CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM113506
035-os BibID:(scopus)85150638841 (wos)000948192400001
Első szerző:Batta Ágnes
Cím:Improved estimation of the ratio of detection efficiencies of excited acceptors and donors for measurements / Batta Ágnes, Hajdu Tímea, Nagy Peter
Dátum:2023
ISSN:1552-4922 1552-4930
Megjegyzések:Forster resonance energy transfer (FRET) is a radiationless interaction between a donor and an acceptor whose distance dependence makes it a sensitive tool for studying the oligomerization and the structure of proteins. When FRET is determined by measuring the sensitized emission of the acceptor, a parameter characterizing the ratio of detection efficiencies of an excited acceptor versus an excited donor is invariably involved in the formalism. For FRET measurements involving fluorescent antibodies or other external labels, this parameter, designated by alpha, is usually determined by comparing the intensity of a known number of donors and acceptors in two independent samples leading to a large statistical variability if the sample size is small. Here, we present a method that improves precision by applying microbeads with a calibrated number of antibody binding sites and a donor-acceptor mixture in which donors and acceptors are present in a certain, experimentally determined ratio. A formalism is developed for determining alpha and the superior reproducibility of the proposed method compared to the conventional approach is demonstrated. Since the novel methodology does not require sophisticated calibration samples or special instrumentation, it can be widely applied for the quantification of FRET experiments in biological research.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Cytometry Part A. - 103 : 7 (2023), p. 563-574. -
További szerzők:Hajdu Tímea (1991-) (biomérnök) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM091794
Első szerző:Batta Gyula (biológus)
Cím:Characterization of the Effect of Sphingolipid Accumulation on Membrane Compactness, Dipole Potential, and Mobility of Membrane Components / Gyula Batta, Tímea Hajdu, Peter Nagy
Dátum:2020
ISBN:978-1-0716-0813-5
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
könyvrészlet
Megjelenés:Lipid Rafts. Methods in Molecular Biology / ed. E. Bieberich. - p. 283-301. -
További szerzők:Hajdu Tímea (1991-) (biomérnök) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K120302
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00020
GINOP
GINOP-2.3.2-15- 2016-00044
GINOP
EFOP-3.6.3-VEKOP-16-2017-00009
EFOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM096834
Első szerző:Hajdu Tímea (biomérnök)
Cím:Biophysical experiments reveal a protective role of protein phosphatase Z1 against oxidative damage of the cell membrane in Candida albicans / Tímea Hajdu, Krisztina Szabó, Ágnes Jakab, István Pócsi, Viktor Dombrádi, Peter Nagy
Dátum:2021
ISSN:0891-5849
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Free Radical Biology And Medicine. - 176 (2021), p. 222-227. -
További szerzők:Szabó Krisztina (1992-) (molekuláris biológus) Jakab Ágnes (1987-) (biológus) Pócsi István (1961-) (vegyész) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K120302
Egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
EFOP-3.6.1-16-2016-00022
EFOP
ANN133421
Egyéb
K138075
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM087409
Első szerző:Hajdu Tímea (biomérnök)
Cím:Comprehensive Model for Epidermal Growth Factor Receptor Ligand Binding Involving Conformational States of the Extracellular and the Kinase Domains / Tímea Hajdu, Tímea Váradi, István Rebenku, Tamás Kovács, János Szöllösi, Péter Nagy
Dátum:2020
ISSN:2296-634X
Megjegyzések:The epidermal growth factor (EGF) receptor (EGFR) undergoes ligand-dependent dimerization to initiate transmembrane signaling. Although crystallographic structures of the extracellular and kinase domains are available, ligand binding has not been quantitatively analyzed taking the influence of both domains into account. Here, we developed a model explicitly accounting for conformational changes of the kinase and extracellular domains, their dimerizations and ligand binding to monomeric and dimeric receptor species. The model was fitted to ligand binding data of suspended cells expressing receptors with active or inactive kinase conformations. Receptor dimers with inactive, symmetric configuration of the kinase domains exhibit positive cooperativity and very weak binding affinity for the first ligand, whereas dimers with active, asymmetric