CCL

Összesen 12 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM027926
Első szerző:Armstrong, Christopher G.
Cím:Cloning of a novel testis specific protein serine/threonine phosphatase, PPN 58A, from Drosophila melanogaster / Christopher G. Armstrong, Viktor Dombrádi, David J. Mann, Patricia T. W. Cohen
Dátum:1998
ISSN:0167-4781
Megjegyzések:A gene encoding a novel member of the PPP family of protein serine/threonine phosphatases, termed PPN 58A, was cloned from Drosophila melanogaster. The deduced amino acid sequence of PPN 58A exhibits 59-62% identity to D. melanogaster PP1 isoforms, 51% identity to D. melanogaster PPY 55A and ?40% identity to other members of the PPP family. The single copy gene PPN 58A maps to chromosome 2 locus 58A. Analysis of PPN 58A mRNA reveals that, like PPY 55A, PPN 58A is a testis specific enzyme.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphatase
testis
gene sequence
gene localisation
Drosophila
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Gene Structure and Expression. - 1399 (1998), p. 234-238. -
További szerzők:Mann, David J. Cohen, Patricia T. W. Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM028155
Első szerző:Axton, Miles
Cím:One of the protein phosphatase 1 isoenzymes in Drosophila is essential for mitosis / J. Myles Axton, Viktor Dombrádi, Patricia T. W. Cohen, David M. Glover
Dátum:1990
ISSN:0092-8674
Megjegyzések:Drosophila has four loci encoding type 1 protein serine/threonine phosphatases (PP1s). Here we describe mutations in one of these genes, at 87B on chromosome 3. Mutants die at the larval-pupal boundary with little or no imaginal cell proliferation. Neuroblasts are delayed in progress through mitosis and show defective spindle organization, abnormal sister chromatid segregation, hyperploidy, and excessive chromosome condensation. Germline transformation of mutant flies with the wild-type PP1 87B gene restores normal mitosis, viability, and fertility. These results show that PP1 activity is required for mitotic progression and that the other loci cannot supply sufficient activity to complement loss of expression of the PP1 87B gene. Alternatively, the PP1 87B product may have a distinct specialized function in mitosis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphatase 1
Drosophila
mitosis
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Cell. - 63 : 1 (1990), p. 33-46. -
További szerzők:Cohen, Patricia T. W. Glover, David Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM028884
Első szerző:Cohen, Patricia T. W.
Cím:Three novel protein phosphatases identified by recombinant DNA techniques / Patricia T. W. Cohen, Viktor Dombrádi
Dátum:1989
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Advances in Protein Phosphatases / ed. Patricia T. W. Cohen. - p. 447-463.
További szerzők:Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM028885
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:The structure and function of protein phosphatase 1 (87B) gene in Drosophila phosphatase mutants / Dombrádi V., Gausz J., Cohen P. T. W.
Dátum:1991
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Advances in Protein Phosphatases : Vol. 6. Supplement / ed. Wilfried Merlevede. - p. 75-76.
További szerzők:Gausz János Cohen, Patricia T. W.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM028158
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Molecular cloning and chromosomal localization of a novel Drosophila protein phosphatase / Viktor Dombrádi, J. Myles Axton, David M. Glover, Patricia T. W. Cohen
Dátum:1989
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:A 1.0 kilobase cDNA coding for the complete amino acid sequence of a putative protein phosphatase (314 amino acid residues, molecular mass 36 kDa) has been isolated from a Drosophila head cDNA library. The cDNA hybridises to a single site on the right arm of the second chromosome at cytological position 55A1-3. The deduced sequence of the protein, designated protein phosphatase-Y, is homologous to the catalytic subunits of Drosophila and rabbit protein phosphatase-1 alpha (64 and 59% identity, respectively) and rabbit protein phosphatase-2A (39% identity). These and other comparisons demonstrate that this novel enzyme is not the Drosophila counterpart of mammalian protein phosphatases 1, 2A, 2B, 2C or X.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphatase
cDNA cloning
nucleotide sequence
amino acid sequence
Drosophila
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Febs Letters. - 247 : 2 (1989), p. 391-395. -
További szerzők:Axton, Miles Glover, David Cohen, Patricia T. W.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM028157
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Cloning and chromosomal localization of Drosophila cDNA encoding the catalytic subunit of protein phosphatase 1 alpha : high conservation between mammalian and insect sequences / Viktor Dombrádi, J. Myles Axton, David M. Glover, Patricia T. W. Cohen
Dátum:1989
ISSN:1432-1033
Megjegyzések:A 1.2-kb clone containing the full coding sequence of a protein phosphatase 1 catalytic subunit has been isolated from a Drosophila head cDNA library. It encodes a polypeptide of 302 amino acids with a molecular mass of 34.5 kDa. The predicted protein sequence is 92% identical (94% similar) to rabbit protein phosphatase 1 alpha (PP-1 alpha) demonstrating strict conservation of the phosphatase catalytic subunit over a considerable evolutionary distance. Abundant 1.6-kb and 2.5-kb mRNA transcripts were detected throughout Drosophila development. The clone hybridised to four sites on Drosophila salivary gland polytene chromosomes. The major site is at 87B6-12 on the right arm of chromosome 3. In addition, there are three secondary sites, one on the same chromosome at 96A2-5 and two on the X chromosome at 9C1-2 and 13C1-2. Isolation of a further cDNA clone, hybridising to 9C1-2 and encoding part of the catalytic subunit 88% similar to Drosophila PP-1 alpha, proves the existence of at least two transcriptionally active genes for protein phosphatase 1.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Drosophila
cloning
phosphatase 1
külföldön készült közlemény
Megjelenés:European Journal Of Biochemistry. - 183 : 3 (1989), p. 603-610. -
További szerzők:Axton, Miles Glover, David Cohen, Patricia T. W.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM028156
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Protein phosphatase 1 activity in Drosophila mutants with abnormalities in mitosis and chromosome condensation / Viktor Dombrádi, J. Myles Axton, Hazel M. Barker, Patricia T. W. Cohen
Dátum:1990
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:A Drosophila gene encoding a protein phosphatase 1 (PP1) has been sequenced, and lethal mutations in this locus (87B) analysed. Two mutants (ck19e211 and ck19hs46), which disrupt mitosis, lack the 87B isoenzyme and express only approximately 20% of wild type PP1 activity. The promoter region of the gene is deleted in the ck19e211 mutant. A third mutant (ck19e078), which shows suppression of position effect variegation, but has little effect on mitosis, possesses approximately 35% of wild type PP1 activity. The results indicate that the PP1 87B isoenzyme is involved in regulation of chromosome condensation at interphase as well as mitosis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphatase
Drosophila
gene sequence
mitosis
position effect variegation
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Febs Letters. - 275 : 1-2 (1990), p. 39-43. -
További szerzők:Axton, Miles Barker, Hazel M. Cohen, Patricia T. W.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM028154
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Drosophila contains three genes that encode distinct isoforms of protein phosphatase 1 / Viktor Dombrádi, J. Miles Axton, Neil D. Brewis, Edgar F. Da Cruz e Silva, Luke Alphey, Patricia T. W. Cohen
Dátum:1990
ISSN:1432-1033
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Drosophila
protein phosphatase 1
Megjelenés:European Journal of Biochemistry. - 194 (1990), p. 739-745. -
További szerzők:Axton, Miles Brewis, Neil D. Cruz e Silva, Edgar F. Alphey, Luke Cohen, Patricia T. W.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM028141
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Protein phosphorylation is involved in the regulation of chromatin condensation during interphase / Viktor Dombrádi, Patricia T. W. Cohen
Dátum:1992
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:Loci affecting the condensation state of interphase chromatin have been previously identified from analysis of suppression and enhancement of position effect variegation (PEV) in Drosophila. Here we show that Su-var(3)6 and an allelic mutant, e078, which both show suppression of PEV in the heterozygous state, have point mutations (Gly220-->Ser and Gly220-->Asp, respectively) in a protein phosphatase 1 catalytic subunit located at 87B (PP1 87B). The mutated glycine is conserved in all known protein serine/threonine phosphatases in the same gene family, and its substitution decreases PP1 activity. We conclude that protein dephosphorylation by PP1 87B regulates the condensation state of chromatin during interphase.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphatase
chromatin
position effect variegation
mitosis
Drosophila
Megjelenés:Febs Letters. - 312 : 1 (1992), p. 21-26. -
További szerzők:Cohen, Patricia T. W.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM028135
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Cloning of the fourth functional gene for Protein Phosphatase 1 in Drosophila melanogaster from its chromosomal location / Viktor Dombrádi, David J. Mann, Robert D. C. Saunders, Patricia T. W. Cohen
Dátum:1993
ISSN:1432-1033
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphatase 1
Drosophila melanogaster
külföldön készült közlemény
Megjelenés:European Journal Of Biochemistry. - 212 : 1 (1993), p. 177-183. -
További szerzők:Mann, David J. Saunders, Robert D. C. Cohen, Patricia T. W.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM028887
Első szerző:Mann, David J.
Cím:Identification of PPV, a novel Drosophila protein serine/threonine phosphatase / Mann D. J., Dombrádi V., Cohen P. T. W.
Dátum:1991
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Advances in Protein Phosphatases Vol. 6. Supplement / ed. Wilfried Merlevede. - p. 73-74.
További szerzők:Cohen, Patricia T. W. Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM028128
Első szerző:Mann, David J.
Cím:Drosophila protein phosphatase V functionally complements a SIT4 mutant in Saccharomyces cerevisiae and its amino-terminal region can confer this complementation to a heterologous phosphatase catalytic domain / David J. Mann, Viktor Dombrádi, Patricia T. W. Cohen
Dátum:1993
ISSN:0261-4189
Megjegyzések:The sequence of a Drosophila melanogaster cDNA encoding a novel 35 kDa protein serine/threonine phosphatase, termed PPV, is presented. PPV is 40-41% identical to Drosophila PP1, 53% identical to Drosophila PP2A and 63% identical to Saccharomyces cerevisiae SIT4. Complementation studies demonstrated that PPV can functionally rescue a temperature sensitive mutant of SIT4, a protein phosphatase required for the G1 to S transition of the cell cycle. When placed under the SIT4 promoter, PPV cDNA is able to replace the SIT4 gene in S. cerevisiae. The amino-terminal domain of PPV fused to another phosphatase catalytic region (PP1) also rescues the temperature sensitive SIT4 mutant and the SIT4 deletion mutant, implicating this region in binding to regulatory subunits and/or altering specificity. In Drosophila, a substantial transient increase in both PPV mRNA and protein occurs in late syncytial and early cellular blastoderm embryos. At the latter stage PPV is localized to the cytoplasm of cells at the cortex. This increase in PPV correlates with introduction of the G2 phase of the cell cycle, elevated zygotic transcription and cellularization, indicating that PPV may play a role in one or more of these processes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
cell cycle
cellularization
Drosophila
protein phosphatase
regulation of transcription
külföldön készült közlemény
Megjelenés:The EMBO Journal. - 12 : 12 (1993), p. 4833-4842. -
További szerzők:Cohen, Patricia T. W. Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.