Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 5 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM072522
Első szerző:
Ferreira, Juan (kutató)
Cím:
Dual Roles of Extracellular Calcium in Excitation-Contraction Coupling of Mouse Skeletal Muscle / Juan Ferreira, Lourdes Figueroa, Monika Sztretye, Carlo Manno, Eduardo Ríos, Gustavo Brum
Dátum:
2012
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idézhető absztrakt
skeletal muscle
Megjelenés:
Biopysical Journal. - 102 : 3 Suppl. 1 (2012), p. p363a. -
További szerzők:
Figueroa, Lourdes (1978-) (kutató)
Sztretye Mónika (1981-) (élettanász, elektrofiziológus)
Manno, Carlo (1978-) (kutató)
Ríos, Eduardo (1945-) (kutató)
Gustavo Brum (1960-) (kutató)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM069099
Első szerző:
Manno, Carlo (kutató)
Cím:
Dynamic measurement of the calcium buffering properties of the sarcoplasmic reticulum in mouse skeletal muscle / Manno Carlo, Sztretye Monika, Figueroa Lourdes, Allen Paul D., Ríos Eduardo
Dátum:
2013
ISSN:
0022-3751
Megjegyzések:
The buffering power, B, of the sarcoplasmic reticulum (SR), ratio of the changes in total and free [Ca(2+)], was determined in fast-twitch mouse muscle cells subjected to depleting membrane depolarization. Changes in total SR [Ca(2+)] were measured integrating Ca(2+) release flux, determined with a cytosolic [Ca(2+)] monitor. Free [Ca(2+)](SR) was measured using the cameleon D4cpv-Casq1. In 34 wild-type (WT) cells average B during the depolarization (ON phase) was 157 (SEM 26), implying that of 157 ions released, 156 were bound inside the SR. B was significantly greater when BAPTA, which increases release flux, was present in the cytosol. B was greater early in the pulse - when flux was greatest - than at its end, and greater in the ON than in the OFF. In 29 Casq1-null cells, B was 40 (3.6). The difference suggests that 75% of the releasable calcium is normally bound to calsequestrin. In the nulls the difference in B between ON and OFF was less than in the WT but still significant. This difference and the associated decay in B during the ON were not artifacts of a slow SR monitor, as they were also found in the WT when [Ca(2+)](SR) was tracked with the fast dye fluo-5N. The calcium buffering power, binding capacity and non-linear binding properties of the SR measured here could be accounted for by calsequestrin at the concentration present in mammalian muscle, provided that its properties were substantially different from those found in solution. Its affinity should be higher, or K(D) lower than the conventionally accepted 1 mm; its cooperativity (n in a Hill fit) should be higher and the stoichiometry of binding should be at the higher end of the values derived in solution. The reduction in B during release might reflect changes in calsequestrin conformation upon calcium loss.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Journal Of Physiology-London 591 : 2 (2013), p. 423-442. -
További szerzők:
Sztretye Mónika (1981-) (élettanász, elektrofiziológus)
Figueroa, Lourdes (1978-) (kutató)
Allen, Paul D. (1960-) (kuató)
Ríos, Eduardo (1945-) (kutató)
Pályázati támogatás:
NIH
Egyéb
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
3.
001-es BibID:
BIBFORM072523
Első szerző:
Sztretye Mónika (élettanász, elektrofiziológus)
Cím:
Measurement of Intra-SR [Ca2+] Reveals Changes in SR Ca2+ Permeability During Intracellular Ca2+ Release in Skeletal Muscle / Monika Sztretye, Jianxun Yi, Leandro Royer, Jingsong Zhou, Lourdes Figueroa, Paul D. Allen, Eduardo Rios
Dátum:
2011
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idézhető absztrakt
skeletal muscle
Megjelenés:
Biopysical Journal. - 100 : 3 Suppl. 1 (2011), p. p593a. -
További szerzők:
Yi, Jianxun (1970-) (kutató)
Royer, Leandro (1975-) (kutató)
Zhou, Jingsong (1968-) (kutató)
Figueroa, Lourdes (1978-) (kutató)
Allen, Paul D. (1960-) (kuató)
Ríos, Eduardo (1945-) (kutató)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
4.
001-es BibID:
BIBFORM035803
Első szerző:
Sztretye Mónika (élettanász, elektrofiziológus)
Cím:
D4cpv-calsequestrin : a sensitive ratiometric biosensor accurately targeted to the calcium store of skeletal muscle / Sztretye, M., Yi, J., Figueroa, L., Zhou, J., Royer, L., Rios, E.
Dátum:
2011
ISSN:
0022-1295
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Klinikai orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Journal Of General Physiology. - 138 : 2 (2011), p. 211-229. -
További szerzők:
Yi, Jianxun (1970-) (kutató)
Figueroa, Lourdes (1978-) (kutató)
Zhou, Jingsong (1968-) (kutató)
Royer, Leandro (1975-) (kutató)
Ríos, Eduardo (1945-) (kutató)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
5.
001-es BibID:
BIBFORM031846
035-os BibID:
PMID:21788611 WOS:000293122500009
Első szerző:
Sztretye Mónika (élettanász, elektrofiziológus)
Cím:
Measurement of RyR permeability reveals a role of calsequestrin in termination of SR Ca(2+) release in skeletal muscle / Monika Sztretye, Jianxun Yi, Lourdes Figueroa, Jingsong Zhou, Leandro Royer, Eduardo Ríos
Dátum:
2011
ISSN:
0022-1295
Megjegyzések:
The mechanisms that terminate Ca(2+) release from the sarcoplasmic reticulum are not fully understood. D4cpv-Casq1 (Sztretye et al. 2011. J. Gen. Physiol. doi:10.1085/jgp.201010591) was used in mouse skeletal muscle cells under voltage clamp to measure free Ca(2+) concentration inside the sarcoplasmic reticulum (SR), [Ca(2+)](SR), simultaneously with that in the cytosol, [Ca(2+)](c), during the response to long-lasting depolarization of the plasma membrane. The ratio of Ca(2+) release flux (derived from [Ca(2+)](c)(t)) over the gradient that drives it (essentially equal to [Ca(2+)](SR)) provided directly, for the first time, a dynamic measure of the permeability to Ca(2+) of the releasing SR membrane. During maximal depolarization, flux rapidly rises to a peak and then decays. Before 0.5 s, [Ca(2+)](SR) stabilized at 35% of its resting level; depletion was therefore incomplete. By 0.4 s of depolarization, the measured permeability decayed to 10% of maximum, indicating ryanodine receptor channel closure. Inactivation of the t tubule voltage sensor was immeasurably small by this time and thus not a significant factor in channel closure. In cells of mice null for Casq1, permeability did not decrease in the same way, indicating that calsequestrin (Casq) is essential in the mechanism of channel closure and termination of Ca(2+) release. The absence of this mechanism explains why the total amount of calcium releasable by depolarization is not greatly reduced in Casq-null muscle (Royer et al. 2010. J. Gen. Physiol. doi:10.1085/jgp.201010454). When the fast buffer BAPTA was introduced in the cytosol, release flux became more intense, and the SR emptied earlier. The consequent reduction in permeability accelerated as well, reaching comparable decay at earlier times but comparable levels of depletion. This observation indicates that [Ca(2+)](SR), sensed by Casq and transmitted to the channels presumably via connecting proteins, is determinant to cause the closure that terminates Ca(2+) release.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
külföldön készült közlemény
Megjelenés:
Journal of General Physiology. - 138 : 2 (2011), p. 231-247. -
További szerzők:
Yi, Jianxun (1970-) (kutató)
Figueroa, Lourdes (1978-) (kutató)
Zhou, Jingsong (1968-) (kutató)
Royer, Leandro (1975-) (kutató)
Ríos, Eduardo (1945-) (kutató)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.