Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM063547
Első szerző:	Bai Péter (biokémikus)
Cím:	Laboratory practicals in medical chemistry / Bay Péter, Bakó Éva, Csortos Csilla, Farkas Ilona, Lontay Beáta, Kókai Endre
Dátum:	2007
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok oktatási anyag
Megjelenés:	Laboratory practicals in medical chemistry / Szerk. Dombrádi Viktor. - p. 1-142
További szerzők:	Bakó Éva (1958-) (biokémikus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Farkas Ilona (1953-) (biokémikus) Lontay Beáta (1975-) (biokémikus) Kókai Endre (1971-) (biokémikus, biológus)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM063545
Első szerző:	Bai Péter (biokémikus)
Cím:	Laboratórium gyakorlatok / Bay Péter, Bakó Éva, Csortos Csilla, Farkas Ilona, Lontay Beáta, Kókai Endre
Dátum:	2007
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok oktatási anyag
Megjelenés:	Orvosi kémia laboratóriumi gyakorlatok /Szerk. Dombrádi Viktor. - p. 1-142
További szerzők:	Bakó Éva (1958-) (biokémikus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Farkas Ilona (1953-) (biokémikus) Lontay Beáta (1975-) (biokémikus) Kókai Endre (1971-) (biokémikus, biológus)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM047051
035-os BibID:	PMID:2157500
Első szerző:	Csortos Csilla (biokémikus)
Cím:	Phosphorylase phosphatase activities of rat liver in streptozotocin-diabetes / Csilla Csortos, Ilona Farkas, Lloyd Sparks, Tamás Bányász, Tibor Kovács, Pál Gergely
Dátum:	1990
ISSN:	0167-4889
Megjegyzések:	Protein phosphatase-1 and 2A, accounting for all the hepatic activity regulating phosphorylase, were assayed in streptozotocin-induced (8 weeks) diabetic Wistar rats. Cytosolic protein phosphatase-1 and 2A were distinguished by chromatography on heparin-Sepharose and by inhibition with inhibitor-2. Approx. 25-35% increases in type-1 phosphorylase phosphatase activity measured in cytosols were registered in diabetic rats when compared with control and 24 h fasting animals. The enrichment of protein phosphatase-1 in the cytosol of streptozotocin-treated rat livers could not be attributed to the reduced glycogen content with the onset of diabetes, since this elevated level of type-1 phosphatase was not observed in fasting rats with low glycogen content. The translocation of type-1 phosphatase from the particulate fraction into the cytosol was also recorded in trypsin-treated samples of diabetic rat livers. The apparent molecular weight of type-1 phosphatase in the cytosol of control and fasted rats was 160,000 as judged by gel filtration. The type-1 phosphatase activity that was released from the particulate fraction by streptozotocin-induced diabetes identified a further enzyme species (Mr 110,000) in the cytosol. Our data imply that the higher levels of cytosolic protein phosphatase-1 in diabetic rat liver could be a consequence of the dissociation of the catalytic subunit of protein phosphatase-1 and the glycogen-binding subunit in rat livers.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Protein phosphatase Hepatic metabolism Diabetes Fasting Streptozotocin Rat liver
Megjelenés:	Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Molecular Cell Research. - 1052 : 1 (1990), p. 235-241. -
További szerzők:	Farkas Ilona (1953-) (biokémikus) Sparks, Lloyd Bányász Tamás (1960-) (élettanász) Kovács Tibor (1929-1994) (élettanász) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI Szerző által megadott URL
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM047052
035-os BibID:	PMID:2854691
Első szerző:	Farkas Ilona (biokémikus)
Cím:	Activation/dephosphorylation of rabbit muscle glycogen synthase by the catalytic subunits of protein phosphatase-1 and 2A / Ilona Farkas, B. Tóth, Gy. Vereb, Csilla Csortos, P. Gergely
Dátum:	1988
ISSN:	0237-6261
Megjegyzések:	Glycogen synthase a was purified from rabbit skeletal muscle by a procedure involving heparin-Sepharose chromatography. Glycogen synthase a was phosphorylated by the catalytic subunit of cAMP-dependent protein kinase to give synthase b1. Dephosphorylation and activation of synthase b1 was investigated using the catalytic subunits of protein phosphatase-1 and 2A. The dephosphorylation and activation of synthase b1 was biphasic with a larger rate constant for the initial phase. Analysis of tryptic phosphopeptides of glycogen synthase during the course of dephosphorylation revealed a faster initial phosphate release from site-2 by both phosphatases comparing to sites-1a and 1b. Ligand effects on synthase phosphatase reactions were also studied. Spermine was found to inhibit protein phosphatase-1 activity and to stimulate type-2A phosphatase using synthase b1 as substrate.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Acta Biochimica et Biophysica Hungarica. - 23 : 3-4 (1988), p. 231-246. -
További szerzők:	Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Vereb György (1938-) (biokémikus, sejtbiológus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: