CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM003576
Első szerző:Chrysina, Evangelia D.
Cím:Kinetic and crystallographic studies on 2-(beta-D-glucopyranosyl)-5-methyl-1, 3, 4-oxadiazole, -benzothiazole, and -benzimidazole, inhibitors of muscle glycogen phosphorylase b. Evidence for a new binding site / Chrysina E. D., Kosmopoulou M. N., Tiraidis C., Kardakaris R., Bischler N., Leonidas D. D., Hadady Zs., Somsák L., Docsa T., Gergely P., Oikonomakos N. G.
Dátum:2005
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
type 2 diabetes
glycogen phosphorylase
beta-D-glucopyranosyl analogs
inhibition
X-ray crystallography
Megjelenés:Protein Science. - 14 : 4 (2005), p. 873-888. -
További szerzők:Kosmopoulou, Magda N. Tiraidis, Costantinos Kardakaris, Rozina Bischler, Nicolas Leonidas, Demetres D. Hadady Zsuzsa (1977-) (vegyész) Somsák László (1954-) (vegyész) Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Oikonomakos, Nikos G.
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM040230
Első szerző:Keresztessy Zsolt
Cím:Phage display selection of efficient glutamine-donor substrate peptides for transglutaminase 2 / Keresztessy Z., Csosz E., Hársfalvi J., Csomós K., Gray J., Lightowlers R. N., Lakey J. H., Balajthy Z., Fésüs L.
Dátum:2006
ISSN:0961-8368
Megjegyzések:Understanding substrate specificity and identification of natural targets of transglutaminase 2 (TG2), the ubiquitous multifunctional cross-linking enzyme, which forms isopeptide bonds between protein-linked glutamine and lysine residues, is crucial in the elucidation of its physiological role. As a novel means of specificity analysis, we adapted the phage display technique to select glutamine-donor substrates from a random heptapeptide library via binding to recombinant TG2 and elution with a synthetic amine-donor substrate. Twenty-six Gln-containing sequences from the second and third biopanning rounds were susceptible for TG2-mediated incorporation of 5-(biotinamido)penthylamine, and the peptides GQQQTPY, GLQQASV, and WQTPMNS were modified most efficiently. A consensus around glutamines was established as pQX(P,T,S)l, which is consistent with identified substrates listed in the TRANSDAB database. Database searches showed that several proteins contain peptides similar to the phage-selected sequences, and the N-terminal glutamine-rich domain of SWI1/SNF1-related chromatin remodeling proteins was chosen for detailed analysis. MALDI/TOF and tandem mass spectrometry-based studies of a representative part of the domain, SGYGQQGQTPYYNQQSPHPQQQQPPYS (SnQ1), revealed that Q6, Q8, and Q22 are modified by TG2. Kinetic parameters of SnQ1 transamidation (KMapp = 250 mikroM, kcat = 18.3 sec-1, and kcat/KMapp = 73,200) classify it as an efficient TG2 substrate. Circular dichroism spectra indicated that SnQ1 has a random coil conformation, supporting its accessibility in the full-length parental protein. Added together, here we report a novel use of the phage display technology with great potential in transglutaminase research.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Protein Science. - 15 : 11 (2006), p. 2466-2480. -
További szerzők:Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Hársfalvi Jolán (1949-) (klinikai biokémikus) Csomós Krisztián (1981-) (molekuláris biológus) Gray, Joe Lightowlers, Robert N. Lakey, Jeremy H. Balajthy Zoltán (1957-) (biokémikus, sejtbiológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM012850
Első szerző:Sun, Ping
Cím:Structural determinants of tobacco vein mottling virus protease substrate specificity / Sun, P., Austin, B.P., Tözsér, J., Waugh, D. S.
Dátum:2010
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Protein Science. - 19 : 11 (2010), p. 2240-2251. -
További szerzők:Austin, Brian P. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Waugh, David S.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM040679
Első szerző:Tie, Yunfeng
Cím:Critical differences in HIV-1 and HIV-2 protease specificity for clinical inhibitors / Tie Yunfeng, Wang Yuan-Fang, Boross Peter I., Chiu Ting-Yi, Ghosh Arun K., Tozser Jozsef, Louis John M., Harrison Robert W., Weber Irene T.
Dátum:2012
ISSN:0961-8368
Megjegyzések:Clinical inhibitor amprenavir (APV) is less effective on HIV-2 protease (PR₂) than on HIV-1 protease (PR₁). We solved the crystal structure of PR₂ with APV at 1.5 Å resolution to identify structural changes associated with the lowered inhibition. Furthermore, we analyzed the PR₁ mutant (PR(1M) ) with substitutions V32I, I47V, and V82I that mimic the inhibitor binding site of PR₂. PR(1M) more closely resembled PR₂ than PR₁ in catalytic efficiency on four substrate peptides and inhibition by APV, whereas few differences were seen for two other substrates and inhibition by saquinavir (SQV) and darunavir (DRV). High resolution crystal structures of PR(1M) with APV, DRV, and SQV were compared with available PR₁ and PR₂ complexes. Val/Ile32 and Ile/Val47 showed compensating interactions with SQV in PR(1M) and PR₁, however, Ile82 interacted with a second SQV bound in an extension of the active site cavity of PR(1M). Residues 32 and 82 maintained similar interactions with DRV and APV in all the enzymes, whereas Val47 and Ile47 had opposing effects in the two subunits. Significantly diminished interactions were seen for the aniline of APV bound in PR₁ (M) and PR₂ relative to the strong hydrogen bonds observed in PR₁, consistent with 15- and 19-fold weaker inhibition, respectively. Overall, PR(1M) partially replicates the specificity of PR₂ and gives insight into drug resistant mutations at residues 32, 47, and 82. Moreover, this analysis provides a structural explanation for the weaker antiviral effects of APV on HIV-2.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Protein Science. - 21 : 3 (2012), p. 339-350. -
További szerzők:Wang, Yuan-Fang Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Chiu, Ting-Yi Ghosh, Arun K. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Louis, John M. Harrison, Robert W. Weber, Irene T.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM061342
Első szerző:Vida András (molekuláris biológus, genetikus)
Cím:Poly(ADP-ribose) polymerases in aging : friend or foe? / András Vida, Omar Abdul-Rahman, Edit Mikó, Attila Brunyánszki, Peter Bai
Dátum:2016
ISSN:1389-2037
Megjegyzések:Poly(ADP-ribose) polymerases were originally described as DNA repair enzymes. PARP-1, PARP-2 and PARP-3 can be activated by DNA damage and the resulting activation of these enzymes facilitate DNA repair, a prerequisite of successful aging. Through more fit DNA repair systems PARP activation helps to maintain genomic integrity, however, in parallel these enzymes limit metabolic fitness and make the organism more prone for metabolic diseases. In addition, several other pathways (e.g. proteostasis, nutrient sensing, stem cell proliferation or cellular communication), all contributing to aging, were shown to be PARP mediated. In this review we aim to summarize our current knowledge on the role of PARPs in aging.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
PARPs
mitochondria
DNA repair
aging
healthspan
energy stress
Megjelenés:Current Protein & Peptide Science 17 : 7 (2016), p. 705-712. -
További szerzők:Abdul-Rahman, Omar Mikó Edit (1980-) (biológus) Brunyánszki Attila (1980-) (biológus, biotechnológus) Bai Péter (1976-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.