CCL

Összesen 28 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM027855
Első szerző:Alexa Anita (MTA)
Cím:The phosphorylation state of threonine-220, a uniquely phosphatase-sensitive protein kinase A site in microtubule-associated protein MAP2c, regulates microtubule binding and stability / A. Alexa, G. Schmidt, P. Tompa, S. Ogueta, J. Vázquez, P. Kulcsár, J. Kovács, V. Dombrádi, P. Friedrich
Dátum:2002
ISSN:0006-2960
Megjegyzések:Phosphorylation of microtubule-associated protein 2 (MAP2) has a profound effect on microtubule stability and organization. In this work a consensus protein kinase A (PKA) phosphorylation site, T(220), of juvenile MAP2c is characterized. As confirmed by mass spectrometry, this site can be phosphorylated by PKA but shows less than average reactivity among the 3.5 +/- 0.5 phosphate residues incorporated into the protein. In contrast, T(220) is uniquely sensitive to dephosphorylation: three major Ser/Thr protein phosphatases, in the order of efficiency PP2B > PP2A(c) > PP1(c), remove this phosphate group first. MAP2c specifically dephosphorylated at this site binds and stabilizes microtubules stronger than either fully phosphorylated or nonphosphorylated MAP2c. Phosphorylation of this site also affects proteolytic sensitivity of MAP2c, which might represent a further level of control in this system. Thus, the phosphorylation state of T(220) may be a primary determinant of microtubule function.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
threonine-220
protein kinase A
MAP2c
Megjelenés:Biochemistry. - 41 : 41 (2002), p. 12427-12435. -
További szerzők:Schmidt, G. (MTA) Tompa Péter Ogueta, S. Vázquez, J. Kulcsár P. (MTA) Kovács J. (ELTE) Friedrich Péter Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM030133
Első szerző:Bíró Judit (Szeged)
Cím:The histone phosphatase inhibitory property of plant nucleosome assembly protein-related proteins (NRPs) / Judit Bíró, Ilona Farkas, Mónika Domoki, Krisztina Ötvös, Sándor Bottka, Viktor Dombrádi, Attila Fehér
Dátum:2012
ISSN:0981-9428
Megjegyzések:SET/I(2)(PP2A), a member of the family of nucleosome assembly proteins (NAPs), has been previously described as a multifunctional protein inhibiting protein phosphatase 2A (PP2A)-mediated histone H3((pSer10)) dephosphorylation during the heat shock response in animal cells. In the present work we demonstrate that its plant orthologs, designated as NAP-related proteins (NRPs), have a similar in vitro biochemical activity and interact with PP2A and histone H3((pSer10))in vivo. Although heat shock gene promoters were found to be associated with histone H3((pSer10))-marked chromatin following a high temperature treatment, heat shock gene expression was not affected in NRP-deficient mutant Arabidopsis thaliana (L.) plantlets. These observations indicate that NRPs are potential regulators of histone dephosphorylation in plants, but they are dispensable for gene expression reorganization in response to heat shock.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Plant Physiology And Biochemistry. - 52 (2012), p. 162-168. -
További szerzők:Domoki Mónika (Szeged) Ötvös Krisztina (Szeged) Bottka Sándor Fehér Attila (Szeged) Farkas Ilona (1953-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM028260
Első szerző:Dévay Piroska
Cím:Differences in protein phosphorylation in vivo and in vitro between wild type and dunce mutant strains of Drosophila melanogaster / Piroska Dévay, Magda Solti, István Kiss, Viktor Dombrádi, Péter Friedrich
Dátum:1984
Megjegyzések:The protein phosphorylation patterns of wild type and dunce mutant strains of Drosophila melanogaster, as detected by sodium dodecylsulfate-gel electrophoresis and autoradiography, have been compared. After labelling in vivo with 32Pi or in vitro in homogenates with [gamma-32P]ATP, radioactive bands at and above apparent polypeptide mol. wt approximately 110,000 were more pronounced in dunce fly heads than in wild type heads. When labelling in vitro, in dunceM11 there appeared a radioactive band at apparent mol. wt approximately equal to 53,000 that was faintly visible in the wild strain. The same band could be intensified in both strains by adding cyclic AMP to the homogenate or by performing homogenization in the presence of theophylline. The data suggest that the mol. wt approximately equal to 53,000 protein is a substrate for cyclic AMP-dependent protein kinase.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphorylation
Drosophila melanogaster
dunce mutant
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:International Journal of Biochemistry. - 16 : 12 (1984), p. 1401-1408. -
További szerzők:Solti Magda Kiss István (Szeged) Friedrich Péter Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM027860
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Structure and function of protein phosphatase / Viktor Dombrádi
Dátum:2002
ISSN:1432-1033
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
protein phosphatases
Megjelenés:European Journal of Biochemistry. - 269 (2002), p. 1049. -
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM028278
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Interaction of ligands with glycogen phosphorylase as revealed by affinity chromatography / Viktor Dombrádi, György Vereb, György Bot
Dátum:1979
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase
affinity chromatography
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:The International Journal of Biochemistry. - 10 : 11 (1979), p. 905-908. -
További szerzők:Vereb György (1938-) (biokémikus, sejtbiológus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM028276
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Structural changes in glycogen phosphorylase as revealed by cross-linking with bifunctional diimidates : phospho-dephospho hybrid and phosphorylase a / Viktor Dombrádi, János Hajdu, György Bot, Péter Friedrich
Dátum:1980
ISSN:0006-2960
Megjegyzések:The technique of cross-linking with a series of bifunctional diimidates (maximal effective length ranging from 3.7 to 14.5 A), followed by dodecyl sulfate gel electrophoresis, was applied to compare the subunit contact areas of phosphorylases b, ab (the phospho-dephospho hybrid), and a and to study the structure and ligand-induced structural changes in phosphorylases ab and a. Similarly to phosphorylase b, the nearest cross-linkable lysyl-NH2 groups are about 3.7 A apart across the intradimer subunit interface (contact m) and about 8 A apart across the interdimer interface (contact d) in both phosphorylases ab and a. The activation of phosphorylase b induced by phosphorylation and that elicited by AMP binding are distinguishable at both contacts m and d. Phosphorylases ab and a tend to form tetramers whose structures are not identical, but AMP renders phosphorylase ab similar to phosphorylase a. Glucose, caffeine, and glycogen are able to dissociate both a and ab tetramers to dimers, whereas glucose 6-phosphate can only dissociate phosphorylase ab. The structure around the nucleotide site of phosphorylase a is rigid so that ligands binding here, such as AMP, ATP, ADP, inosine monophosphate, and glucose 6-phosphate, fail to influence the cross-link pattern. In control, in phosphorylase ab contact m is markedly affected by AMP, ATP, and glucose 1-phosphate; hence, in this respect phosphorylase ab resembles phosphorylase b.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase
phosphorylase a
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Biochemistry. - 19 : 11 (1980), p. 2295-2299. -
További szerzők:Hajdu János Friedrich Péter Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM028272
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Structural aspects of the catalytic and regulatory function of glycogen phosphorylase / Viktor Dombrádi
Dátum:1980
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:The International Journal of Biochemistry. - 13 : 2 (1981), p. 125-139. -
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM028271
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Interaction of ligands in phosphorylase A as monitored by crosslinking and enzymatic modifications : synergism of glucose and caffeine manifested in the exposure of N-terminal segment / V. Dombrádi, B. Tóth, G. Bot, J. Hajdú, P. Friedrich
Dátum:1982
Megjegyzések:Glycogen, caffeine and glucose dissociate phosphorylase a tetramer to dimers with half-maximum effect at 0.16%, 1.1 and 71 mM concentration, respectively, as monitored by crosslinking with dimethyl suberimidate at 18 degrees C. The above ligands increase the rate of dephosphorylation and tryptic digestion of phosphorylase alpha at 18 degrees C in the same way with half-maximum effect at 0.04%, 0.1 and 9 mM concentration, respectively. Caffeine and glucose acted synergistically in tetramer dissociation as well as in the enzymic modifications. The alpha-anomer of D-glucose was twice as effective as its mutarotational equilibrium solution.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
phosphorylase a
glycogen phosphorylase
glucose
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:The International Journal of Biochemistry. - 14 : 4 (1982), p. 277-284. -
További szerzők:Hajdu János Friedrich Péter Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM028262
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:The association of phosphorylase kinase with rabbit muscle T-tubules / V. Dombrádi, S. R. Silberman, E. Y. C. Lee, A. H. Caswell, N. R. Brandt
Dátum:1984
ISSN:0003-9861
Megjegyzések:Evidence is presented for the association of a phosphorylase kinase activity with transverse tubules as well as terminal cisternae in triads isolated from rabbit skeletal muscle. This activity remained associated with T-tubules throughout the purification of triad junctions by one cycle of dissociation and reassociation. The possibility that the presence of phosphorylase kinase in these highly purified membrane vesicle preparations was due to its association with glycogen was eliminated by digestion of the latter with alpha-amylase. The phosphorylase kinase activity associated with the T-tubule membranes was similar to that reported for other membrane-bound phosphorylase kinases. The enzyme had a high pH 6.8/pH 8.2 activity ratio (0.4-0.7) and a high level of Ca2+ independent activity (EGTA/Ca2+ = 0.3-0.5). The kinase activated and phosphorylated exogenous phosphorylase b with identical time courses. When mechanically disrupted triads were centrifuged on continuous sucrose gradients, the distribution of phosphorylase kinase activity was correlated with the distribution of a Mr 128,000 polypeptide in the gradients. This polypeptide and a Mr 143,000 polypeptide were labeled with 32P by endogenous and exogenous protein kinases. These findings suggest that the membrane-associated phosphorylase kinase may be similar to the cytosolic enzyme. Markers employed for the isolated organelles included a Mr 102,000 membrane polypeptide which followed the distribution of Ca2+-stimulated 3-O-methylfluorescein phosphatase activity, which is specific for the sarcoplasmic reticulum. A Mr 72,000 polypeptide was confirmed to be a T-tubule-specific protein. Several proteins of the triad component organelle were phosphorylated by the endogenous kinase in a Ca2+/calmodulin-stimulated manner, including a Mr ca. 72,000 polypeptide found only in the transverse tubule.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
phosphorylase kinase
T-tubule
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Archives Of Biochemistry And Biophysics. - 230 : 2 (1984), p. 615-630. -
További szerzők:Silberman, Steven R. Lee, Ernest Y. C. Caswell, A. H. Brandt, N. R.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM028259
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Purification and characterization of glycogen phosphorylase from Drosophila melanogaster / V. Dombrádi, J. Hajdú, P. Friedrich, G. Bot
Dátum:1985
Megjegyzések:Glycogen phosphorylase View the MathML source was purified from Drosophila melanogaster with a yield of 15% by low speed centrifugation, DEAE-Sepharose CL-6B chromatography and affinity chromatography on 5-AMP-Sepharose 4B. The preparation proved to be homogeneous by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis and showed a subunit molecular weight of 95,000. Gel filtration of the native enzyme on Sephacryl S-300 revealed a molecular weight of 176,000 suggesting that phosphorylase View the MathML source is a dimer composed of two identical subunits. The fruit fly phosphorylase View the MathML source has a maximal specific activity of 36 U/mg when assayed in the direction of glycogen synthesis. It requires AMP for activity (View the MathML source mM, Hill coefficient: 1.8). The View the MathML source for glycogen is 0.4% and the View the MathML source for glucose-1-phosphate is 20 mM (Hill coefficient: 1.3). The enzyme is inhibited by glucose, UDPG, caffeine, glucose-6-phosphate, ATP and IMP.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Drosophila melanogaster
glycogen phosphorylase b
isolation
molecular weight
kinetic properties
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Insect Biochemistry. - 15 : 3 (1985), p. 403-410. -
További szerzők:Hajdu János Friedrich Péter Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM028256
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Regulation of glycogen phosphorylase in Drosophila melanogaster by reversible phosphorylation-dephosphorylation / V. Dombrádi, P. Dévay, P. Friedrich, G. Bot
Dátum:1986
Megjegyzések:Homogeneous glycogen phosphorylase b purified from Drosophila melanogaster was activated by phosphorylase kinase isolated from rabbit skeletal muscle. The activation generated phosphorylase a containing 1.1 ± 0.1 phosphoryl group per subunit. Phosphorylase a prepared in this way had a s20w = 8.5S and a subunit molecular mass of 95,000. It could be inactivated (dephosphorylated) by the catalytic subunit of rabbit muscle protein phosphatase-1. The activation-inactivation of phosphorylase by endogenous phosphorylase kinase and phosphatase was also demonstrated in crude homogenates of D. melanogaster. The main protein phosphorylated in the fruit fly homogenate comigrated with purified Drosophila phosphorylse a in sodium dodecyl sulphate (SDS) polyacrylamide gel electrophoresis. Phosphate incorporation into this protein was correlated with phosphorylase activation. Phosphorylase was partially purified from flies fed on [32P]phosphate by 5-AMP Sepharose affinity chromatography. SDS gel electrophoresis followed by autoradiography revealed that it was phosphorylated in vivo. 20 ± 5% of the total phosphorylase was found to be in the active a form in the anaesthetized insects. Our findings indicate that Drosophila phosphorylase undergoes reversible phosphorylation-dephosphorylation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Drosophila melanogaster
protein phosphorylation
regulatioin
glycogen phosphorylase a
glycogen phosphorylase b
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Insect Biochemistry. - 16 : 3 (1986), p. 557-565. -
További szerzők:Dévay Piroska Friedrich Péter Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM028255
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Structural and functional properties of Drosophila melanogaster phosphorylase : comparison with the rabbit skeletal muscle enzyme / Viktor Dombrádi, János Matkó, Zoltán Kiss, László Kiss, Péter Friedrich, Georg Bot
Dátum:1986
ISSN:1096-4959
Megjegyzések:Glycogen phosphorylase isolated from Drosophila melanogaster contains one pyridoxal 5'-phosphate per subunit; the coenzyme is in a hydrophobic environment. Fruit-fly phosphorylase a has lower KM for glucose-1-phosphate and is less sensitive to allosteric inhibitors than the b form of the enzyme. The amino acid composition of Drosophila phosphorylase differs from that of rabbit skeletal muscle phosphorylase. These two enzymes give distinct one dimensional peptide maps. The distribution of reactive SH-groups is markedly different in the insect and vertebrate phosphorylase. Fruit-fly phosphorylase a is dephosphorylated by either rabbit or Drosophila protein phosphatase-1 at a slower rate than rabbit muscle phosphorylase a.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Drosophila
glycogen phosphorylase
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Comparative biochemistry and physiology. B, Comparative biochemistry. - 84 : 4 (1986), p. 537-543. -
További szerzők:Matkó János (1952-) (biológus) Kiss Zoltán (Szeged) Kiss László (1942-) (biokémikus) Friedrich Péter Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 3 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.