Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 4 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM028270
Első szerző:
Bot György (biokémikus, vegyész)
Cím:
Role of fructose-1-phosphate in the regulation of the dephosphorylation of glycogen phosphorylase [alpha] / Gy. Bot, E. Kovács, B. Tóth, V. Dombrádi, P. Gergely
Dátum:
1982
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase a
fructose-1
dephosphorylation
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:
Acta biochimica et biophysica Academiae Scientiarum Hungaricae. - 17 : 3-4 (1982), p. 183-189. -
További szerzők:
Kovács E.
Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus)
Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM028284
Első szerző:
Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:
Role of SH groups in the activity of pig phosphorylase b isoenzymes / V. Dombrádi, Gy. Vereb
Dátum:
1978
Megjegyzések:
The reaction of phosphorylases from rabbit skeletal muscle, pig skeletal muscle and pig heart with DTNB and the effects of AMP and glucose-6-phosphate on the above reaction were examined and compared. The SH groups of pig heart-specific phosphorylase b were found to be the same as those of rabbit skeletal muscle. Pig skeletal muscle phosphorylase b differed from the foregoing enzymes in that its slowly reacting SH groups played a minor role in the catalytic activity and AMP and glucose-6-phosphate affected neither the DTNB reaction nor the small decrease of activity during the reaction.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
SH groups
phosphorylase b
pig
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:
Acta biochimica et biophysica Academiae Scientiarum Hungaricae 13 : 1-2 (1978), p. 7-12. -
További szerzők:
Vereb György (1938-) (biokémikus, sejtbiológus)
Internet cím:
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
3.
001-es BibID:
BIBFORM028282
Első szerző:
Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:
Regulation of phosphorylase phosphatase in rat liver by protein phosphorylation / V. Dombrádi, P. Gergely, G. Bot
Dátum:
1978
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
phosphorylase phosphatase
rat liver
protein phosphorylation
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:
Acta Biochimica et Biophysica Academiae Scientiarum Hungaricae. - 13 : 4 (1978), p. 235-238. -
További szerzők:
Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
4.
001-es BibID:
BIBFORM028261
Első szerző:
Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:
Structural changes in phosphorylase b as revealed by proteolysis with subtilisin BPN' / V. Dombrádi, P. Gergely, Gy. Bot
Dátum:
1984
Megjegyzések:
The proteolysis of rabbit skeletal muscle phosphorylase b was studied with Sepharose 4B bound subtilisin BPN' in the absence and presence of various ligands. The proteolysis was carried out at pH 7.0 and pH 8.5 and was followed by measuring phosphorylase b activity and by SDS gel electrophoresis. The effect of ligands proved to be qualitatively the same at both pH values. It was found that AMP and alpha-D-glucose-1-phosphate accelerated the inactivation of phosphorylase b by subtilisin, two main proteolytic products (Mr 70 000 and 30 000) were formed in the presence of these ligands. IMP and glycogen protected phosphorylase b against proteolytic attack. Subtilisin treatment in the presence of D-glucose, caffeine and D-glucose-6-phosphate produced a reproducible increase (about 20%) of phosphorylase b activity. This "activation" resulted in an increased Vmax of phosphorylase b though did not alter the subunit size, the aggregation state and the ligand binding capacity of the enzyme.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
phosphorylase b
proteolysis
BPN
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:
Acta biochimica et biophysica Academiae Scientiarum Hungaricae. - 19 : 3-4 (1984), p. 193-201. -
További szerzők:
Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.