancement of H2O2 involves depletion of the GSH during the hypoxic period, which renders the cells more sensitive to a subsequent DNA single-strand break elicited by H2O2. DNA strand breakage then activates PARP-1, leading to the inhibition of mitochondrial function, depletion of ATP and cell necrosis. PARP-1 deficiency protects against the cytotoxicity, to a lesser degree, by protecting against GSH depletion during the hypoxic period, and, to a larger degree, by maintaining mitochondrial function and preserving intracellular ATP levels during the subsequent oxidative stress period.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:International Journal of Molecular Medicine. - 32 : 2 (2013), p. 339-346. -
További szerzők:Pacher Pál Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus) Szabó Csaba
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM030258
035-os BibID:WOS:000181565400020
Első szerző:Magyar János (élettanász)
Cím:Differential effects of fluoxetine enantiomers in mammalian neural and cardiac tissues / János Magyar, Zoltán Rusznák, Csaba Harasztosi, Ágnes Körtvély, Pál Pacher, Tamás Bányász, Csaba Pankucsi, László Kovács, Géza Szűcs, Péter P. Nánási, Valéria Kecskeméti
Dátum:2003
ISSN:1107-3756
Megjegyzések:Racemic fluoxetine is a widely used SSRI antidepressant compound having also anticonvulsant effect. In addition, it was shown that it blocked several types of voltage gated ion channels including neural and cardiac calcium channels. In the present study the effects of enantiomers of fluoxetine (R(-)-fluoxetine and S(+)-fluoxetine) were compared on neuronal and cardiac voltage-gated Ca2+ channels using the whole cell configuration of patch clamp techniques, and the anticonvulsant action of these enantiomers was also evaluated in a mouse epilepsy model. In isolated pyramidal neurons of the dorsal cochlear nucleus of the rat the effect of fluoxetine (S(+), R(-) and racemic) was studied on the Ca2+ channels by measuring peak Ba2+ current during ramp depolarizations. All forms of fluoxetine reduced the Ba2+ current of the pyramidal cells in a concentration-dependent manner, with a K, value of 22.3 +/- 3.6 muM for racemic fluoxetine. This value of K, was higher by one order of magnitude than found in cardiac myocytes with fluoxetine enantiomers (2.4 +/- 0.1 and 2.8 +/- 0.2 muM). Difference between the effects of the two enantiomers on neuronal Ba2+, current was observed only at 5 muM concentration: R(-)-fluoxetine inhibited 28 +/- 3% of the peak current, while S(+)-fluoxetine reduced the current by 18 +/- 2% (n=13, P<0.05). In voltage clamped canine ventricular cardiomyocytes both enantiomers of fluoxetine caused a reversible concentration-dependent block of the peak Ca2+ current measured at 0 mV. Significant differences between the two enantiomers in this blocking effect was observed at low concentrations only: S(+)-fluoxetine caused a higher degree of block than R(-)-fluoxetine (56.3 +/- 2.2% versus 49.1 +/- 2.2% and 95.5 +/- 0.9% versus 84.5 +/- 3.1% block with 3 and 10 &mu;M S(+) and R(-)-fluoxetine, respectively, P<0.05, n=5). Studied in current clamp mode, micromolar concentrations of fluoxetine shortened action potential duration of isolated ventricular cells, while higher concentrations also suppressed maximum velocity of depolarization and action potential amplitude. This shortening effect was significantly greater in the case of S(+) than R(-)-fluoxetine at 1 and 3 muM concentrations, whereas no differences in their effects on depolarization were observed. In pentylenetetrazole-induced mouse epilepsy model fluoxetine pretreatment significantly increased the 60 min survival rate, survival duration and seizure latency. These effects were more pronounced with the R(-) than the S(+) enantiomer. The results indicate that fluoxetine exerts much stronger suppressive effect on cardiac than neuronal calcium channels. At micromolar concentrations (between 1 and 10 muM) R(-)-fluoxetine is more effective than the S(+) enantiomer on neuronal, while less effective on cardiac calcium channels. The stronger anticonvulsant effect of the R(-) enantiomer may, at least partially, be explained by these differences. Used as an antidepressant or anticonvulsant drug, less severe cardiac side-effects are anticipated with the R(-) enantiomer.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:International Journal of Molecular Medicine. - 11 : 4 (2003), p. 535-542. -
További szerzők:Rusznák Zoltán (1965-) (élettanász) Harasztosi Csaba Körtvély Ágnes Pacher Pál Bányász Tamás (1960-) (élettanász) Pankucsi Csaba (farmakológus) Kovács László (1939-) (élettanász) Szűcs Géza (1948-) (élettanász) Nánási Péter Pál (1956-) (élettanász) Kecskeméti Valéria
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM001040
Első szerző:Szíjgyártó Zsolt (vegyész)
Cím:The role of protein kinase C isoenzymes in the regulation of calcineurin activity in human peripheral blood mononuclear cells / Szíjgyártó Zs., Szűcs K., Kovács I., Zákány R., Sipka S., Gergely P.
Dátum:2007
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein kinase C
Cabin 1
calcineurin
phosphorylation
mononuclear cells
Megjelenés:International Journal of Molecular Medicine 20 : 3 (2007), p. 359-364. -
További szerzők:Szűcs Kornélia (1945-) (biokémikus) Kovács Ildikó Zákány Róza (1963-) (anatómus-, kötőszövetbiológus) Sipka Sándor (1945-) (laboratóriumi szakorvos) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:elektronikus változat
elektronikus változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM002136
Első szerző:Tóth Tímea (fül-orr-gégész)
Cím:A new mutation in the human pres gene and its effect on prestin function / Tóth T., Deák L., Fazakas F., Zheng J., Muszbek L., Sziklai I.
Dátum:2007
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:International Journal of Molecular Medicine. - 20 : 4 (2007), p. 545-550. -
További szerzők:Deák Levente Zheng, Jing Sziklai István (1954-) (fül-orr-gégész) Fazakas Ferenc (1969-) (molekuláris biológus) Muszbek László (1942-) (haematológus, kutató orvos)
Internet cím:elektronikus változat
elektronikus változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM002133
Első szerző:Tóth Tímea (fül-orr-gégész)
Cím:Coincidence of mutations in different connexin genes in Hungarian patients / Tóth T., Kupka S., Haack B., Fazakas F., Muszbek L., Blin N., Pfister M., Sziklai I.
Dátum:2007
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:International Journal of Molecular Medicine. - 20 : 3 (2007), p. 315-321. -
További szerzők:Kupka Zsuzsanna (fül-orr-gégész Németország) Haack, Birgit Blin, Nikolaus Pfister, Markus Sziklai István (1954-) (fül-orr-gégész) Fazakas Ferenc (1969-) (molekuláris biológus) Muszbek László (1942-) (haematológus, kutató orvos)
Internet cím:elektronikus változat
elektronikus változat
Borító:

7.

001-es BibID:bibEBI13772
Első szerző:Tóth Tímea (fül-orr-gégész)
Cím:Frequency of the recessive 30 delG mutation in the GJB2 gene in Northeast-Hungarian individuals and patients with hearing impairment / Tóth, T., Kupka, Zs., Esmer, H., Zeissler, U., Sziklai, I., Zenner, H.P., Blin, N., Pfister, M.
Dátum:2001
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:International Journal of Molecular Medicine. - 8 : 2 (2001), p. 189-192. -
További szerzők:Kupka Zsuzsanna (fül-orr-gégész Németország) Esmer, H. Zeissler, Ulrike Sziklai István (1954-) (fül-orr-gégész) Zenner, Hans-Peter Blin, Nikolaus Pfister, Markus
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM001035
Első szerző:Zákány Róza (anatómus-, kötőszövetbiológus)
Cím:Oxidative stress-induced poly(ADP-ribosyl)ation in chick limb bud-derived chondrocytes / Zákány R., Bakondi E., Juhász T., Matta C., Szíjgyártó Zs., Erdélyi K., Szabó E., Módis L., Virág L., Gergely P.
Dátum:2007
Megjegyzések:Oxidative stress has been implicated in the pathogenesisof various diseases affecting chondrogenesis or the function of articular cartilage. DNA damage caused byoxidative stress may trigger the activation of the nuclearenzyme, poly(ADP-ribose) polymerase-1 (PARP-1) whichmay contribute to tissue injury. We aimed at investigating the effects of peroxynitrite (100-600 ?M) and hydrogen peroxide (0.1-4 mM) on PARP activation and extracellular matrix production of high density micromass cultures (HDC)prepared from chick limb bud mesenchymal cells. We foundthat both oxidative species strongly inhibited matrix formation of HDCs treated on day 2 but not on day 5. The PARP inhibitor 3-aminobenzamide (3-AB) stimulated matrix production in non-stressed cells and prevented suppressed matrix production in oxidatively stressed cells. Both hydrogen peroxide and peroxynitrite induced PARP activation and poly(ADP-ribose) accumulation. Decreased proliferation, viability and NAD+ content were not or only slightly improved by 3-AB, indicating that 3-AB directly affects matrix formation. In conclusion, oxidative stress stimulates poly(ADP-ribose) metabolism and inhibits extracellular matrix production of HDCs in a PARP-dependent manner. Our findings may have implications for potential therapeutic approaches aimed at restoring the matrix production capacity of chondrogenic cells.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
poly(ADP-ribosyl)ation
oxidative stress
peroxynitrite
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
extracellular matrix
chondrocyte
Megjelenés:International Journal of Molecular Medicine. - 19 : 4 (2007), p. 597-605. -
További szerzők:Bakondi Edina (1975-) (biokémikus, vegyész) Juhász Tamás (1976-) (biológus, orvosbiológus) Matta Csaba (1980-) (molekuláris biológus, genetikus, angol szakfordító) Szíjgyártó Zsolt (1978-) (vegyész) Erdélyi Katalin (1978-) (molekuláris biológus, biokémikus) Szabó Éva (1965-) (bőrgyógyász, kozmetológus) Módis László (1939-) (anatómus, kötőszövetbiológus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:elektronikus változat
elektronikus változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.