Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM028276
Első szerző:	Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:	Structural changes in glycogen phosphorylase as revealed by cross-linking with bifunctional diimidates : phospho-dephospho hybrid and phosphorylase a / Viktor Dombrádi, János Hajdu, György Bot, Péter Friedrich
Dátum:	1980
ISSN:	0006-2960
Megjegyzések:	The technique of cross-linking with a series of bifunctional diimidates (maximal effective length ranging from 3.7 to 14.5 A), followed by dodecyl sulfate gel electrophoresis, was applied to compare the subunit contact areas of phosphorylases b, ab (the phospho-dephospho hybrid), and a and to study the structure and ligand-induced structural changes in phosphorylases ab and a. Similarly to phosphorylase b, the nearest cross-linkable lysyl-NH2 groups are about 3.7 A apart across the intradimer subunit interface (contact m) and about 8 A apart across the interdimer interface (contact d) in both phosphorylases ab and a. The activation of phosphorylase b induced by phosphorylation and that elicited by AMP binding are distinguishable at both contacts m and d. Phosphorylases ab and a tend to form tetramers whose structures are not identical, but AMP renders phosphorylase ab similar to phosphorylase a. Glucose, caffeine, and glycogen are able to dissociate both a and ab tetramers to dimers, whereas glucose 6-phosphate can only dissociate phosphorylase ab. The structure around the nucleotide site of phosphorylase a is rigid so that ligands binding here, such as AMP, ATP, ADP, inosine monophosphate, and glucose 6-phosphate, fail to influence the cross-link pattern. In control, in phosphorylase ab contact m is markedly affected by AMP, ATP, and glucose 1-phosphate; hence, in this respect phosphorylase ab resembles phosphorylase b.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban glycogen phosphorylase phosphorylase a egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Biochemistry. - 19 : 11 (1980), p. 2295-2299. -
További szerzők:	Hajdu János Friedrich Péter Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM028271
Első szerző:	Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:	Interaction of ligands in phosphorylase A as monitored by crosslinking and enzymatic modifications : synergism of glucose and caffeine manifested in the exposure of N-terminal segment / V. Dombrádi, B. Tóth, G. Bot, J. Hajdú, P. Friedrich
Dátum:	1982
Megjegyzések:	Glycogen, caffeine and glucose dissociate phosphorylase a tetramer to dimers with half-maximum effect at 0.16%, 1.1 and 71 mM concentration, respectively, as monitored by crosslinking with dimethyl suberimidate at 18 degrees C. The above ligands increase the rate of dephosphorylation and tryptic digestion of phosphorylase alpha at 18 degrees C in the same way with half-maximum effect at 0.04%, 0.1 and 9 mM concentration, respectively. Caffeine and glucose acted synergistically in tetramer dissociation as well as in the enzymic modifications. The alpha-anomer of D-glucose was twice as effective as its mutarotational equilibrium solution.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban phosphorylase a glycogen phosphorylase glucose egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	The International Journal of Biochemistry. - 14 : 4 (1982), p. 277-284. -
További szerzők:	Hajdu János Friedrich Péter Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM028259
Első szerző:	Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:	Purification and characterization of glycogen phosphorylase from Drosophila melanogaster / V. Dombrádi, J. Hajdú, P. Friedrich, G. Bot
Dátum:	1985
Megjegyzések:	Glycogen phosphorylase View the MathML source was purified from Drosophila melanogaster with a yield of 15% by low speed centrifugation, DEAE-Sepharose CL-6B chromatography and affinity chromatography on 5-AMP-Sepharose 4B. The preparation proved to be homogeneous by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis and showed a subunit molecular weight of 95,000. Gel filtration of the native enzyme on Sephacryl S-300 revealed a molecular weight of 176,000 suggesting that phosphorylase View the MathML source is a dimer composed of two identical subunits. The fruit fly phosphorylase View the MathML source has a maximal specific activity of 36 U/mg when assayed in the direction of glycogen synthesis. It requires AMP for activity (View the MathML source mM, Hill coefficient: 1.8). The View the MathML source for glycogen is 0.4% and the View the MathML source for glucose-1-phosphate is 20 mM (Hill coefficient: 1.3). The enzyme is inhibited by glucose, UDPG, caffeine, glucose-6-phosphate, ATP and IMP.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Drosophila melanogaster glycogen phosphorylase b isolation molecular weight kinetic properties egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Insect Biochemistry. - 15 : 3 (1985), p. 403-410. -
További szerzők:	Hajdu János Friedrich Péter Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM028277
Első szerző:	Hajdu János
Cím:	Structural changes in glycogen phosphorlase as revealed by cross-linking with bifunctional diimidates : phosphorylase b / János Hajdu, Viktor Dombrádi, György Bot, Péter Friedrich
Dátum:	1979
ISSN:	0006-2960
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban glycogen phosphorylase phosphorylase b egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Biochemistry. - 18 : 4 (1979), p. 4037-4041. -
További szerzők:	Friedrich Péter Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: