CCL

Összesen 20 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM028270
Első szerző:Bot György (biokémikus, vegyész)
Cím:Role of fructose-1-phosphate in the regulation of the dephosphorylation of glycogen phosphorylase [alpha] / Gy. Bot, E. Kovács, B. Tóth, V. Dombrádi, P. Gergely
Dátum:1982
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase a
fructose-1
dephosphorylation
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Acta biochimica et biophysica Academiae Scientiarum Hungaricae. - 17 : 3-4 (1982), p. 183-189. -
További szerzők:Kovács E. Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM028265
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Limited proteolysis of glycogen phosphorylase a by subtilisin BPN' / V. Dombrádi, B. Tóth, P. Gergely, G. Bot
Dátum:1983
Megjegyzések:The limited proteolysis of rabbit skeletal muscle phosphorylase a was undertaken with subtilisin BPN' immobilized to Sepharose 4B. The effect of substrates, activators and inhibitors of phosphorylase a was investigated by monitoring the changes in phosphorylase activity in the SDS gel electrophoretic pattern and in the 32P-content of 32P-labeled phosphorylase a. Phosphorylase a loses its activity upon subtilisin treatment. All ligands tested protect phosphorylase a activity against subtilisin action, probably by inducing structural changes in the tower loop of the enzyme. Glucose-6-P significantly accelerates [32P]peptide release from phosphorylase a through altering the structure of the N-terminal tail segment. The two subunits of dimeric phosphorylase a are held together by strong interactions-deduced from the correlation of the rate of proteolysis and the disappearance of catalytic activity.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
proteolysis
glycogen phosphorylase a
BPN'
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:The International Journal of Bbiochemistry. - 15 : 11 (1983), p. 1329-1336. -
További szerzők:Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM028282
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Regulation of phosphorylase phosphatase in rat liver by protein phosphorylation / V. Dombrádi, P. Gergely, G. Bot
Dátum:1978
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
phosphorylase phosphatase
rat liver
protein phosphorylation
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Acta Biochimica et Biophysica Academiae Scientiarum Hungaricae. - 13 : 4 (1978), p. 235-238. -
További szerzők:Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM028278
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Interaction of ligands with glycogen phosphorylase as revealed by affinity chromatography / Viktor Dombrádi, György Vereb, György Bot
Dátum:1979
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase
affinity chromatography
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:The International Journal of Biochemistry. - 10 : 11 (1979), p. 905-908. -
További szerzők:Vereb György (1938-) (biokémikus, sejtbiológus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM028276
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Structural changes in glycogen phosphorylase as revealed by cross-linking with bifunctional diimidates : phospho-dephospho hybrid and phosphorylase a / Viktor Dombrádi, János Hajdu, György Bot, Péter Friedrich
Dátum:1980
ISSN:0006-2960
Megjegyzések:The technique of cross-linking with a series of bifunctional diimidates (maximal effective length ranging from 3.7 to 14.5 A), followed by dodecyl sulfate gel electrophoresis, was applied to compare the subunit contact areas of phosphorylases b, ab (the phospho-dephospho hybrid), and a and to study the structure and ligand-induced structural changes in phosphorylases ab and a. Similarly to phosphorylase b, the nearest cross-linkable lysyl-NH2 groups are about 3.7 A apart across the intradimer subunit interface (contact m) and about 8 A apart across the interdimer interface (contact d) in both phosphorylases ab and a. The activation of phosphorylase b induced by phosphorylation and that elicited by AMP binding are distinguishable at both contacts m and d. Phosphorylases ab and a tend to form tetramers whose structures are not identical, but AMP renders phosphorylase ab similar to phosphorylase a. Glucose, caffeine, and glycogen are able to dissociate both a and ab tetramers to dimers, whereas glucose 6-phosphate can only dissociate phosphorylase ab. The structure around the nucleotide site of phosphorylase a is rigid so that ligands binding here, such as AMP, ATP, ADP, inosine monophosphate, and glucose 6-phosphate, fail to influence the cross-link pattern. In control, in phosphorylase ab contact m is markedly affected by AMP, ATP, and glucose 1-phosphate; hence, in this respect phosphorylase ab resembles phosphorylase b.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase
phosphorylase a
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Biochemistry. - 19 : 11 (1980), p. 2295-2299. -
További szerzők:Hajdu János Friedrich Péter Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM028275
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Structural and functional assembly of glycogen metabolizing enzymes / Viktor Dombrádi, Pál Gergely, György Bot
Dátum:1980
ISSN:0303-2647
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Bio Systems. - 12 : 3-4 (1980), p. 289-294. -
További szerzők:Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM028271
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Interaction of ligands in phosphorylase A as monitored by crosslinking and enzymatic modifications : synergism of glucose and caffeine manifested in the exposure of N-terminal segment / V. Dombrádi, B. Tóth, G. Bot, J. Hajdú, P. Friedrich
Dátum:1982
Megjegyzések:Glycogen, caffeine and glucose dissociate phosphorylase a tetramer to dimers with half-maximum effect at 0.16%, 1.1 and 71 mM concentration, respectively, as monitored by crosslinking with dimethyl suberimidate at 18 degrees C. The above ligands increase the rate of dephosphorylation and tryptic digestion of phosphorylase alpha at 18 degrees C in the same way with half-maximum effect at 0.04%, 0.1 and 9 mM concentration, respectively. Caffeine and glucose acted synergistically in tetramer dissociation as well as in the enzymic modifications. The alpha-anomer of D-glucose was twice as effective as its mutarotational equilibrium solution.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
phosphorylase a
glycogen phosphorylase
glucose
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:The International Journal of Biochemistry. - 14 : 4 (1982), p. 277-284. -
További szerzők:Hajdu János Friedrich Péter Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM028261
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Structural changes in phosphorylase b as revealed by proteolysis with subtilisin BPN' / V. Dombrádi, P. Gergely, Gy. Bot
Dátum:1984
Megjegyzések:The proteolysis of rabbit skeletal muscle phosphorylase b was studied with Sepharose 4B bound subtilisin BPN' in the absence and presence of various ligands. The proteolysis was carried out at pH 7.0 and pH 8.5 and was followed by measuring phosphorylase b activity and by SDS gel electrophoresis. The effect of ligands proved to be qualitatively the same at both pH values. It was found that AMP and alpha-D-glucose-1-phosphate accelerated the inactivation of phosphorylase b by subtilisin, two main proteolytic products (Mr 70 000 and 30 000) were formed in the presence of these ligands. IMP and glycogen protected phosphorylase b against proteolytic attack. Subtilisin treatment in the presence of D-glucose, caffeine and D-glucose-6-phosphate produced a reproducible increase (about 20%) of phosphorylase b activity. This "activation" resulted in an increased Vmax of phosphorylase b though did not alter the subunit size, the aggregation state and the ligand binding capacity of the enzyme.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
phosphorylase b
proteolysis
BPN
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Acta biochimica et biophysica Academiae Scientiarum Hungaricae. - 19 : 3-4 (1984), p. 193-201. -
További szerzők:Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM028259
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Purification and characterization of glycogen phosphorylase from Drosophila melanogaster / V. Dombrádi, J. Hajdú, P. Friedrich, G. Bot
Dátum:1985
Megjegyzések:Glycogen phosphorylase View the MathML source was purified from Drosophila melanogaster with a yield of 15% by low speed centrifugation, DEAE-Sepharose CL-6B chromatography and affinity chromatography on 5-AMP-Sepharose 4B. The preparation proved to be homogeneous by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis and showed a subunit molecular weight of 95,000. Gel filtration of the native enzyme on Sephacryl S-300 revealed a molecular weight of 176,000 suggesting that phosphorylase View the MathML source is a dimer composed of two identical subunits. The fruit fly phosphorylase View the MathML source has a maximal specific activity of 36 U/mg when assayed in the direction of glycogen synthesis. It requires AMP for activity (View the MathML source mM, Hill coefficient: 1.8). The View the MathML source for glycogen is 0.4% and the View the MathML source for glucose-1-phosphate is 20 mM (Hill coefficient: 1.3). The enzyme is inhibited by glucose, UDPG, caffeine, glucose-6-phosphate, ATP and IMP.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Drosophila melanogaster
glycogen phosphorylase b
isolation
molecular weight
kinetic properties
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Insect Biochemistry. - 15 : 3 (1985), p. 403-410. -
További szerzők:Hajdu János Friedrich Péter Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM028256
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Regulation of glycogen phosphorylase in Drosophila melanogaster by reversible phosphorylation-dephosphorylation / V. Dombrádi, P. Dévay, P. Friedrich, G. Bot
Dátum:1986
Megjegyzések:Homogeneous glycogen phosphorylase b purified from Drosophila melanogaster was activated by phosphorylase kinase isolated from rabbit skeletal muscle. The activation generated phosphorylase a containing 1.1 ± 0.1 phosphoryl group per subunit. Phosphorylase a prepared in this way had a s20w = 8.5S and a subunit molecular mass of 95,000. It could be inactivated (dephosphorylated) by the catalytic subunit of rabbit muscle protein phosphatase-1. The activation-inactivation of phosphorylase by endogenous phosphorylase kinase and phosphatase was also demonstrated in crude homogenates of D. melanogaster. The main protein phosphorylated in the fruit fly homogenate comigrated with purified Drosophila phosphorylse a in sodium dodecyl sulphate (SDS) polyacrylamide gel electrophoresis. Phosphate incorporation into this protein was correlated with phosphorylase activation. Phosphorylase was partially purified from flies fed on [32P]phosphate by 5-AMP Sepharose affinity chromatography. SDS gel electrophoresis followed by autoradiography revealed that it was phosphorylated in vivo. 20 ± 5% of the total phosphorylase was found to be in the active a form in the anaesthetized insects. Our findings indicate that Drosophila phosphorylase undergoes reversible phosphorylation-dephosphorylation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Drosophila melanogaster
protein phosphorylation
regulatioin
glycogen phosphorylase a
glycogen phosphorylase b
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Insect Biochemistry. - 16 : 3 (1986), p. 557-565. -
További szerzők:Dévay Piroska Friedrich Péter Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM028255
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Structural and functional properties of Drosophila melanogaster phosphorylase : comparison with the rabbit skeletal muscle enzyme / Viktor Dombrádi, János Matkó, Zoltán Kiss, László Kiss, Péter Friedrich, Georg Bot
Dátum:1986
ISSN:1096-4959
Megjegyzések:Glycogen phosphorylase isolated from Drosophila melanogaster contains one pyridoxal 5'-phosphate per subunit; the coenzyme is in a hydrophobic environment. Fruit-fly phosphorylase a has lower KM for glucose-1-phosphate and is less sensitive to allosteric inhibitors than the b form of the enzyme. The amino acid composition of Drosophila phosphorylase differs from that of rabbit skeletal muscle phosphorylase. These two enzymes give distinct one dimensional peptide maps. The distribution of reactive SH-groups is markedly different in the insect and vertebrate phosphorylase. Fruit-fly phosphorylase a is dephosphorylated by either rabbit or Drosophila protein phosphatase-1 at a slower rate than rabbit muscle phosphorylase a.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Drosophila
glycogen phosphorylase
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Comparative biochemistry and physiology. B, Comparative biochemistry. - 84 : 4 (1986), p. 537-543. -
További szerzők:Matkó János (1952-) (biológus) Kiss Zoltán (Szeged) Kiss László (1942-) (biokémikus) Friedrich Péter Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM028164
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Regulation of phosphorylase kinase in Drosophila melanogaster / V. Dombrádi, V. Risnik, F. Erdődi, G. Bot, P. Friedrich
Dátum:1987
Megjegyzések:The regulation of phosphorylase kinase has been studied in crude homogenates of adult flies and larval brains of Drosophila melanogaster. The kinase has an alkaline pH optimum (about pH 8.6), is inhibited by an excess of Mg2+ and is stimulated by Ca2+ in the homogenates. Incubation of larval brains with octopamine, especially in the presence of theophylline, or with forskolin, markedly elevated the level of cAMP with no, or marginal, activation of phosphorylase. In contrast, Ca2+ in the presence of A-23187 caused a two-fold increase in phosphorylase View the MathML source. The mutant dunceM11 flies contain six to seven times as much cAMP as the wild type Canton-S flies and have a somewhat elevated phosphorylase View the MathML source level.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
phosphorylase kinase
glycogen phosphorylase
calcium ion
cyclic AMP
Drosophila
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Insect Biochemistry. - 17 : 4 (1987), p. 579-585. -
További szerzők:Risnik V. Friedrich Péter Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 2 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.