kinase dimers are characterized by negative cooperativity and subnanomolar binding affinity for the first ligand. The homodimerization propensity of EGFR monomers with active kinase domains is _100-times higher than that of dimers with inactive kinase domains. Despite this fact, constitutive, ligand-independent dimers are mainly generated from monomers with inactive kinase domains due to the excess of such monomers in the membrane. The experimental finding of increased positive cooperativity at high expression levels of EGFR was recapitulated by the model. Quantitative prediction of ligand binding to different receptor species revealed that EGF binds to receptor monomers and dimers in an expression-level dependent manner without significant recruitment of monomers to dimers upon EGF stimulation below the phase transition temperature of the membrane. Results of the fitting offer unique insight into the workings of the EGFR.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
EGF
EGFR
Megjelenés:Frontiers in Cell and Developmental Biology. - 8 (2020), p. 1-53. -
További szerzők:Váradi Tímea (1973-) (biológus) Rebenku István Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00020
GINOP
GINOP-2.2.1-15-2017-00044
GINOP
NKFIH K120302
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM050047
Első szerző:Király Anna
Cím:Hypoxia reduces the efficiency of elisidepsin by inhibiting hydroxylation and altering the structure of lipid rafts / Anna Király, Tímea Váradi, Tímea Hajdu, Ralph Rühl, Carlos M. Galmarini, János Szöllősi, Peter Nagy
Dátum:2013
Megjegyzések:The mechanism of action of elisidepsin (PM02734, Irvalec(R)) is assumed to involve membrane permeabilization via attacking lipid rafts and hydroxylated lipids. Here we investigate the role of hypoxia in the mechanism of action of elisidepsin. Culturing under hypoxic conditions increased the half-maximal inhibitory concentration and decreased the drug's binding to almost all cell lines which was reversed by incubation of cells with 2-hydroxy palmitic acid. The expression of fatty acid 2-hydroxylase was strongly correlated with the efficiency of the drug and inversely correlated with the effect of hypoxia. Number and brightness analysis and fluorescence anisotropy experiments showed that hypoxia decreased the clustering of lipid rafts and altered the structure of the plasma membrane. Although the binding of elisidepsin to the membrane is non-cooperative, its membrane permeabilizing effect is characterized by a Hill coefficient of ~3.3. The latter finding is in agreement with elisidepsin-induced clusters of lipid raft-anchored GFP visualized by confocal microscopy. We propose that the concentration of elisidepsin needs to reach a critical level in the membrane above which elisidepsin induces the disruption of the cell membrane. Testing for tumor hypoxia or the density of hydroxylated lipids could be an interesting strategy to increase the efficiency of elisidepsin
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
analysis
Anisotropy
article
Biophysics
cell biology
Cell Line
Cell Membrane
Cells
Confocal
Confocal microscopy
EXPRESSION
Fluorescence
FLUORESCENCE ANISOTROPY
Hungary
lipid raft
LIPID RAFTS
Lipids
Microscopy
Research
Research Support
Support
Megjelenés:Marine Drugs. - 11 : 12 (2013), p. 4858-4875. -
További szerzők:Váradi Tímea (1982-) (okleveles vegyész) Hajdu Tímea (1991-) (biomérnök) Rühl, Ralph (1969-) (vegyész) Galmarini, Carlos M. Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Internet cím:DOI
Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM066288
035-os BibID:(Cikkazonosító)35850 (WOS)000385927600001 (Scopus)84992409144
Első szerző:Kovács Tamás (általános orvos)
Cím:The Dipole Potential Modifies the Clustering and Ligand Binding Affinity of ErbB Proteins and Their Signaling Efficiency / Tamás Kovács, Gyula Batta, Tímea Hajdu, Ágnes Szabó, Tímea Váradi, Florina Zákány, István Csomós, János Szöllősi, Peter Nagy
Dátum:2016
ISSN:2045-2322
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Scientific Reports. - 6 (2016), p. 35850. -
További szerzők:Batta Gyula (1979-) (biológus) Hajdu Tímea (1991-) (biomérnök) Nagyné Szabó Ágnes Timea (1982-) (vegyész) Váradi Tímea (1982-) (okleveles vegyész) Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Csomós István (1983-) (molekuláris biológus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K103906
OTKA
NK101337
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00020
GINOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.