Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 2 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM004690
035-os BibID:
(scopus)0035191769 (wos)000172278000004
Első szerző:
Pfeiffer, Alexandra
Cím:
Lipopolysaccharide and ceramide docking to CD14 provokes ligand-specific receptor clustering in rafts / Pfeiffer, A., Bottcher, A., Orso, E., Kapinsky, M., Nagy, P., Bodnar, A., Spreitzer, I., Liebisch, G., Drobnik, W., Gempel, K., Horn, M., Holmer, S., Hartung, T., Multhoff, G., Schutz, G., Schindler, H., Ulmer, A. J., Heine, H., Stelter, F., Schutt, C., Rothe, G., Szollosi, J., Damjanovich, S., Schmitz, G.
Dátum:
2001
Megjegyzések:
The glycosylphosphatidylinositol-anchored receptor CD14 plays a major role in the inflammatory response of monocytes to lipopolysaccharide. Here, we describe that ceramide, a constituent of atherogenic lipoproteins, binds to CD14 and induces clustering of CD14 to co-receptors in rafts. In resting cells, CD14 was associated with CD55, the Fcgamma-receptors CD32 and CD64 and the pentaspan CD47. Ceramide further recruited the complement receptor 3 (CD11b/CD18) and CD36 into proximity of CD14. Lipopolysaccharide, in addition, induced co-clustering with Toll-like receptor 4, Fcgamma-RIIIa (CD16a) and the tetraspanin CD81 while CD47 was dissociated. The different receptor complexes may be linked to ligand-specific cellular responses initiated by CD14.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Antigens,CD
Antigens,CD14
Carrier Proteins
Ceramides
chemistry
Glycoproteins
Human
Inflammation
Ligands
Lipopolysaccharides
Macrophage-1 Antigen
Membrane Glycoproteins
Membrane Microdomains
metabolism
Monocytes
pharmacology
Receptors,Cell Surface
Support,Non-U.S.Gov't
Megjelenés:
European Journal of Immunology. - 31 : 11 (2001), p. 3153-3164. -
További szerzők:
Böttcher, Alfred
Orsó Evelyn
Kapinsky, Michael
Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus)
Spreitzer, Ingo
Liebisch, Gerhard
Drobnik, Wolfgang
Gempel, Klaus
Horn, Markus
Holmer, Stefan
Hartung, Thomas
Multhoff, Gabriele
Schütz, Gerhard
Schindler, Hansgeorg
Ulmer, Artur J.
Heine, Holger
Stelter, Felix
Schütt, Christine
Rothe, Gregor
Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus)
Schmitz, Gerd
Internet cím:
DOI
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM082149
035-os BibID:
(WoS)000497815800015 (Scopus)85073927406
Első szerző:
Váradi Tímea (okleveles vegyész)
Cím:
Homo- and Heteroassociations Drive Activation of ErbB3 / Váradi Tímea, Schneider Magdalena, Sevcsik Eva, Kiesenhofer Dominik, Baumgart Florian, Batta Gyula, Kovács Tamás, Platzer René, Huppa Johannes B., Szöllősi János, Schütz Gerhard J., Brameshuber Mario, Nagy Peter
Dátum:
2019
ISSN:
0006-3495
Megjegyzések:
Dimerization or the formation of higher-order oligomers is required for the activation of ErbB receptor tyrosine kinases. The heregulin receptor, ErbB3, must heterodimerize with other members of the family, preferentially ErbB2, to form a functional signal transducing complex. Here, we applied single molecule imaging capable of detecting long-lived and mobile associations to measure their stoichiometry and mobility, and analyzed data from experiments globally taking the different lateral mobility of monomeric and dimeric molecular species into account. Although ErbB3 was largely monomeric in the absence of stimulation and ErbB2 coexpression, a small fraction was present as constitutive homodimers exhibiting a ?40% lower mobility than monomers. Heregulin-stimulation increased the homodimeric fraction of ErbB3 significantly and reduced the mobility of homodimers 4-fold compared to constitutive homodimers. Expression of ErbB2 elevated the homodimeric fraction of ErbB3 even in unstimulated cells and induced a ~2-fold reduction in the lateral mobility of ErbB3 homodimers. The mobility of ErbB2 was significantly lower than that of ErbB3, and heregulin induced a less pronounced decrease in the diffusion coefficient of all ErbB2 molecules as well as its heterodimers with ErbB3. The slower diffusion of ErbB2 compared to ErbB3 was abolished by depolymerizing actin filaments, while ErbB2-expression induced a substantial rearrangement of microfilaments implying a bidirectional interaction between ErbB2 and actin. Heregulin stimulation of cells coexpressing ErbB3 and ErbB2 led to the formation of ErbB3 homodimers and ErbB3/ErbB2 heterodimers in a competitive fashion. While pertuzumab, an antibody binding to the dimerization arm of ErbB2, completely abolished the formation of constitutive and heregulin-induced ErbB3/ErbB2 heterodimers, it only slightly blocked ErbB3 homodimerization. The results imply that a dynamic equilibrium exists between constitutive and ligand-induced homo- and heterodimers capable of shaping transmembrane signaling.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Biológiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:
Biophysical Journal. - 117 : 10 (2019), p. 1935-1947. -
További szerzők:
Schneider, Magdalena
Sevcsik Éva
Kiesenhofer, Dominik
Baumgart, Florian
Batta Gyula (1979-) (biológus)
Kovács Tamás (1985-) (általános orvos)
Platzer, René
Huppa, Johannes B.
Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Schütz, Gerhard
Brameshuber, Mario
Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.