CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM055851
035-os BibID:(scopus)84949232854
Első szerző:Doan-Xuan, Quang-Minh (biofizikus)
Cím:FRET Imaging by Laser Scanning Cytometry on Large Populations of Adherent Cells / Quang-Minh Doan-Xuan, Nikoletta Szalóki, Katalin Tóth, János Szöllősi, Zsolt Bacso, György Vámosi
Dátum:2014
ISSN:1934-9297 1934-9300
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Current Protocols in Cytometry. - Suppl. 70. (2014), p. [1-29]. -
További szerzők:Szalóki Nikoletta (1981-) (biológus) Tóth Katalin (biofizikus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM050053
Első szerző:Szalóki Nikoletta (biológus)
Cím:High throughput FRET analysis of protein-protein interactions by slide-based imaging laser scanning cytometry / Nikoletta Szalóki, Quang Minh Doan-Xuan, János Szöllősi, Katalin Tóth, György Vámosi, Zsolt Bacsó
Dátum:2013
Megjegyzések:Laser scanning cytometry (LSC) is a slide-based technique combining advantages of flow and image cytometry: automated, high-throughput detection of optical signals with subcellular resolution. Fluorescence resonance energy transfer (FRET) is a spectroscopic method often used for studying molecular interactions and molecular distances. FRET has been measured by various microscopic and flow cytometric techniques. We have developed a protocol for a commercial LSC instrument to measure FRET on a cell-by-cell or pixel-by-pixel basis on large cell populations, which adds a new modality to the use of LSC. As a reference sample for FRET, we used a fusion protein of a single donor and acceptor (ECFP-EYFP connected by a seven-amino acid linker) expressed in HeLa cells. The FRET efficiency of this sample was determined via acceptor photobleaching and used as a reference value for ratiometric FRET measurements. Using this standard allowed the precise determination of an important parameter (the alpha factor, characterizing the relative signal strengths from a single donor and acceptor molecule), which is indispensable for quantitative FRET calculations in real samples expressing donor and acceptor molecules at variable ratios. We worked out a protocol for the identification of adherent, healthy, double-positive cells based on light-loss and fluorescence parameters, and applied ratiometric FRET equations to calculate FRET efficiencies in a semi-automated fashion. To test our protocol, we measured the FRET efficiency between Fos-ECFP and Jun-EYFP transcription factors by LSC, as well as by confocal microscopy and flow cytometry, all yielding nearly identical results. Our procedure allows for accurate FRET measurements and can be applied to the fast screening of protein interactions. A pipeline exemplifying the gating and FRET analysis procedure using the CellProfiler software has been made accessible at our web site
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Acceptor molecules
analysis
article
Biophysics
cell biology
Cells
Confocal
Confocal microscopy
cytometry
Energy Transfer
ENERGY-TRANSFER
FLOW
Flow Cytometry
Fluorescence
FLUORESCENCE RESONANCE
Fluorescence Resonance Energy Transfer
FRET
Hela Cells
Hungary
Image Cytometry
Laser Scanning Cytometry
Microscopy
molecular interaction
MOLECULAR-INTERACTIONS
Photobleaching
PROTEIN INTERACTIONS
protein protein interaction
Protein-protein interactions
Research
Research Support
resonance energy transfer
Software
Support
Megjelenés:Cytometry. Part A. - 83 : 9 (2013), p. 818-829. -
További szerzők:Doan-Xuan, Quang-Minh (1986-) (biofizikus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Tóth Katalin (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K 77600
OTKA
K 103965
OTKA
NK 101337
OTKA
K 75752
OTKA
CK78179
OTKA
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0023-"VÉD-ELEM"
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM046092
Első szerző:Vámosi György (biofizikus)
Cím:IL-2 and IL-15 receptor [alfa]-subunits are coexpressed in a supramolecular receptor cluster in lipid rafts of T cells / Vamosi G., Bodnar A., Vereb G., Jenei A., Goldman C. K., Langowski J., Toth K., Matyus L., Szollosi J., Waldmann T. A., Damjanovich S.
Dátum:2004
ISSN:0027-8424
Megjegyzések:The private alpha-chains of IL-2 and IL-15 receptors (IL-2R and IL-15R) share the signaling beta- and gamma(c)-subunits, resulting in both common and contrasting roles of IL-2 and IL-15 in T cell function. Knowledge of the cytokine-dependent subunit assembly is indispensable for understanding the paradox of distinct signaling capacities. By using fluorescence resonance energy transfer and confocal microscopy, we have shown that IL-2R alpha, IL-15R alpha, IL-2/15R beta and gamma(c)-subunits, as well as MHC class I and II glycoproteins formed supramolecular receptor clusters in lipid rafts of the T lymphoma line Kit 225 FT7.10. Fluorescence crosscorrelation microscopy demonstrated the comobility of IL-15R alpha with IL-2R alpha and MHC class I. A model was generated for subunit switching between IL-2R alpha and IL-15R alpha upon the binding of the appropriate cytokine resulting in the formation of high-affinity heterotrimeric receptors. This model suggests a direct role for the alpha-subunits, to which no definite function has been assigned so far, in tuning cellular responses to IL-2 or IL-15. In addition, both alpha-chains were at least partially homodimerized/oligomerized, which could be the basis of distinct signaling pathways by the two cytokines.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. - 101 : 30 (2004), p. 11082-11087. -
További szerzők:Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Vereb György (1965-) (biofizikus, orvos) Jenei Attila (1966-) (biofizikus) Goldman, Caroline K. Langowski, Jörg Tóth Katalin (biofizikus) Mátyus László (1956-) (biofizikus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Waldmann, Thomas A. Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM010368
Első szerző:Vámosi György (biofizikus)
Cím:Fluorescence-Resonance Energy Transfer (FRET) / Vamosi, G., Vereb, G., Bodnar, A., Toth, K., Baudendistel, N., Damjanovich, S., Szollosi, J.
Dátum:2009
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
könyvrészlet
Fluorescence Resonance Energy Transfer
Energy Transfer
methods
Megjelenés:Cellular Diagnostics : Basic Principles, Methods and Clinical Applications of Flow Cytometry / eds. Rothe, G., Sack, U., Tarnok, A. - p. 141-158
További szerzők:Vereb György (1965-) (biofizikus, orvos) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Tóth Katalin (biofizikus) Baudendistel, Nina Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM002769
Első szerző:Vámosi György (biofizikus)
Cím:Fluoreszenzresonanz-Energietransfer (FRET) / Vamosi G., Vereb G., Bodnar A., Toth K., Baudendistel N., Damjanovich S., Szollosi J.
Dátum:2007
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok könyvfejezet
könyvrészlet
Megjelenés:Zelluläre Diagnostik : Grundlagen, Methoden und klinische Anwendungen der Durchflusszytometrie ; 163 Tabellen / Hrsg. Ulrich Sack, Attila Tárnok, Gregor Rothe. - p. 120-138.
További szerzők:Vereb György (1965-) (biofizikus, orvos) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Tóth Katalin (biofizikus) Baudendistel, Nina Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
Borító:
Rekordok letöltése1