CCL

Összesen 15 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM098921
035-os BibID:(cikkazonosító)e2021ecc4
Első szerző:Collet, Claude
Cím:Insect elementary calcium release events measured in honeybee muscle cells / Claude Collet, Mercedes Charreton, Laszlo Szabo, Marianna Takacs, Laszlo Csernoch, Peter Szentesi
Dátum:2022
ISSN:0022-1295 1540-7748
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of General Physiology. - 154 : 9 (2022), p. e2021ecc4. -
További szerzők:Charreton, Mercédès Szabó László Takács Marianna (1991-) (állattenyésztés) Csernoch László (1961-) (élettanász) Szentesi Péter (1967-) (élettanász)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM069847
Első szerző:Hsu, Eric J.
Cím:Regulation of Na+ channel inactivation by the DIII and DIV voltage-sensing domains / Hsu Eric J., Zhu Wandi, Schubert Angela R., Voelker Taylor, Varga Zoltan, Silva Jonathan R.
Dátum:2017
ISSN:0022-1295
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of General Physiology 149 : 3 (2017), p. 389-403. -
További szerzők:Zhu, Wandi Schubert, Angela R. Voelker, Taylor Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Silva, Jonathan R.
Pályázati támogatás:KTIA_NAP_13-2-2015-0009
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM075067
035-os BibID:(WoS)000425926900009 (Scopus)85039962923 (PubMed)29229646
Első szerző:Launikonis, Bradley S.
Cím:NHE- and diffusion-dependent proton fluxes across the tubular system membranes of fast-twitch muscle fibers of the rat / Launikonis Bradley S., Cully Tanya R., Csernoch Laszlo, Stephenson D. George
Dátum:2018
ISSN:0022-1295 1540-7748
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of General Physiology. - 150 : 1 (2018), p. 95-110. -
További szerzők:Cully, Tanya R. Csernoch László (1961-) (élettanász) Stephenson, D. George
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM103838
035-os BibID:(scopus)85132050297 (cikkazonosító)e202213146
Első szerző:Naseem, Muhammad Umair (biofizikus, molekuláris biológus)
Cím:Cm28, a scorpion toxin having a unique primary structure, inhibits KV1.2 and KV1.3 with high affinity / Naseem Muhammad Umair, Carcamo-Noriega Edson, Beltrán-Vidal José, Borrego Jesus, Szanto Tibor G., Zamudio Fernando Z., Delgado-Prudencio Gustavo, Possani Lourival D., Panyi Gyorgy
Dátum:2022
ISSN:0022-1295 1540-7748
Megjegyzések:The Cm28 in the venom of Centruroides margaritatus is a short peptide consisting of 27 amino acid residues with a mol wt of 2,820 D. Cm28 has <40% similarity with other known ?-KTx from scorpions and lacks the typical functional dyad (lysine?tyrosine) required to block KV channels. However, its unique sequence contains the three disulfide-bond traits of the ?-KTx scorpion toxin family. We propose that Cm28 is the first example of a new subfamily of ?-KTxs, registered with the systematic number ?-KTx32.1. Cm28 inhibited voltage-gated K+ channels KV1.2 and KV1.3 with Kd values of 0.96 and 1.3 nM, respectively. There was no significant shift in the conductance?voltage (G-V) relationship for any of the channels in the presence of toxin. Toxin binding kinetics showed that the association and dissociation rates are consistent with a bimolecular interaction between the peptide and the channel. Based on these, we conclude that Cm28 is not a gating modifier but rather a pore blocker. In a selectivity assay, Cm28 at 150 nM concentration (>100? Kd value for KV1.3) did not inhibit KV1.5, KV11.1, KCa1.1, and KCa3.1 K+ channels; NaV1.5 and NaV1.4 Na+ channels; or the hHV1 H+ channel but blocked ?27% of the KV1.1 current. In a biological functional assay, Cm28 strongly inhibited the expression of the activation markers interleukin-2 receptor and CD40 ligand in anti-CD3?activated human CD4+ effector memory T lymphocytes. Cm28, due to its unique structure, may serve as a template for the generation of novel peptides targeting KV1.3 in autoimmune diseases.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
KV1.2
KV1.3
scorpion toxin
Megjelenés:Journal Of General Physiology. - 154 : 8 (2022), p. 1-18. -
További szerzők:Carcamo-Noriega, Edson Beltrán-Vidal, José Borrego, Jesús Szántó Gábor Tibor (1980-) (vegyész) Zamudio, Fernando Z. Delgado-Prudencio, Gustavo Possani, Lourival Domingos Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K143071
OTKA
K142612
OTKA
K132906
OTKA
CONACYT 303045
Egyéb
Tempus Public Foundation
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:bibEBI00019290
Első szerző:Panyi György (biofizikus)
Cím:Cross talk between activation and slow inactivation gates of Shaker potassium channels / Panyi G., Deutsch C.
Dátum:2006
Megjegyzések:This study addresses the energetic coupling between the activation and slow inactivation gates of Shaker potassium channels. To track the status of the activation gate in inactivated channels that are nonconducting, we used two functional assays: the accessibility of a cysteine residue engineered into the protein lining the pore cavity (V474C) and the liberation by depolarization of a Cs(+) ion trapped behind the closed activation gate. We determined that the rate of activation gate movement depends on the state of the inactivation gate. A closed inactivation gate favors faster opening and slower closing of the activation gate. We also show that hyperpolarization closes the activation gate long before a channel recovers from inactivation. Because activation and slow inactivation are ubiquitous gating processes in potassium channels, the cross talk between them is likely to be a fundamental factor in controlling ion flux across membranes.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:The Journal of General Physiology. - 128 : 5 (2006), p. 547-559. -
További szerzők:Deutsch, Carol
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM002763
Első szerző:Panyi György (biofizikus)
Cím:Probing the cavity of the slow inactivated conformation of shaker potassium channels / Panyi G., Deutsch C.
Dátum:2007
Megjegyzések:Slow inactivation involves a local rearrangement of the outer mouth of voltage-gated potassium channels, but nothing is known regarding rearrangements in the cavity between the activation gate and the selectivity filter. We now report that the cavity undergoes a conformational change in the slow-inactivated state. This change is manifest as altered accessibility of residues facing the aqueous cavity and as a marked decrease in the affinity of tetraethylammonium for its internal binding site. These findings have implications for global alterations of the channel during slow inactivation and putative coupling between activation and slow-inactivation gates
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
binding Sites
biophysics
cadmium
cell Line
chemistry
genetics
humans
Hungary
ion channel gating
kinetics
membrane Potentials
metabolism
Models, Biological
Models, Molecular
Mutagenesis, Site-Directed
Patch-Clamp Techniques
Potassium
Potassium Channel Blockers
Potassium Channels
Protein Conformation
Research
Shaker Superfamily of Potassium Channels
Support
Tetraethylammonium
Transfection
Megjelenés:The Journal of General Physiology. - 129 : 5 (2007), p. 403-418. -
További szerzők:Deutsch, Carol
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM096379
035-os BibID:(Scopus)85100993394
Első szerző:Sanchez, Colline
Cím:Detection of Ca2+ transients near ryanodine receptors by targeting fluorescent Ca2+ sensors to the triad / Colline Sanchez, Christine Berthier, Yves Tourneur, Laloé Monteiro, Bruno Allard, Laszlo Csernoch, Vincent Jacquemond
Dátum:2021
ISSN:0022-1295 1540-7748
Megjegyzések:In intact muscle fibers, functional properties of ryanodine receptor (RYR)?mediated sarcoplasmic reticulum (SR) Ca2+ release triggered by activation of the voltage sensor CaV1.1 have so far essentially been addressed with diffusible Ca2+-sensitive dyes. Here, we used a domain (T306) of the protein triadin to target the Ca2+-sensitive probe GCaMP6f to the junctional SR membrane, in the immediate vicinity of RYR channels, within the triad region. Fluorescence of untargeted GCaMP6f was distributed throughout the muscle fibers and experienced large Ca2+-dependent changes, with obvious kinetic delays, upon application of voltage-clamp depolarizing pulses. Conversely, T306-GCaMP6f localized to the triad and generated Ca2+-dependent fluorescence transients of lower amplitude and faster kinetics for low and intermediate levels of Ca2+ release than those of untargeted GCaMP6f. By contrast, model simulation of the spatial gradients of Ca2+ following Ca2+ release predicted limited kinetic differences under the assumptions that the two probes were present at the same concentration and suffered from identical kinetic limitations. At the spatial level, T306-GCaMP6f transients within distinct regions of a same fiber yielded a uniform time course, even at low levels of Ca2+ release activation. Similar observations were made using GCaMP6f fused to the ?1 auxiliary subunit of CaV1.1. Despite the probe's limitations, our results point out the remarkable synchronicity of voltage-dependent Ca2+ release activation and termination among individual triads and highlight the potential of the approach to visualize activation or closure of single groups of RYR channels. We anticipate targeting of improved Ca2+ sensors to the triad will provide illuminating insights into physiological normal RYR function and its dysfunction under stress or pathological conditions.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
