CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM028158
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Molecular cloning and chromosomal localization of a novel Drosophila protein phosphatase / Viktor Dombrádi, J. Myles Axton, David M. Glover, Patricia T. W. Cohen
Dátum:1989
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:A 1.0 kilobase cDNA coding for the complete amino acid sequence of a putative protein phosphatase (314 amino acid residues, molecular mass 36 kDa) has been isolated from a Drosophila head cDNA library. The cDNA hybridises to a single site on the right arm of the second chromosome at cytological position 55A1-3. The deduced sequence of the protein, designated protein phosphatase-Y, is homologous to the catalytic subunits of Drosophila and rabbit protein phosphatase-1 alpha (64 and 59% identity, respectively) and rabbit protein phosphatase-2A (39% identity). These and other comparisons demonstrate that this novel enzyme is not the Drosophila counterpart of mammalian protein phosphatases 1, 2A, 2B, 2C or X.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphatase
cDNA cloning
nucleotide sequence
amino acid sequence
Drosophila
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Febs Letters. - 247 : 2 (1989), p. 391-395. -
További szerzők:Axton, Miles Glover, David Cohen, Patricia T. W.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM028156
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Protein phosphatase 1 activity in Drosophila mutants with abnormalities in mitosis and chromosome condensation / Viktor Dombrádi, J. Myles Axton, Hazel M. Barker, Patricia T. W. Cohen
Dátum:1990
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:A Drosophila gene encoding a protein phosphatase 1 (PP1) has been sequenced, and lethal mutations in this locus (87B) analysed. Two mutants (ck19e211 and ck19hs46), which disrupt mitosis, lack the 87B isoenzyme and express only approximately 20% of wild type PP1 activity. The promoter region of the gene is deleted in the ck19e211 mutant. A third mutant (ck19e078), which shows suppression of position effect variegation, but has little effect on mitosis, possesses approximately 35% of wild type PP1 activity. The results indicate that the PP1 87B isoenzyme is involved in regulation of chromosome condensation at interphase as well as mitosis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphatase
Drosophila
gene sequence
mitosis
position effect variegation
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Febs Letters. - 275 : 1-2 (1990), p. 39-43. -
További szerzők:Axton, Miles Barker, Hazel M. Cohen, Patricia T. W.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM028141
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Protein phosphorylation is involved in the regulation of chromatin condensation during interphase / Viktor Dombrádi, Patricia T. W. Cohen
Dátum:1992
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:Loci affecting the condensation state of interphase chromatin have been previously identified from analysis of suppression and enhancement of position effect variegation (PEV) in Drosophila. Here we show that Su-var(3)6 and an allelic mutant, e078, which both show suppression of PEV in the heterozygous state, have point mutations (Gly220-->Ser and Gly220-->Asp, respectively) in a protein phosphatase 1 catalytic subunit located at 87B (PP1 87B). The mutated glycine is conserved in all known protein serine/threonine phosphatases in the same gene family, and its substitution decreases PP1 activity. We conclude that protein dephosphorylation by PP1 87B regulates the condensation state of chromatin during interphase.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphatase
chromatin
position effect variegation
mitosis
Drosophila
Megjelenés:Febs Letters. - 312 : 1 (1992), p. 21-26. -
További szerzők:Cohen, Patricia T. W.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM028283
Első szerző:Gergely Pál (biokémikus)
Cím:Regulation of phosphoprotein phosphatase by phosphorylation of other proteins in skeletal muscle / Pál Gergely, Viktor Dombrádi, György Bot
Dátum:1978
ISSN:0014-5793
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
phosphoprotein
phosphorylation
skeletal muscle
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Febs Letters. - 93 : 2 (1978), p. 239-241. -
További szerzők:Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM028130
Első szerző:Ulloa, Luis
Cím:Dephosphorylation of distinct sites on microtubule-associated protein MAP1B by protein phosphatases 1, 2A and 2B / Luis Ulloa, Viktor Dombrádi, Javier Diaz-Nido, Kornélia Szűcs, Pál Gergely, Peter Friedrich, Jesús Avila
Dátum:1993
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:Rat brain microtubule-associated protein MAP1B has been tested as a substrate for Ser/Thr protein phosphatases (PP). The dephosphorylation reactions were followed by specific antibodies recognizing phosphorylated and phosphorylatable epitopes. One set of phosphorylation sites on MAP1B are referred to as mode I sites, and their phosphorylation is presumably catalyzed by proline-directed protein kinases. These mode I sites are efficiently dephosphorylated by PP2B and 2A but not by PP1. Another set of phosphorylation sites on MAP1B are named mode II sites, and their phosphorylation is possibly due to casein kinase II. These mode II sites are dephosphorylated by PP2A and PP1, the PP2B being ineffective. The selectivity of phosphatases for different sites within the same protein indicates the complexity of the dephosphorylation reactions regulating the functionality of MAP1B in neurons.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
phosphorylation
dephosphorylation
microtubule-associated protein
protein phosphatase 1 and 2A
calcineurin
PDPK
casein kinase II
Megjelenés:Febs Letters. - 330 : 1 (1993), p. 85-89. -
További szerzők:Diaz-Nido, Javier Friedrich Péter Avilés, Jesús M. Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Szűcs Kornélia (1945-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.