Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM040662
Első szerző:	Kapust, Rachel B.
Cím:	Tobacco etch virus protease : mechanism of autolysis and rational design of stable mutants with wild-type catalytic proficiency / Kapust, R. B., Tozser, J., Fox, J. D., Anderson, D. E., Cherry, S., Copeland, T. D., Waugh, D. S.
Dátum:	2001
ISSN:	1741-0126
Megjegyzések:	Because of its stringent sequence specificity, the catalytic domain of the nuclear inclusion protease from tobacco etch virus (TEV) is a useful reagent for cleaving genetically engineered fusion proteins. However, a serious drawback of TEV protease is that it readily cleaves itself at a specific site to generate a truncated enzyme with greatly diminished activity. The rate of autoinactivation is proportional to the concentration of TEV protease, implying a bimolecular reaction mechanism. Yet, a catalytically active protease was unable to convert a catalytically inactive protease into the truncated form. Adding increasing concentrations of the catalytically inactive protease to a fixed amount of the wild-type enzyme accelerated its rate of autoinactivation. Taken together, these results suggest that autoinactivation of TEV protease may be an intramolecular reaction that is facilitated by an allosteric interaction between protease molecules. In an effort to create a more stable protease, we made amino acid substitutions in the P2 and P1' positions of the internal cleavage site and assessed their impact on the enzyme's stability and catalytic activity. One of the P1' mutants, S219V, was not only far more stable than the wild-type protease (approximately 100-fold), but also a more efficient catalyst.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Protein Engineering Design & Selection. - 14 : 12 (2001), p. 993-1000. -
További szerzők:	Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Fox, Jeffrey D. Anderson, D. Eric Cherry, Scott Copeland, Terry D. Waugh, David S.
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM003806
Első szerző:	Miklóssy Gabriella (biológus, vegyész)
Cím:	Novel macromolecular inhibitors of human immunodeficiency virus-l protease / Miklóssy, G., Tőzsér, J., Kádas, J., Ishima, R., Louis, J. M., Bagossi, P.
Dátum:	2008
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Protein Engineering, Design and Selection. - 21 : 7 (2008), p. 453-461. -
További szerzők:	Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Ishima, Rieko Louis, John M. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:	elektronikus változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM036982
Első szerző:	Sperka Tamás (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár)
Cím:	Effect of mutations on the dimer stability and the pH optimum of the human foamy virus protease / Tamás Sperka, Péter Boross, Helga Eizert, József Tőzsér, Péter Bagossi
Dátum:	2006
ISSN:	1741-0126
Megjegyzések:	To explore the role of residues being close to the catalyticaspartates in the higher pH optimum and in the lowerdimer stability of human foamy virus (HFV) protease(PR) in comparison with human immunodeficiency virustype 1 (HIV-1) protease, single (Q8R, H22L, S25T, T28D)and double (Q8R-T28D, H22L-T28D) mutants werecreated based on sequence alignments and on the molecularmodel of HFV PR. The wild-type and mutant enzymeswere expressed in fusion with maltose binding protein inEscherichia coli and the fusion proteins were purified byaffinity chromatography. Specificity constant of mostmutants was lower, but the value of Q8R-T28D doublemutant enzyme was higher than that of the wild-typeHFV PR. Furthermore, urea denaturation at two pH valuesand pH optimum values showed an increased stability andpH optimum for most mutants. These results suggest thatthe mutated residues may not be responsible for the higherpH optimum of HFV PR, but they may contribute to thelower dimer stability as compared with that of HIV-1 PR.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Foamy proteáz egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Protein Engineering Design & Selection 19 : 8 (2006), p. 369-375. -
További szerzők:	Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Eizert Enikő Helga (1977-) (bilógia-kémia szakos tanár) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: