CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM023365
Első szerző:Chrysina, Evangelia D.
Cím:Crystallographic studies on α- and β-D-glucopyranosyl formamide analogues, inhibitors of glycogen phosphorylase / E. D. Chrysina, N. G. Oikonomakos, S. E. Zographos, M. N. Kosmopoulou, N. Bischler, D. D. Leonidas, L. Kovács, T. Docsa, P. Gergely, L. Somsák
Dátum:2003
ISSN:1024-2422
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glucopyranosyl formamides
inhibitor
glycogen phosphorylase
X-ray crystallography
type 2 diabetes
Megjelenés:Biocatalysis and Biotransformation. - 21 : 4-5 (2003), p. 233-242. -
További szerzők:Oikonomakos, Nikos G. Zographos, Spyros E. Kosmopoulou, Magda N. Bischler, Nicolas Leonidas, Demetres D. Kovács L. Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Somsák László (1954-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM003576
Első szerző:Chrysina, Evangelia D.
Cím:Kinetic and crystallographic studies on 2-(beta-D-glucopyranosyl)-5-methyl-1, 3, 4-oxadiazole, -benzothiazole, and -benzimidazole, inhibitors of muscle glycogen phosphorylase b. Evidence for a new binding site / Chrysina E. D., Kosmopoulou M. N., Tiraidis C., Kardakaris R., Bischler N., Leonidas D. D., Hadady Zs., Somsák L., Docsa T., Gergely P., Oikonomakos N. G.
Dátum:2005
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
type 2 diabetes
glycogen phosphorylase
beta-D-glucopyranosyl analogs
inhibition
X-ray crystallography
Megjelenés:Protein Science. - 14 : 4 (2005), p. 873-888. -
További szerzők:Kosmopoulou, Magda N. Tiraidis, Costantinos Kardakaris, Rozina Bischler, Nicolas Leonidas, Demetres D. Hadady Zsuzsa (1977-) (vegyész) Somsák László (1954-) (vegyész) Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Oikonomakos, Nikos G.
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM030574
Első szerző:Nagy Veronika
Cím:N-(4-Substituted-benzoyl)-N'-(beta-d-glucopyranosyl)ureas as inhibitors of glycogen phosphorylase : Synthesis and evaluation by kinetic, crystallographic, and molecular modelling methods / Veronika Nagy, Nóra Felföldi, Bálint Kónya, Jean-Pierre Praly, Tibor Docsa, Pál Gergely, Evangelia D. Chrysina, Costas Tiraidis, Magda N. Kosmopoulou, Kyra-Melinda Alexacou, Maria Konstantakaki, Demetres D. Leonidas, Spyros E. Zographos, Nikos G. Oikonomakos, Stanislav Kozmon, Igor Tvaroška, László Somsák
Dátum:2012
ISSN:0968-0896
Megjegyzések:N-(4-Substituted-benzoyl)-N'-(beta-D-glucopyranosyl) ureas (substituents: Me, Ph, Cl, OH, OMe, NO2, NH2, COOH, and COOMe) were synthesised by ZnCl2 catalysed acylation of O-peracetylated beta-D-glucopyranosyl urea as well as in reactions of O-peracetylated or O-unprotected glucopyranosylamines and acyl-isocyanates. O-deprotections were carried out by base or acid catalysed transesterifications where necessary. Kinetic studies revealed that most of these compounds were low micromolar inhibitors of rabbit muscle glycogen phosphorylase b (RMGPb). The best inhibitor was the 4-methylbenzoyl compound (Ki = 2.3 nM). Crystallographic analyses of complexes of several of the compounds with RMGPb showed that the analogues exploited, together with water molecules, the available space at the beta-pocket subsite and induced a more extended shift of the 280s loop compared to RMGPb in complex with the unsubstituted benzoyl urea. The results suggest the key role of the water molecules in ligand binding and structure-based ligand design. Molecular docking study of selected inhibitors was done to show the ability of the binding affinity prediction. The binding affinity of the highest scored docked poses was calculated and correlated with experimentally measured Ki values. Results show that correlation is high with the R-squared (R2) coefficient over 0.9.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
Molekuláris Medicina
N-Acyl-N'-beta-D-glucopyranosyl ureas
Glycogen phosphorylase
Inhibitor
X-ray crystallography
Molecular docking
Megjelenés:Bioorganic & Medicinal Chemistry. - 20 : 5 (2012), p. 1801-1816. -
További szerzők:Felföldi Nóra (1979-) (vegyész) Kónya Bálint (1984-) (vegyész) Praly, Jean-Pierre Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Chrysina, Evangelia D. Tiraidis, Costas Kosmopoulou, Magda N. Alexacou, Kyra-Melinda Konstantakaki, Maria Leonidas, Demetres D. Zographos, Spyros E. Oikonomakos, Nikos G. Kozmon, Stanislav Tvaroška, Igor Somsák László (1954-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Új típusú glikomimetikumok szintézise, kölcsönhatásaik és hasznosításuk tanulmányozása
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
I. Protein foszfatázok szerepe az in vitro porcdifferenciációban és a mechano-transzdukcióban, II. Hypoglykaemiás szerek tervezése a glikogén foszforilázra (foszforilációval és defoszforilációval szabályozott kulcsenzim) ható molekulákkal
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM023347
Első szerző:Oikonomakos, Nikos G.
Cím:Binding of N-acetyl-N'-β-D-glucopyranosyl urea and N-benzoyl-N'-β-D-glucopyranosyl urea to glycogen phosphorylase b : kinetic and crystallographic studies / Nikos G. Oikonomakos, Magda Kosmopoulou, Spyros E. Zographos, Demetres D. Leonidas, Evangelia D. Chrysina, László Somsák, Veronika Nagy, Jean-Pierre Praly, Tibor Docsa, Béla Tóth, Pál Gergely
Dátum:2002
ISSN:0014-2956 1432-1033
Megjegyzések:Two substituted ureas of beta-D-glucose, N-acetyl-N'-beta-D-glucopyranosyl urea (Acurea) and N-benzoyl-N'-beta-D-glucopyranosyl urea (Bzurea), have been identified as inhibitors of glycogen phosphorylase, a potential target for therapeutic intervention in type 2 diabetes. To elucidate the structural basis of inhibition, we determined the structure of muscle glycogen phosphorylase b (GPb) complexed with the two compounds at 2.0 A and 1.8 A resolution, respectively. The structure of the GPb-Acurea complex reveals that the inhibitor can be accommodated in the catalytic site of T-state GPb with very little change in the tertiary structure. The glucopyranose moiety makes the standard hydrogen bonds and van der Waals contacts as observed in the GPb-glucose complex, while the acetyl urea moiety is in a favourable electrostatic environment and makes additional polar contacts with the protein. The structure of the GPb-Bzurea complex shows that Bzurea binds tightly at the catalytic site and induces substantial conformational changes in the vicinity of the catalytic site. In particular, the loop of the polypeptide chain containing residues 282-287 shifts 1.3-3.7 A (Calpha atoms) to accommodate Bzurea. Bzurea can also occupy the new allosteric site, some 33 A from the catalytic site, which is currently the target for the design of antidiabetic drugs.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
glucopyranosyl ureas
glycogen metabolism
glycogen phosphorylase
inhibition
structure
Megjelenés:European Journal of Biochemistry. - 269 : 6 (2002), p. 1684-1696. -
További szerzők:Kosmopoulou, Magda N. Zographos, Spyros E. Leonidas, Demetres D. Chrysina, Evangelia D. Somsák László (1954-) (vegyész) Nagy Veronika Praly, Jean-Pierre Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM023342
Első szerző:Oikonomakos, Nikos G.
Cím:Kinetic and crystallographic studies of glucopyranosylidene spirothiohydantoin binding to glycogen phosphorylase B / Nikos G. Oikonomakos, Vicky T. Skamnaki, Erzsébet Ősz, László Szilágyi, László Somsák, Tibor Docsa, Béla Tóth, Pál Gergely
Dátum:2002
Megjegyzések:Glucopyranosylidene spirothiohydantoin (TH) has been identified as a potential inhibitor of both muscle and liver glycogen phosphorylase b (GPb) and a (GPa) and shown to diminish liver GPa activity in vitro. Kinetic experiments reported here show that TH inhibits muscle GPb competitively with respect to both substrates phosphate (K(i)=2.3 microM) and glycogen (K(i)=2.8 microM). The structure of the GPb-TH complex has been determined at a resolution of 2.26 A and refined to a crystallographic R value of 0.193 (R(free)=0.211). The structure of GPb-TH complex reveals that the inhibitor can be accommodated in the catalytic site of T-state GPb with very little change of the tertiary structure, and provides a basis of understanding potency and specificity of the inhibitor. The glucopyranose moiety makes the standard hydrogen bonds and van der Waals contacts as observed in the glucose complex, while the rigid thiohydantoin group is in a favourable electrostatic environment and makes additional polar contacts to the protein.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase
Megjelenés:Bioorganic and Medicinal Chemistry. - 10 : 2 (2002), p. 261-268. -
További szerzők:Skamnaki, Vicky T. Ősz Erzsébet Szilágyi László (1941-) (vegyész) Somsák László (1954-) (vegyész) Docsa Tibor (1975-) (vegyész, biokémikus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1