Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 3 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM045685
Első szerző:
Góth László (analitikus)
Cím:
Human erythrocyte catalase, isolation with an improved method, characterization and comparison to bovine liver catalase / Goth L.
Dátum:
1989
Megjegyzések:
Catalase enzyme was purified from human erythrocytes. The modified procedure of Mörikofer-Zwez et. al. [Eur. J. Biochem. 11: 49-57, 1969] yielded erythrocyte catalase with high specific activity and with one band on SDS polyacrylamide gel. Its other characteristics (isoelectric point; E405/280, E1%1cm at 280 nm and 405 nm) were in agreement with previously described findings. The results obtained for molecular mass, electrophoretic mobility, chromatographic behaviour on CM-Sepadex gel, addition test, and change of electrophoretic mobility in human serum showed differences between human erythrocyte catalase and bovine liver catalase. These results suggest that human erythrocyte catalase and bovine liver catalase are two distinct catalase forms.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Klinikai orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Human erytrocyte catalase
purification
molecular weight
electrophoretic mobility
isoelectric point
absorption charateristics
bovine liver catalase
Megjelenés:
Enzyme. - 41 : 4 (1989), p. 191-199. -
Internet cím:
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM045680
Első szerző:
Góth László (analitikus)
Cím:
Characterization of acatalasemia detected in two Hungarian sisters / Goth L.
Dátum:
1992
Megjegyzések:
Acatalasemia was detected in 2 sisters of a Hungarian family. The pedigree of the family showed hypocatalasemia in the children of the patients and in 1 of their brothers, while the other members of the family had normal blood catalase activity. The biochemical characterization (catalase activity, electrophoretic migration, isoelectric point and enzyme stability) of the blood as well as tissue catalase of the acatalasemic patients yielded a catalase form which did not differ from normal.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Klinikai orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
acatalasemia
pedigree
blood and tissue catalase
electrophoretic migration
isoelectric point
Megjelenés:
Enzyme. - 46 : (4-5) (1992), p. 252-258. -
Internet cím:
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
3.
001-es BibID:
BIBFORM045678
Első szerző:
Góth László (analitikus)
Cím:
Further characterization of Hungarian acatalasemia by Hinf1 polymorphism of catalase gene / Goth L., Alizadeh B. N., Sussman H. H.
Dátum:
1993
Megjegyzések:
An Hinf1 associated restriction length polymorphism pattern is reported for the catalase gene of Hungarian normocatalasemic individuals and acatalasemic patients. The 2.4-kb pCAT 10 probe revealed 9 bands (2.1, 1.5, 1.2, 1.1, 0.9, 0.8, 0.6, 0.5 and 0.4 kb) with 9 distinct patterns for the controls. The same patterns were detected for the Hungarian acatalasemic patients. The examination of the A to T mutation of the Hungarian acatalasemic patients and their relatives at position -21 in the flanking region with Hinf1 polymorphism could not reveal any difference between the acatalasemic and the normocatalasemic catalase gene.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Klinikai orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Acatalasemia in Hungary
RFLP
pCAT 10 probe
2.4 kb Hinf1 polymorphism
Megjelenés:
Enzyme and Protein. - 47 : 3 (1993), p. 156-159. -
További szerzők:
Alizadeh, Babak N.
Sussman, Howard H.
Pályázati támogatás:
Fulbright
Egyéb
Internet cím:
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.