Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM028255
Első szerző:	Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:	Structural and functional properties of Drosophila melanogaster phosphorylase : comparison with the rabbit skeletal muscle enzyme / Viktor Dombrádi, János Matkó, Zoltán Kiss, László Kiss, Péter Friedrich, Georg Bot
Dátum:	1986
ISSN:	1096-4959
Megjegyzések:	Glycogen phosphorylase isolated from Drosophila melanogaster contains one pyridoxal 5'-phosphate per subunit; the coenzyme is in a hydrophobic environment. Fruit-fly phosphorylase a has lower KM for glucose-1-phosphate and is less sensitive to allosteric inhibitors than the b form of the enzyme. The amino acid composition of Drosophila phosphorylase differs from that of rabbit skeletal muscle phosphorylase. These two enzymes give distinct one dimensional peptide maps. The distribution of reactive SH-groups is markedly different in the insect and vertebrate phosphorylase. Fruit-fly phosphorylase a is dephosphorylated by either rabbit or Drosophila protein phosphatase-1 at a slower rate than rabbit muscle phosphorylase a.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Drosophila glycogen phosphorylase egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Comparative biochemistry and physiology. B, Comparative biochemistry. - 84 : 4 (1986), p. 537-543. -
További szerzők:	Matkó János (1952-) (biológus) Kiss Zoltán (Szeged) Kiss László (1942-) (biokémikus) Friedrich Péter Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: