Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM027855
Első szerző:	Alexa Anita (MTA)
Cím:	The phosphorylation state of threonine-220, a uniquely phosphatase-sensitive protein kinase A site in microtubule-associated protein MAP2c, regulates microtubule binding and stability / A. Alexa, G. Schmidt, P. Tompa, S. Ogueta, J. Vázquez, P. Kulcsár, J. Kovács, V. Dombrádi, P. Friedrich
Dátum:	2002
ISSN:	0006-2960
Megjegyzések:	Phosphorylation of microtubule-associated protein 2 (MAP2) has a profound effect on microtubule stability and organization. In this work a consensus protein kinase A (PKA) phosphorylation site, T(220), of juvenile MAP2c is characterized. As confirmed by mass spectrometry, this site can be phosphorylated by PKA but shows less than average reactivity among the 3.5 +/- 0.5 phosphate residues incorporated into the protein. In contrast, T(220) is uniquely sensitive to dephosphorylation: three major Ser/Thr protein phosphatases, in the order of efficiency PP2B > PP2A(c) > PP1(c), remove this phosphate group first. MAP2c specifically dephosphorylated at this site binds and stabilizes microtubules stronger than either fully phosphorylated or nonphosphorylated MAP2c. Phosphorylation of this site also affects proteolytic sensitivity of MAP2c, which might represent a further level of control in this system. Thus, the phosphorylation state of T(220) may be a primary determinant of microtubule function.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban threonine-220 protein kinase A MAP2c
Megjelenés:	Biochemistry. - 41 : 41 (2002), p. 12427-12435. -
További szerzők:	Schmidt, G. (MTA) Tompa Péter Ogueta, S. Vázquez, J. Kulcsár P. (MTA) Kovács J. (ELTE) Friedrich Péter Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM086357
Első szerző:	Kókai Endre (biokémikus, biológus)
Cím:	CG15031/PPYR1 is a gonad specific intrinsically unstructured protein that interacts with protein phosphatase Y / Kókai Endre, Tantos Á., Ádám G., Szuperák M., Vissi E., Szöőr B., Tompa Péter, Friedrich P., Gausz János, Alphey L, Dombrádi Viktor Béla
Dátum:	2005
ISSN:	1742-464X
Tárgyszavak:	Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt folyóiratcikk
Megjelenés:	Febs Journal. - 272 : Suppl1 (2005), p. 322. -
További szerzők:	Tantos Ágnes Ádám G. Szuperák Milán Vissi Emese (1968-) (biokémikus, biológus) Szöőr Balázs (1966-) (biokémikus) Tompa Péter Friedrich Péter Gausz János Alphey, Luke Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM003560
Első szerző:	Kókai Endre (biokémikus, biológus)
Cím:	CG15031/PPYR1 is an intrinsically unstructured protein that interacts with protein phosphatase Y / Kókai E., Tantos Á., Vissi E., Szöőr B., Tompa P., Gausz J., Alphey L., Friedrich P., Dombrádi V.
Dátum:	2006
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban protein phosphatases Y protein-protein interaction CG15031 gene product heat-stable unstructured RNA-binding protein Drosophila melanogaster intrinsically unstructured protein protein phosphorylation
Megjelenés:	Archives of Biochemistry and Biophysics. - 451 : 1 (2006), p. 59-67. -
További szerzők:	Tantos Ágnes Vissi Emese (1968-) (biokémikus, biológus) Szöőr Balázs (1966-) (biokémikus) Tompa Péter Gausz János Alphey, Luke Friedrich Péter Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:	elektronikus változat DOI
Borító:
Saját polcon: