CCL

Összesen 10 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM071657
035-os BibID:(Cikkazonosító)157 (WOS)000419659600038 (Scopus)85040525540
Első szerző:Batta Gyula (biológus)
Cím:Alterations in the properties of the cell membrane due to glycosphingolipid accumulation in a model of Gaucher disease / Gyula Batta, Lilla Soltész, Tamás Kovács, Tamás Bozó, Zoltán Mészár, Miklós Kellermayer, János Szöllősi, Peter Nagy
Dátum:2018
ISSN:2045-2322
Megjegyzések:Gaucher disease is a lysosomal storage disease characterized by the malfunction of glucocerebrosidaseresulting in the accumulation of glucosylceramide and other sphingolipids in certain cells. Althoughthe disease symptoms are usually attributed to the storage of undigested substrate in lysosomes,here we show that glycosphingolipids accumulating in the plasma membrane cause profound changesin the properties of the membrane. The fluidity of the sphingolipid-enriched membrane decreasedaccompanied by the enlargement of raft-like ordered membrane domains. The mobility of non-raftproteins and lipids was severely restricted, while raft-resident components were only mildly affected.The rate of endocytosis of transferrin receptor, a non-raft protein, was significantly retarded in Gauchercells, while the endocytosis of the raft-associated GM1 ganglioside was unaffected. Interferon-?-induced STAT1 phosphorylation was also significantly inhibited in Gaucher cells. Atomic forcemicroscopy revealed that sphingolipid accumulation was associated with a more compliant membranecapable of producing an increased number of nanotubes. The results imply that glycosphingolipidaccumulation in the plasma membrane has significant effects on membrane properties, which may beimportant in the pathogenesis of Gaucher disease.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Scientific Reports. - 8 : 1 (2018), p. 157. -
További szerzők:Soltész Lilla (1994-) (orvos) Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Bozó Tamás Mészár Zoltán Mihály (1977-) (agrármérnök) Kellermayer Miklós Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K120302
OTKA
K109480
OTKA
K124966
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00020
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM087409
Első szerző:Hajdu Tímea (biomérnök)
Cím:Comprehensive Model for Epidermal Growth Factor Receptor Ligand Binding Involving Conformational States of the Extracellular and the Kinase Domains / Tímea Hajdu, Tímea Váradi, István Rebenku, Tamás Kovács, János Szöllösi, Péter Nagy
Dátum:2020
ISSN:2296-634X
Megjegyzések:The epidermal growth factor (EGF) receptor (EGFR) undergoes ligand-dependent dimerization to initiate transmembrane signaling. Although crystallographic structures of the extracellular and kinase domains are available, ligand binding has not been quantitatively analyzed taking the influence of both domains into account. Here, we developed a model explicitly accounting for conformational changes of the kinase and extracellular domains, their dimerizations and ligand binding to monomeric and dimeric receptor species. The model was fitted to ligand binding data of suspended cells expressing receptors with active or inactive kinase conformations. Receptor dimers with inactive, symmetric configuration of the kinase domains exhibit positive cooperativity and very weak binding affinity for the first ligand, whereas dimers with active, asymmetric kinase dimers are characterized by negative cooperativity and subnanomolar binding affinity for the first ligand. The homodimerization propensity of EGFR monomers with active kinase domains is _100-times higher than that of dimers with inactive kinase domains. Despite this fact, constitutive, ligand-independent dimers are mainly generated from monomers with inactive kinase domains due to the excess of such monomers in the membrane. The experimental finding of increased positive cooperativity at high expression levels of EGFR was recapitulated by the model. Quantitative prediction of ligand binding to different receptor species revealed that EGF binds to receptor monomers and dimers in an expression-level dependent manner without significant recruitment of monomers to dimers upon EGF stimulation below the phase transition temperature of the membrane. Results of the fitting offer unique insight into the workings of the EGFR.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
EGF
EGFR
Megjelenés:Frontiers in Cell and Developmental Biology. - 8 (2020), p. 1-53. -
További szerzők:Váradi Tímea (1973-) (biológus) Rebenku István Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00020
GINOP
GINOP-2.2.1-15-2017-00044
GINOP
NKFIH K120302
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM070073
Első szerző:Kovács Tamás (általános orvos)
Cím:The dipole potential correlates with lipid raft markers in the plasma membrane of living cells / Kovács Tamás, Batta Gyula, Zákány Florina, Szöllősi János, Nagy Peter
Dátum:2017
ISSN:0022-2275
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Lipid Research. - 58 : 8 (2017), p. 1681-1691. -
További szerzők:Batta Gyula (1979-) (biológus) Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00020
Egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM066288
035-os BibID:(Cikkazonosító)35850 (WOS)000385927600001 (Scopus)84992409144
Első szerző:Kovács Tamás (általános orvos)
Cím:The Dipole Potential Modifies the Clustering and Ligand Binding Affinity of ErbB Proteins and Their Signaling Efficiency / Tamás Kovács, Gyula Batta, Tímea Hajdu, Ágnes Szabó, Tímea Váradi, Florina Zákány, István Csomós, János Szöllősi, Peter Nagy
Dátum:2016
ISSN:2045-2322
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Scientific Reports. - 6 (2016), p. 35850. -
További szerzők:Batta Gyula (1979-) (biológus) Hajdu Tímea (1991-) (biomérnök) Nagyné Szabó Ágnes Timea (1982-) (vegyész) Váradi Tímea (1982-) (okleveles vegyész) Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Csomós István (1983-) (molekuláris biológus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K103906
OTKA
NK101337
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00020
GINOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM010354
035-os BibID:(scopus)67651042934 (wos)000268289300002
Első szerző:Kovács Tamás (általános orvos)
Cím:The Density of GM1-Enriched Lipid Rafts Correlates Inversely with the Efficiency of Transfection Mediated by Cationic Liposomes / Kovacs, T., Karasz, A., Szollosi, J., Nagy, P.
Dátum:2009
ISSN:1552-4922 (Print)
Megjegyzések:Although cationic liposome-mediated transfection has become a standard procedure, the mechanistic details of the process are unknown. It has been suggested that endocytic uptake of lipoplexes is efficient, and transfectability is largely determined by later steps. In this article, we stained GM1-enriched membrane microdomains, a subclass of lipid rafts, with subunit B of cholera toxin and correlated transfection efficiency with their density by quantitatively evaluating microscopic images. We found a strong anticorrelation between the density of GM1-enriched membrane microdomains and the efficacy of transfection monitored by measuring the expression level of GFP in different cell lines transfected by lipofection using two different transfection agents. These findings imply that GM1-enriched membrane microdomains interfere with the process of lipofection. The blocked step must be endocytosis since the accumulation of fluorescently labeled plasmids was lower in cells with high content of GM1-enriched membrane microdomains. Such a correlation was not observed in cells transfected by electroporation. By comparing the efficiency of lipofection in several cell lilies we found that those with a high density of GM1-enriched membrane microdomains were the most resistant to transfection. We conclude that the inhibition of lipofection by GM1-enriched membrane microdomains is a general rule, and that endocytosis of lipoplexes call be rate limiting in cells with high density of GM1-enriched membrane rafts.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
article
Cell Line
Cells
Cholera Toxin
Endocytosis
Membrane Microdomains
Plasmids
Transfection
Megjelenés:Cytometry. Part A. - 75A : 8 (2009), p. 650-657. -
További szerzők:Kárász Andrea (biofizikus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM057873
Első szerző:Nagy Péter (biofizikus)(absztraktok)
Cím:Maximum Likelihood Estimation of FRET Efficiency / Péter Nagy, Ágnes Szabó, Tímea Váradi, Tamás Kovács, Gyula Batta, Tímea Szatmári, János Szőllősi
Dátum:2014
ISSN:0006-3495
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok poszter
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 106 : 2 (2014), p. 204a. -
További szerzők:Nagyné Szabó Ágnes Timea (1982-) (vegyész) Váradi Tímea (1982-) (okleveles vegyész) Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Szatmári Tímea Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM071351
035-os BibID:(scopus)84963800113 (wos)000374730400007
Első szerző:Nagy Péter (biofizikus)
Cím:rFRET : a comprehensive, Matlab-based program for analyzing intensity-based ratiometric microscopic FRET experiments / Nagy Peter, Szabó Ágnes, Váradi Tímea, Kovács Tamás, Batta Gyula, Szöllősi János
Dátum:2016
ISSN:1552-4922 1552-4930
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Cytometry Part A. - 89 : 4 (2016), p. 376-384. -
További szerzők:Nagyné Szabó Ágnes Timea (1982-) (vegyész) Váradi Tímea (1982-) (okleveles vegyész) Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Batta Gyula (1979-) (biológus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM057540
035-os BibID:(scopus)84911424770 (wos)000344166300007
Első szerző:Nagy Péter (biofizikus)
Cím:Maximum likelihood estimation of FRET efficiency and its implications for distortions in pixelwise calculation of FRET in microscopy / Peter Nagy, Ágnes Szabó, Tímea Váradi, Tamás Kovács, Gyula Batta, János Szöllősi
Dátum:2014
ISSN:1552-4922 1552-4930
Megjegyzések:Ratiometric determination of the efficiency of fluorescence or Forster resonance energy € transfer (FRET) is one of the most widespread methods for the characterization of protein clustering and conformation. Low photon numbers, often present in pixel-by-pixel determination of FRET efficiency in digital microscopy, result in large uncertainties in the derived FRET parameter. Here, we propose a method based on maximum likelihood estimation (MLE) of FRET efficiency using photon counting detectors to overcome this limitation. Intensities measured in the donor, FRET, and acceptor channels were all assumed to follow Poisson statistics as a result of detector shot noise. The joint probability of photon numbers detected in the donor, FRET, and acceptor channels was derived using an equation describing the relationship between the three measured intensities. The FRET efficiency generating the measured photon numbers with the largest likelihood was determined iteratively providing a single FRET value for all pixels in the calculation. Since as few as 100 pixels are sufficient to provide a maximum likelihood estimate for FRET, biological variability in FRET values can be revealed by performing the analysis for regions of interests in an image. Since the algorithm provides the probability of a combination of donor, FRET, and acceptor intensities observed in each individual pixel given a certain FRET efficiency, outlier pixels with low probabilities could be excluded from the analysis. Simulations carried out with low photon numbers in the presence and absence of outlier pixels revealed that the proposed approach can reliably and reproducibly estimate FRET efficiency. In addition, systematic evaluation of the simulation results showed that the distribution of pixel-by-pixel FRET efficiencies is skewed, and the mean of these FRET values is a biased and unreliable estimate of the FRET efficiency. In the absence of outlier pixels, FRET calculated from summed donor, FRET, and acceptor intensities proved to be as reliable as MLE. We conclude that MLE of FRET outperforms calculations using summed and pixel-bypixel intensities in biologically relevant situations involving low photon numbers and outlier pixels.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
FRET
maximum likelihood estimation (MLE)
microscopy
Poisson statistics
error propagation
Megjelenés:Cytometry Part A. - 85 : 11 (2014), p. 942-952. -
További szerzők:Nagyné Szabó Ágnes Timea (1982-) (vegyész) Váradi Tímea (1982-) (okleveles vegyész) Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Batta Gyula (1979-) (biológus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:TAMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
OTKA-K103906
OTKA
OTKA-NK101337
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM005188
Első szerző:Pályiné Krekk Zsuzsanna (molekuláris biológus)
Cím:EGFR and ErbB2 are functionally coupled to CD44 and regulate shedding, internalization and motogenic effect of CD44 / Palyi-Krekk, Z., Barok, M., Kovacs, T., Saya, H., Nagano, O., Szollosi, J., Nagy, P.
Dátum:2008
ISSN:304-3835 (Print)
Megjegyzések:Activation of the ErbB family of receptor tyrosine kinases is involved in a range of human cancers. Transmembrane signaling mediated by ErbB proteins is stimulated by peptide growth factors and is blocked by monoclonal antibodies such as trastuzumab and pertuzumab. ErbB receptors exert their function in conjunction with non-ErbB proteins, e.g. CD44. Here we show that epidermal growth factor (EGF) and heregulin induce CD44 shedding in JIMT-1, an ErbB2-overexpressing cell line resistant to trastuzumab, accompanied by internalization and intramembrane proteolysis of CD44 and enhanced cellular motility. These effects of EGF and heregulin are blocked by pertuzumab. Trastuzumab inhibits the heregulin- and hyaluronan oligosaccharide-induced shedding and internalization of CD44 and their motogenic effect. Trastuzumab also blocks CD44 shedding from JIMT-1 xenograft tumors in vivo. At the same time the internalization rate of trastuzumab is increased by hyaluronan oligosaccharide treatment in vitro. Our experiments point to an unexpected, but potentially important mechanism of action of ErbB receptor-targeted monoclonal antibodies used in the treatment of cancer.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Antibodies
article
Biophysics
CD44
Cell Line
EGFR
Epidermal Growth Factor
ErbB2
Human
Hungary
In Vitro
Proteins
Receptor tyrosine kinase
transmembrane signaling
Tyrosine
Megjelenés:Cancer Letters 263 : 2 (2008), p. 231-242. -
További szerzők:Barok Márk (1976-) (biofizikus) Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Saya, Hideyuki Nagano, Osamu Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM082149
035-os BibID:(WoS)000497815800015 (Scopus)85073927406
Első szerző:Váradi Tímea (okleveles vegyész)
Cím:Homo- and Heteroassociations Drive Activation of ErbB3 / Váradi Tímea, Schneider Magdalena, Sevcsik Eva, Kiesenhofer Dominik, Baumgart Florian, Batta Gyula, Kovács Tamás, Platzer René, Huppa Johannes B., Szöllősi János, Schütz Gerhard J., Brameshuber Mario, Nagy Peter
Dátum:2019
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:Dimerization or the formation of higher-order oligomers is required for the activation of ErbB receptor tyrosine kinases. The heregulin receptor, ErbB3, must heterodimerize with other members of the family, preferentially ErbB2, to form a functional signal transducing complex. Here, we applied single molecule imaging capable of detecting long-lived and mobile associations to measure their stoichiometry and mobility, and analyzed data from experiments globally taking the different lateral mobility of monomeric and dimeric molecular species into account. Although ErbB3 was largely monomeric in the absence of stimulation and ErbB2 coexpression, a small fraction was present as constitutive homodimers exhibiting a ?40% lower mobility than monomers. Heregulin-stimulation increased the homodimeric fraction of ErbB3 significantly and reduced the mobility of homodimers 4-fold compared to constitutive homodimers. Expression of ErbB2 elevated the homodimeric fraction of ErbB3 even in unstimulated cells and induced a ~2-fold reduction in the lateral mobility of ErbB3 homodimers. The mobility of ErbB2 was significantly lower than that of ErbB3, and heregulin induced a less pronounced decrease in the diffusion coefficient of all ErbB2 molecules as well as its heterodimers with ErbB3. The slower diffusion of ErbB2 compared to ErbB3 was abolished by depolymerizing actin filaments, while ErbB2-expression induced a substantial rearrangement of microfilaments implying a bidirectional interaction between ErbB2 and actin. Heregulin stimulation of cells coexpressing ErbB3 and ErbB2 led to the formation of ErbB3 homodimers and ErbB3/ErbB2 heterodimers in a competitive fashion. While pertuzumab, an antibody binding to the dimerization arm of ErbB2, completely abolished the formation of constitutive and heregulin-induced ErbB3/ErbB2 heterodimers, it only slightly blocked ErbB3 homodimerization. The results imply that a dynamic equilibrium exists between constitutive and ligand-induced homo- and heterodimers capable of shaping transmembrane signaling.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 117 : 10 (2019), p. 1935-1947. -
További szerzők:Schneider, Magdalena Sevcsik Éva Kiesenhofer, Dominik Baumgart, Florian Batta Gyula (1979-) (biológus) Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Platzer, René Huppa, Johannes B. Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Schütz, Gerhard Brameshuber, Mario Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.