Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM028255
Első szerző:	Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:	Structural and functional properties of Drosophila melanogaster phosphorylase : comparison with the rabbit skeletal muscle enzyme / Viktor Dombrádi, János Matkó, Zoltán Kiss, László Kiss, Péter Friedrich, Georg Bot
Dátum:	1986
ISSN:	1096-4959
Megjegyzések:	Glycogen phosphorylase isolated from Drosophila melanogaster contains one pyridoxal 5'-phosphate per subunit; the coenzyme is in a hydrophobic environment. Fruit-fly phosphorylase a has lower KM for glucose-1-phosphate and is less sensitive to allosteric inhibitors than the b form of the enzyme. The amino acid composition of Drosophila phosphorylase differs from that of rabbit skeletal muscle phosphorylase. These two enzymes give distinct one dimensional peptide maps. The distribution of reactive SH-groups is markedly different in the insect and vertebrate phosphorylase. Fruit-fly phosphorylase a is dephosphorylated by either rabbit or Drosophila protein phosphatase-1 at a slower rate than rabbit muscle phosphorylase a.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Drosophila glycogen phosphorylase egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Comparative biochemistry and physiology. B, Comparative biochemistry. - 84 : 4 (1986), p. 537-543. -
További szerzők:	Matkó János (1952-) (biológus) Kiss Zoltán (Szeged) Kiss László (1942-) (biokémikus) Friedrich Péter Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM028264
Első szerző:	Gergely Pál (biokémikus)
Cím:	Heterotropic interactions of AMP and glucose binding sites in phosphorylase a are destroyed by limited proteolysis / Pál Gergely, Béla Tóth, Viktor Dombrádi, János Matkó, György Bot
Dátum:	1983
ISSN:	0006-291X
Megjegyzések:	Subtilisin BPN' hydrolyses a single peptide bond in phosphorylase a. The two proteolytic fragments are attached to each other by noncovalent bonds in solution as shown by gel filtration and ultracentrifugation studies. The subtilisin nicked phosphorylase a is inactive, however, still binds AMP and glucose as judged by equilibrium dialysis and fluorescence experiments. The modified enzyme can be dephosphorylated by protein phosphatase and AMP is an effective inhibitor of the dephosphorylation reaction. Glucose cannot cancel the AMP inhibition as well as cannot expel AMP from the nucleotide binding site. Thus a single nick in the polypeptide chain breaks the "communication" between the two ligand binding domains.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban AMP phosphorylase a proteolysis egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Biochemical And Biophysical Research Communications. - 113 : 3 (1983), p. 825-831. -
További szerzők:	Matkó János (1952-) (biológus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: