CCL

Összesen 2 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM112447
035-os BibID:(WoS)001017061900001 (Scopus)85163667515
Első szerző:Skopál Adrienn (gyógyszerész)
Cím:Adenosine A2A Receptor Activation Regulates Niemann-Pick C1 Expression and Localization in Macrophages / Skopál Adrienn, Ujlaki Gyula, Gerencsér Attila Tibor, Bankó Csaba, Bacsó Zsolt, Ciruela Francisco, Virág László, Haskó György, Kókai Endre
Dátum:2023
ISSN:1467-3045
Megjegyzések:Adenosine plays an important role in modulating immune cell function, particularly T cells and myeloid cells, such as macrophages and dendritic cells. Cell surface adenosine A(2A) receptors (A(2A)R) regulate the production of pro-inflammatory cytokines and chemokines, as well as the proliferation, differentiation, and migration of immune cells. In the present study, we expanded the A(2A)R interactome and provided evidence for the interaction between the receptor and the Niemann-Pick type C intracellular cholesterol transporter 1 (NPC1) protein. The NPC1 protein was identified to interact with the C-terminal tail of A(2A)R in RAW 264.7 and IPMCYRILLIC CAPITAL LETTER EF cells by two independent and parallel proteomic approaches. The interaction between the NPC1 protein and the full-length A(2A)R was further validated in HEK-293 cells that permanently express the receptor and RAW264.7 cells that endogenously express A(2A)R. A(2A)R activation reduces the expression of NPC1 mRNA and protein density in LPS-activated mouse IPMCYRILLIC CAPITAL LETTER EF cells. Additionally, stimulation of A(2A)R negatively regulates the cell surface expression of NPC1 in LPS-stimulated macrophages. Furthermore, stimulation of A(2A)R also altered the density of lysosome-associated membrane protein 2 (LAMP2) and early endosome antigen 1 (EEA1), two endosomal markers associated with the NPC1 protein. Collectively, these results suggested a putative A(2A)R-mediated regulation of NPC1 protein function in macrophages, potentially relevant for the Niemann-Pick type C disease when mutations in NPC1 protein result in the accumulation of cholesterol and other lipids in lysosomes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Current Issues in Molecular Biology. - 45 : 6 (2023), p. 4948-4969. -
További szerzők:Ujlaki Gyula (1991-) (molekuláris biológus) Gerencsér Attila Tibor (1999-) (orvos) Bankó Csaba (1989-) (molekuláris biológus) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus) Ciruela, Francisco Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus) Haskó György (1967-) (biokémikus) Kókai Endre (1971-) (biokémikus, biológus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00020
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00048
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM113864
035-os BibID:(cikkazonosító)5898 (WoS)001045616200001 (Scopus)85167818337
Első szerző:Ujlaki Gyula (molekuláris biológus)
Cím:Identification of bacterial metabolites modulating breast cancer cell proliferation and epithelial-mesenchymal transition / Ujlaki Gy., Kovács T., Vida A., Kókai E., Rauch B., Schwarcz Sz., Mikó E., Janka E., Sipos A., Hegedűs Cs., Uray K., Nagy P., Bai P.
Dátum:2023
ISSN:1420-3049
Megjegyzések:Breast cancer patients are characterized by the oncobiotic transformation of multiple microbiome communities, including the gut microbiome. Oncobiotic transformation of the gut microbiome impairs the production of antineoplastic bacterial metabolites. The goal of this study was to identify bacterial metabolites with antineoplastic properties. We constructed a 30-member bacterial metabolite library and screened the library compounds for effects on cell proliferation and epithelial-mesenchymal transition. The metabolites were applied to 4T1 murine breast cancer cells in concentrations corresponding to the reference serum concentrations. However, yric acid, glycolic acid, d-mannitol, 2,3-butanediol, and trans-ferulic acid exerted cytostatic effects, and 3-hydroxyphenylacetic acid, 4-hydroxybenzoic acid, and vanillic acid exerted hyperproliferative effects. Furthermore, 3-hydroxyphenylacetic acid, 4-hydroxybenzoic acid, 2,3-butanediol, and hydrocinnamic acid inhibited epithelial-to-mesenchymal (EMT) transition. We identified redox sets among the metabolites (d-mannitol-d-mannose, 1-butanol-butyric acid, ethylene glycol-glycolic acid-oxalic acid), wherein only one partner within the set (d-mannitol, butyric acid, glycolic acid) possessed bioactivity in our system, suggesting that changes to the local redox potential may affect the bacterial secretome. Of the nine bioactive metabolites, 2,3-butanediol was the only compound with both cytostatic and anti-EMT properties.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Molecules. - 28 : 15 (2023), p. 1-18. -
További szerzők:Kovács Tünde (1990-) (biokémikus, molekuláris biológus) Vida András (1979-) (molekuláris biológus, genetikus) Kókai Endre (1971-) (biokémikus, biológus) Rauch Boglárka (1995-) (molekuláris biológus) Schwarcz Szandra (1988-) (PhD hallgató) Mikó Edit (1980-) (biológus) Janka Eszter Anna (1989-) (bőrgyógyász, népegészségügyi szakember) Sipos Adrienn (1984-) (biológus, biotechnológus) Hegedűs Csaba (1980-) (biokémikus, molekuláris biológus) Uray Karen (1964-) (biokémikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus) Bai Péter (1976-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:K123975
NKFIH
K142141
NKFIH
FK128387
NKFIH
POST-COVID2021-33
Egyéb
TKP2021-EGA-19
Egyéb
TKP2021-EGA-20
Egyéb
TKP2021-EGA
Egyéb
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1