Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM013079
Első szerző:	Kovács László (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus)
Cím:	The polymorphism of protein phosphatase Z1 gene in Candida albicans / Kovács L., Farkas I., Majoros L., Miskei M., Pócsi I., Dombrádi V.
Dátum:	2010
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Candida albicans genetic flexibility DNA sequencing RFLP genotyping
Megjelenés:	Journal of Basic Microbiology 50 : Suppl. 1 (2010), p. S74-S82. -
További szerzők:	Farkas Ilona (1953-) (biokémikus) Majoros László (1966-) (szakorvos, klinikai mikrobiológus) Miskei Márton (1978-) (molekuláris biológus, genetikus) Pócsi István (1961-) (vegyész) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM036845
035-os BibID:	PMID:22750657
Első szerző:	Leiter Éva (biológus)
Cím:	Protein phosphatase Z modulates oxidative stress response in fungi / Éva Leiter, Asier González, Éva Erdei, Carlos Casado, László Kovács, Csaba Ádám, Judit Oláh, Márton Miskei, Monika Molnar, Ilona Farkas, Zsuzsanna Hamari, Joaquín Ariño, István Pócsi, Viktor Dombrádi
Dátum:	2012
ISSN:	1087-1845
Megjegyzések:	The genome of the filamentous fungus Aspergillus nidulans harbors the gene ppzA that codes for the catalytic subunit of protein phosphatase Z (PPZ), and the closely related opportunistic pathogen Aspergillus fumigatus encompasses a highly similar PPZ gene (phzA). When PpzA and PhzA were expressed in Saccharomyces cerevisiae or Schizosaccharomyces pombe they partially complemented the deleted phosphatases in the ppz1 or the pzh1 mutants, and they also mimicked the effect of Ppz1 overexpression in slt2 MAP kinase deficient S. cerevisiae cells. Although ppzA acted as the functional equivalent of the known PPZ enzymes its disruption in A. nidulans did not result in the expected phenotypes since it failed to affect salt tolerance or cell wall integrity. However, the inactivation of ppzA resulted in increased sensitivity to oxidizing agents like tert-butylhydroperoxide, menadione, and diamide. To demonstrate the general validity of our observations we showed that the deletion of the orthologous PPZ genes in other model organisms, such as S. cerevisiae (PPZ1) or Candida albicans (CaPPZ1) also caused oxidative stress sensitivity. Thus, our work reveals a novel function of the PPZ enzyme in A. nidulans that is conserved in very distantly related fungi.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Aspergillus (Emericella) nidulans protein phosphatase Z oxidative stress tert-butylhydroperoxide menadione diamide Molekuláris Medicina egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Fungal Genetics and Biology 49 : 9 (2012), p. 708-716. -
További szerzők:	Gonzalez, Asier Erdei Éva (1983-) (biológus, biotechnológus) Casado, Carlos Kovács László (1982-) (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus) Ádám Csaba (1980-) (molekuláris biológus) Oláh Judit Miskei Márton (1978-) (molekuláris biológus, genetikus) Molnár Mónika (biofizikus) Farkas Ilona (1953-) (biokémikus) Hamari Zsuzsanna Ariño, Joaquín Pócsi István (1961-) (vegyész) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007 TÁMOP Jelátviteli folyamatok vizsgálata patogén gombákban
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM017978
Első szerző:	Miskei Márton (molekuláris biológus, genetikus)
Cím:	Molecular Evolution of Phosphoprotein Phosphatases in Drosophila / Márton Miskei, Csaba Ádám, László Kovács, Zsolt Karányi, Viktor Dombrádi
Dátum:	2011
Megjegyzések:	Phosphoprotein phosphatases (PPP), these ancient and important regulatory enzymes are present in all eukaryotic organisms. Based on the genome sequences of 12 Drosophila species we traced the evolution of the PPP catalytic subunits and noted a substantial expansion of the gene family. We concluded that the 18?22 PPP genes of Drosophilidae were generated from a core set of 8 indispensable phosphatases that are present in most of the insects. Retropositons followed by tandem gene duplications extended the phosphatase repertoire, and sporadic gene losses contributed to the species specific variations in the PPP complement. During the course of these studies we identified 5, up till now uncharacterized phosphatase retrogenes: PpY+, PpD5+, PpD6+, Pp4+, and Pp6+ which are found only in some ancient Drosophila. We demonstrated that all of these new PPP genes exhibit a distinct male specific expression. In addition to the changes in gene numbers, the intron-exon structure and the chromosomal localization of several PPP genes was also altered during evolution. The G2C content of the coding regions decreased when a gene moved into the heterochromatic region of chromosome Y. Thus the PPP enzymes exemplify the various types of dynamic rearrangements that accompany the molecular evolution of a gene family in Drosophilidae.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Drosophila phosphoprotein phosphatase catalytic subunit gene duplication retroposition novel phosphatase genes Molekuláris Medicina
Megjelenés:	PLoS One. - 6 : 7 (2011), p. e22218. -
További szerzők:	Ádám Csaba (1980-) (molekuláris biológus) Kovács László (1982-) (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus) Karányi Zsolt (1961-) (biostatisztikus, bioinformatikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007 TÁMOP Jelátviteli folyamatok vizsgálata patogén gombákban
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: