Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 2 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM004690
035-os BibID:
(scopus)0035191769 (wos)000172278000004
Első szerző:
Pfeiffer, Alexandra
Cím:
Lipopolysaccharide and ceramide docking to CD14 provokes ligand-specific receptor clustering in rafts / Pfeiffer, A., Bottcher, A., Orso, E., Kapinsky, M., Nagy, P., Bodnar, A., Spreitzer, I., Liebisch, G., Drobnik, W., Gempel, K., Horn, M., Holmer, S., Hartung, T., Multhoff, G., Schutz, G., Schindler, H., Ulmer, A. J., Heine, H., Stelter, F., Schutt, C., Rothe, G., Szollosi, J., Damjanovich, S., Schmitz, G.
Dátum:
2001
Megjegyzések:
The glycosylphosphatidylinositol-anchored receptor CD14 plays a major role in the inflammatory response of monocytes to lipopolysaccharide. Here, we describe that ceramide, a constituent of atherogenic lipoproteins, binds to CD14 and induces clustering of CD14 to co-receptors in rafts. In resting cells, CD14 was associated with CD55, the Fcgamma-receptors CD32 and CD64 and the pentaspan CD47. Ceramide further recruited the complement receptor 3 (CD11b/CD18) and CD36 into proximity of CD14. Lipopolysaccharide, in addition, induced co-clustering with Toll-like receptor 4, Fcgamma-RIIIa (CD16a) and the tetraspanin CD81 while CD47 was dissociated. The different receptor complexes may be linked to ligand-specific cellular responses initiated by CD14.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Antigens,CD
Antigens,CD14
Carrier Proteins
Ceramides
chemistry
Glycoproteins
Human
Inflammation
Ligands
Lipopolysaccharides
Macrophage-1 Antigen
Membrane Glycoproteins
Membrane Microdomains
metabolism
Monocytes
pharmacology
Receptors,Cell Surface
Support,Non-U.S.Gov't
Megjelenés:
European Journal of Immunology. - 31 : 11 (2001), p. 3153-3164. -
További szerzők:
Böttcher, Alfred
Orsó Evelyn
Kapinsky, Michael
Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus)
Spreitzer, Ingo
Liebisch, Gerhard
Drobnik, Wolfgang
Gempel, Klaus
Horn, Markus
Holmer, Stefan
Hartung, Thomas
Multhoff, Gabriele
Schütz, Gerhard
Schindler, Hansgeorg
Ulmer, Artur J.
Heine, Holger
Stelter, Felix
Schütt, Christine
Rothe, Gregor
Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus)
Schmitz, Gerd
Internet cím:
DOI
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM020768
Első szerző:
Roszik János (biofizikus)
Cím:
T-cell synapse formation depends on antigen recognition but not CD3 interaction : studies with TCR : zeta, a candidate transgene for TCR gene therapy / Roszik J., Sebestyén Z., Govers C., Guri Y., Szöor A., Pályi-Krekk Z., Vereb G., Nagy P., Szöllosi J., Debets R.
Dátum:
2011
Megjegyzések:
T-cell receptors (TCRs) can be genetically modified to improve gene-engineered T-cell responses, a strategy considered critical for the success of clinical TCR gene therapy to treat cancers. TCR:zeta, which is a heterodimer of TCRalpha and beta chains each coupled to complete human CD3zeta, overcomes issues of mis-pairing with endogenous TCR chains, shows high surface expression and mediates antigen-specific T-cell functions in vitro. In the current study, we further characterized TCR:zeta in gene-engineered T cells and assessed whether this receptor is able to interact with surface molecules and drive correct synapse formation in Jurkat T cells. The results showed that TCR:zeta mediates the formation of synaptic areas with antigen-positive target cells, interacts closely with CD8alpha and MHC class I (MHCI), and co-localizes with CD28, CD45 and lipid rafts, similar to WT TCR. TCR:zeta did not closely associate with endogenous CD3epsilon, despite its co-presence in immune synapses, and TCR:zeta showed enhanced synaptic accumulation in T cells negative for surface-expressed TCR molecules. Notably, synaptic TCR:zeta demonstrated lowered densities when compared with TCR in dual TCR T cells, a phenomenon that was related to both extracellular and intracellular CD3zeta domains present in the TCR:zeta molecule and responsible for enlarged synapse areas
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Adoptive Transfer
Antigens
Antigens,CD28
Antigens,CD3
Antigens,CD45
Antigens,CD8
article
Biophysics
Cells
Flow Cytometry
Gene Therapy
genetics
Histocompatibility Antigens
Histocompatibility Antigens Class I
Human
Humans
Hungary
Immunity,Cellular
Immunological Synapses
immunology
In Vitro
Jurkat Cells
lipid raft
LIPID RAFTS
Membrane Microdomains
metabolism
physiology
Receptor-CD3 Complex,Antigen,T-Cell
Receptors,Antigen,T-Cell,alpha-beta
Research
Research Support
Support
Synapses
T-Lymphocytes
therapy
Transgenes
Megjelenés:
European Journal of Immunology. - 41 : 5 (2011), p. 1288-1297. -
További szerzők:
Sebestyén Zsolt
Govers, Coen
Guri, Yakir
Szöőr Árpád (1984-) (orvos)
Pályiné Krekk Zsuzsanna (1974-) (molekuláris biológus)
Vereb György (1965-) (biofizikus, orvos)
Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Debets, Reno
Internet cím:
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.