CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM028260
Első szerző:Dévay Piroska
Cím:Differences in protein phosphorylation in vivo and in vitro between wild type and dunce mutant strains of Drosophila melanogaster / Piroska Dévay, Magda Solti, István Kiss, Viktor Dombrádi, Péter Friedrich
Dátum:1984
Megjegyzések:The protein phosphorylation patterns of wild type and dunce mutant strains of Drosophila melanogaster, as detected by sodium dodecylsulfate-gel electrophoresis and autoradiography, have been compared. After labelling in vivo with 32Pi or in vitro in homogenates with [gamma-32P]ATP, radioactive bands at and above apparent polypeptide mol. wt approximately 110,000 were more pronounced in dunce fly heads than in wild type heads. When labelling in vitro, in dunceM11 there appeared a radioactive band at apparent mol. wt approximately equal to 53,000 that was faintly visible in the wild strain. The same band could be intensified in both strains by adding cyclic AMP to the homogenate or by performing homogenization in the presence of theophylline. The data suggest that the mol. wt approximately equal to 53,000 protein is a substrate for cyclic AMP-dependent protein kinase.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphorylation
Drosophila melanogaster
dunce mutant
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:International Journal of Biochemistry. - 16 : 12 (1984), p. 1401-1408. -
További szerzők:Solti Magda Kiss István (Szeged) Friedrich Péter Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM028265
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Limited proteolysis of glycogen phosphorylase a by subtilisin BPN' / V. Dombrádi, B. Tóth, P. Gergely, G. Bot
Dátum:1983
Megjegyzések:The limited proteolysis of rabbit skeletal muscle phosphorylase a was undertaken with subtilisin BPN' immobilized to Sepharose 4B. The effect of substrates, activators and inhibitors of phosphorylase a was investigated by monitoring the changes in phosphorylase activity in the SDS gel electrophoretic pattern and in the 32P-content of 32P-labeled phosphorylase a. Phosphorylase a loses its activity upon subtilisin treatment. All ligands tested protect phosphorylase a activity against subtilisin action, probably by inducing structural changes in the tower loop of the enzyme. Glucose-6-P significantly accelerates [32P]peptide release from phosphorylase a through altering the structure of the N-terminal tail segment. The two subunits of dimeric phosphorylase a are held together by strong interactions-deduced from the correlation of the rate of proteolysis and the disappearance of catalytic activity.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
proteolysis
glycogen phosphorylase a
BPN'
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:The International Journal of Bbiochemistry. - 15 : 11 (1983), p. 1329-1336. -
További szerzők:Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM028278
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Interaction of ligands with glycogen phosphorylase as revealed by affinity chromatography / Viktor Dombrádi, György Vereb, György Bot
Dátum:1979
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase
affinity chromatography
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:The International Journal of Biochemistry. - 10 : 11 (1979), p. 905-908. -
További szerzők:Vereb György (1938-) (biokémikus, sejtbiológus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM028272
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Structural aspects of the catalytic and regulatory function of glycogen phosphorylase / Viktor Dombrádi
Dátum:1980
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:The International Journal of Biochemistry. - 13 : 2 (1981), p. 125-139. -
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM028271
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Interaction of ligands in phosphorylase A as monitored by crosslinking and enzymatic modifications : synergism of glucose and caffeine manifested in the exposure of N-terminal segment / V. Dombrádi, B. Tóth, G. Bot, J. Hajdú, P. Friedrich
Dátum:1982
Megjegyzések:Glycogen, caffeine and glucose dissociate phosphorylase a tetramer to dimers with half-maximum effect at 0.16%, 1.1 and 71 mM concentration, respectively, as monitored by crosslinking with dimethyl suberimidate at 18 degrees C. The above ligands increase the rate of dephosphorylation and tryptic digestion of phosphorylase alpha at 18 degrees C in the same way with half-maximum effect at 0.04%, 0.1 and 9 mM concentration, respectively. Caffeine and glucose acted synergistically in tetramer dissociation as well as in the enzymic modifications. The alpha-anomer of D-glucose was twice as effective as its mutarotational equilibrium solution.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
phosphorylase a
glycogen phosphorylase
glucose
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:The International Journal of Biochemistry. - 14 : 4 (1982), p. 277-284. -
További szerzők:Hajdu János Friedrich Péter Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM028163
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Effect of ligands on Drosophila phosphorylase a as monitored by its enzymic inactivation / V. Dombrádi, P. Friedrich, G. Bot
Dátum:1987
Megjegyzések:The dephosphorylation of Drosophila phosphorylase a with the catalytic subunit of fruit-fly protein phosphatase-1 was inhibited by AMP, IMP, ADP, ATP, glucose-6-P, glucose-1-P and UDPG. Glucose, caffeine and glycogen did not influence the reaction. The inhibitory effect of AMP was reduced by glucose and caffeine. The above ligands acted through the modification of phosphorylase a conformation. This conclusion was drawn from the ligands' effect on the dephosphorylation of phosphohistone by Drosophila phosphatase-1 and on the tryptic digestion of fruit-fly phosphorylase a.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Drosophila
phosphorylase a
enzymic inactivation
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:The International Journal of Biochemistry. - 19 : 7 (1987), p. 657-659. -
További szerzők:Friedrich Péter Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM028285
Első szerző:Vereb György (biokémikus, sejtbiológus)
Cím:Isolation of heart specific isophosphorylase by affinity chromatography on 5'-AMP Sepharose from pig heart / György Vereb, Viktor Dombrádi, György Bot
Dátum:1978
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
isophosphorylase
AMP
affinity chromatography
pig
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:The International Journal of Biochemistry. - 9 : 1 (1978), p. 13-16. -
További szerzők:Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.