SKELETAL-MUSCLE FIBERS
CALCIUM-RELEASE
SARCOPLASMIC-RETICULUM
MEMBRANE DEPOLARIZATION
VOLTAGE-DEPENDENCE
MYOPLASMIC CALCIUM
ELEMENTARY EVENTS
MOUSE
CALSEQUESTRIN
EXPRESSION
Megjelenés:Journal of General Physiology. - 153 : 4 (2021), p. e202012592. -
További szerzők:Berthier, Christine Tourneur, Yves Monteiro, Laloé Allard, Bruno Csernoch László (1961-) (élettanász) Jacquemond, Vincent
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM112395
035-os BibID:(scopus)85159838046 (cikkazonosító)e202313352
Első szerző:Szántó Gábor Tibor (vegyész)
Cím:Molecular rearrangements in S6 during slow inactivation in Shaker-IR potassium channels / Szanto Tibor G., Papp Ferenc, Zakany Florina, Varga Zoltan, Deutsch Carol, Panyi Gyorgy
Dátum:2023
ISSN:0022-1295 1540-7748
Megjegyzések:Voltage-gated K+ channels have distinct gates that regulate ion flux: the activation gate (A-gate) formed by the bundle crossing of the S6 transmembrane helices and the slow inactivation gate in the selectivity filter. These two gates are bidirectionally coupled. If coupling involves the rearrangement of the S6 transmembrane segment, then we predict state-dependent changes in the accessibility of S6 residues from the water-filled cavity of the channel with gating. To test this, we engineered cysteines, one at a time, at S6 positions A471, L472, and P473 in a T449A Shaker-IR background and determined the accessibility of these cysteines to cysteine-modifying reagents MTSET and MTSEA applied to the cytosolic surface of inside-out patches. We found that neither reagent modified either of the cysteines in the closed or the open state of the channels. On the contrary, A471C and P473C, but not L472C, were modified by MTSEA, but not by MTSET, if applied to inactivated channels with open A-gate (OI state). Our results, combined with earlier studies reporting reduced accessibility of residues I470C and V474C in the inactivated state, strongly suggest that the coupling between the A-gate and the slow inactivation gate is mediated by rearrangements in the S6 segment. The S6 rearrangements are consistent with a rigid rod-like rotation of S6 around its longitudinal axis upon inactivation. S6 rotation and changes in its environment are concomitant events in slow inactivation of Shaker KV channels.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
potassium channels
Megjelenés:Journal Of General Physiology. - 155 : 7 (2023), p. 1-14. -
További szerzők:Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Deutsch, Carol Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:KTIA_NAP_13-2-2015-0009
MTA
KTIA_ NAP_13-2-2017-0013
MTA
K132906
OTKA
K143071
OTKA
EFOP-3.6.2-16-2017-00006
EFOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
R01 GM052302
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM095633
035-os BibID:(cikkazonosító)e202012742
Első szerző:Szántó Gábor Tibor (vegyész)
Cím:Shaker-IR K+ channel gating in heavy water : role of structural water molecules in inactivation / Tibor G. Szanto, Szabolcs Gaal, Izhar Karbat, Zoltan Varga, Eitan Reuveny, Gyorgy Panyi
Dátum:2021
ISSN:0022-1295 1540-7748
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of General Physiology. - 153 : 6 (2021), p. 1-27. -
További szerzők:Gaál Szabolcs Karbat, Izhar Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Reuveny, Eitan Panyi György (1966-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM085966
Első szerző:Szántó Gábor Tibor (vegyész)
Cím:The activation gate controls steady-state inactivation and recovery from inactivation in Shaker / Szanto Tibor G., Zakany Florina, Papp Ferenc, Varga Zoltan, Deutsch Carol J., Panyi Gyorgy
Dátum:2020
ISSN:0022-1295 1540-7748
Megjegyzések:Despite major advances in the structure determination of ion channels, the sequence of molecular rearrangements at negative membrane potentials in voltage-gated potassium channels of the Shaker family remains unknown. Four major composite gating states are documented during the gating process: closed (C), open (O), open-inactivated (OI), and closed-inactivated (CI). Although many steps in the gating cycle have been clarified experimentally, the development of steady-state inactivation at negative membrane potentials and mandatory gating transitions for recovery from inactivation have not been elucidated. In this study, we exploit the biophysical properties of Shaker-IR mutants T449A/V474C and T449A/V476C to evaluate the status of the activation and inactivation gates during steady-state inactivation and upon locking the channel open with intracellular Cd 2+ . We conclude that at negative membrane potentials, the gating scheme of Shaker channels can be refined in two aspects. First, the most likely pathway for the development of steady-state inactivation is C?O?OI#CI. Second, the OI?CI transition is a prerequisite for recovery from inactivation. These findings are in accordance with the widely accepted view that tight coupling is present between the activation and C-type inactivation gates in Shaker and underscore the role of steady-state inactivation and recovery from inactivation as determinants of excitability.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of General Physiology. - 152 : 8 (2020), p. 1-12. -
További szerzők:Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Deutsch, Carol Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:KTIA_NAP_13-2-2015-0009
MTA
KTIA_NAP_132-2017-0013
MTA
EFOP-3.6.2-16-2017-00006
EFOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00015
GINOP
NKFIH K132906
OTKA
NKFIH K119417
OTKA
ÚNKP-19-3-III-DE-92
Egyéb
GM 52302
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM040083
Első szerző:Szentesi Péter (élettanász)
Cím:Effects of Dantrolene on Steps of Excitation-Contraction Coupling in Mammalian Skeletal Muscle Fibers / Péter Szentesi, Claude Collet, Sándor Sárközi, Csaba Szegedi, István Jona, Vincent Jacquemond, László Kovács, László Csernoch
Dátum:2001
ISSN:0022-1295
Megjegyzések:The effects of the muscle relaxant dantrolene on steps of excitation-contraction coupling were studied on fast twitch muscles of rodents. To identify the site of action of the drug, single fibers for voltage-clamp measurements, heavy SR vesicles for calcium efflux studies and solubilized SR calcium release channels/RYRs for lipid bilayer studies were isolated. Using the double Vaseline-gap or the silicone-clamp technique, dantrolene was found to suppress the depolarization-induced elevation in intracellular calcium concentration ([Ca2+]i) by inhibiting the release of calcium from the SR. The suppression of [Ca2+]i was dose-dependent, with no effect at or below 1 microM and a 53 +/- 8% (mean +/- SEM, n = 9, cut fibers) attenuation at 0 mV with 25 microM of extracellularly applied dantrolene. The drug was not found to be more effective if injected than if applied extracellularly. Calculating the SR calcium release revealed an equal suppression of the steady (53 +/- 8%) and of the early peak component (46 +/- 6%). The drug did not interfere with the activation of the voltage sensor in as much as the voltage dependence of both intramembrane charge movements and the L-type calcium currents (I(Ca)) were left, essentially, unaltered. However, the inactivation of I(Ca) was slowed fourfold, and the conductance was reduced from 200 +/- 16 to 143 +/- 8 SF(-1) (n = 10). Dantrolene was found to inhibit thymol-stimulated calcium efflux from heavy SR vesicles by 44 +/- 10% (n = 3) at 12 microM. On the other hand, dantrolene failed to affect the isolated RYR incorporated into lipid bilayers. The channel displayed a constant open probability for as long as 30-50 min after the application of the drug. These data locate the binding site for dantrolene to be on the SR membrane, but be distinct from the purified RYR itself.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of General Physiology. - 118 : 4 (2001), p. 355-376. -
További szerzők:Collet, Claude Sárközi Sándor (1966-) (élettanász) Szegedi Csaba Jóna István (1948-) (élettanász, fizikus) Jacquemond, Vincent Kovács László (1939-) (élettanász) Csernoch László (1961-) (élettanász)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM098925
035-os BibID:(cikkazonosító)e2021ecc33
Első szerző:Telek Andrea (élettanász)
Cím:Septin-7 is indispensable in skeletal muscle regeneration / Telek Andrea, Fodor Janos, Dobrosi Nora, Szabo Laszlo, Gönczi Monika, Dienes Beatrix, Csernoch Laszlo
Dátum:2022
ISSN:0022-1295 1540-7748
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of General Physiology. - 154 : 9 (2022), p. e2021ecc33. -
További szerzők:Fodor János (1973-) (élettanász, biotechnológus) Dobrosi Nóra (1981-) (molekuláris biológus) Szabó László Gönczi Mónika (1974-) (élettanász) Dienes Beatrix (1972-) (élettanász, molekuláris biológus) Csernoch László (1961-) (élettanász)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.