CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM088770
035-os BibID:(WOS)000580494600015 (Scopus)85094219674
Első szerző:Bege Miklós (gyógyszerész)
Cím:Synthesis and oligomerization of cysteinyl nucleosides / Bege Miklós, Bereczki Ilona, Molnár Dénes J., Kicsák Máté, Pénzes-Daku Krisztina, Bereczky Zsuzsanna, Ferenc Györgyi, Kovács Lajos, Herczegh Pál, Borbás Anikó
Dátum:2020
ISSN:1477-0520
Megjegyzések:Nucleoside and nucleic acid analogues are known to possess a considerable therapeutic potential. In this work, by coupling cysteine to nucleosides, we successfully synthesized compounds that may not only have interesting biological properties in their monomeric form, but can be used beyond that, for oligomerization, in order to produce new types of synthetic nucleic acids. We elaborated different strategies for the synthesis of cysteinyl nucleosides as monomers of cysteinyl nucleic acids using nucleophilic substitution or thiol?ene coupling as a synthetic tool, and utilised on two complementary nucleosides, uridine and adenosine. Dipeptidyl dinucleosides and pentameric cysteinyl uridine were prepared from the monomeric building blocks, which are the first members of a new class of peptide nucleic acids containing the entire ribofuranosyl nucleoside units bound to the peptide backbone.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Nucleoside
nucleic acid
Megjelenés:Organic & Biomolecular Chemistry. - 18 (2020), p. 8161-8178. -
További szerzők:Bereczki Ilona (1981-) (vegyész, antibiotikumkémikus) Molnár Dénes Kicsák Máté (1990-) (gyógyszerész) Pénzes-Daku Krisztina (1978-) (biológus) Bereczky Zsuzsanna (1974-) (orvosi laboratóriumi diagnosztika szakorvos) Ferenc Györgyi (1980-) (molekuláris biológus) Kovács Lajos Herczegh Pál (1947-) (vegyész, antibiotikumkémikus) Borbás Anikó (1965-) (vegyész)
Pályázati támogatás:Egyéb
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00021
GINOP
UNKP-19-3
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM093898
035-os BibID:(cikkazonosító)544 (WoS)000642809000001 (Scopus)85103814901
Első szerző:Gindele Réka (molekuláris biológus)
Cím:Investigation of the Differences in Antithrombin to Heparin Binding among Antithrombin Budapest 3, Basel, and Padua Mutations by Biochemical and In Silico Methods / Gindele Réka, Pénzes-Daku Krisztina, Balogh Gábor, Kállai Judit, Bogáti Réka, Bécsi Bálint, Erdődi Ferenc, Katona Éva, Bereczky Zsuzsanna
Dátum:2021
ISSN:2218-273X
Megjegyzések:Antithrombin (AT) is a serine protease inhibitor, its activity is highly accelerated by heparin. Mutations at the heparin-binding region lead to functional defect, type II heparin-binding site (IIHBS) AT deficiency. The aim of this study was to investigate and compare the molecular background of AT Budapest 3 (p.Leu131Phe, ATBp3), AT Basel (p.Pro73Leu), and AT Padua (p.Arg79His) mutations. Advanced in silico methods and heparin-binding studies of recombinant AT proteins using surface plasmon resonance method were used. Crossed immunoelectrophoresis and Differential Scanning Fluorimetry (NanoDSF) were performed in plasma samples. Heparin affinity of AT Padua was the lowest (KD = 1.08 x 10(-6) M) and had the most severe consequences affecting the allosteric pathways of activation, moreover significant destabilizing effects on AT were also observed. KD values for AT Basel, ATBp3 and wild-type AT were 7.64 x 10(-7) M, 2.15 x 10(-8) M and 6.4 x 10(-10) M, respectively. Heparin-binding of AT Basel was slower, however once the complex was formed the mutation had only minor effect on the secondary and tertiary structures. Allosteric activation of ATBp3 was altered, moreover decreased thermostability in ATBp3 homozygous plasma and increased fluctuations in multiple regions of ATBp3 were observed by in silico methods suggesting the presence of a quantitative component in the pathogenicity of this mutation due to molecular instability.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Biomolecules. - 11 : 4 (2021), p. 1-18. -
További szerzők:Pénzes-Daku Krisztina (1978-) (biológus) Balogh Gábor (1991-) (gyógyszerész) Kállai Judit (1983-) (molekuláris biológus) Kissné Bogáti Réka (1988-) (tudományos segédmunkatárs) Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Katona Éva (1961-) (klinikai biokémikus) Bereczky Zsuzsanna (1974-) (orvosi laboratóriumi diagnosztika szakorvos)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00039
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00020
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM120395
035-os BibID:(Scopus)85187431460
Első szerző:Kállai Judit (molekuláris biológus)
Cím:Clinical and Molecular Characterization of Nine Novel Antithrombin Mutations / Judit Kállai, Réka Gindele, Krisztina Pénzes-Daku, Gábor Balogh, Réka Bogáti, Bálint Bécsi, Éva Katona, Zsolt Oláh, Péter Ilonczai, Zoltán Boda, Ágnes Róna-Tas, László Nemes, Imelda Marton, Zsuzsanna Bereczky
Dátum:2024
ISSN:1422-0067
Megjegyzések:Antithrombin (AT) is the major plasma inhibitor of thrombin (FIIa) and activated factor X (FXa), and antithrombin deficiency (ATD) is one of the most severe thrombophilic disorders. In this study, we identified nine novel AT mutations and investigated their genotype?phenotype correlations. Clinical and laboratory data from patients were collected, and the nine mutant AT proteins (p.Arg14Lys, p.Cys32Tyr, p.Arg78Gly, p.Met121Arg, p.Leu245Pro, p.Leu270Argfs*14, p.Asn450Ile, p.Gly456delins_Ala_Thr and p.Pro461Thr) were expressed in HEK293 cells; then,Western blotting, N-Glycosidase F digestion, and ELISA were used to detect wild-type and mutant AT. RT-qPCR was performed to determine the expression of AT mRNA from the transfected cells. Functional studies (AT activity in the presence and in the absence of heparin and heparin-binding studies with the surface plasmon resonance method) were carried out. Mutations were also investigated by in silico methods. Type I ATD caused by altered protein synthesis (p.Cys32Tyr, p.Leu270Argfs*14, p.Asn450Ile) or secretion disorder (p.Met121Arg, p.Leu245Pro, p.Gly456delins_Ala_Thr) was proved in six mutants, while type II heparin-binding-site ATD (p.Arg78Gly) and pleiotropic-effect ATD (p.Pro461Thr) were suggested in two mutants. Finally, the pathogenic role of p.Arg14Lys was equivocal. We provided evidence to understand the pathogenic nature of novel SERPINC1 mutations through in vitro expression studies.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
antithrombin
antithrombin deficiency
SERPINC1 mutation
expression study
surface plasmon resonance
in silico methods
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 25 : 5 (2024), p. 1-19.
További szerzők:Gindele Réka (1987-) (molekuláris biológus) Pénzes-Daku Krisztina (1978-) (biológus) Balogh Gábor Kissné Bogáti Réka (1988-) (tudományos segédmunkatárs) Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Katona Éva (1986-) (molekuláris biológus) Oláh Zsolt (1974-) (belgyógyász) Ilonczai Péter (1977-) (orvos, belgyógyász, haematológus szakorvos) Boda Zoltán (1947-) (belgyógyász, haematologus, klinikai onkológus) Róna-Tas Ágnes Nemes László Marton Imelda Bereczky Zsuzsanna (1974-) (orvosi laboratóriumi diagnosztika szakorvos)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM093900
Első szerző:Muszbek László (haematológus, kutató orvos)
Cím:Novel approach to the laboratory diagnosis of antibodies against coagulation factors, with special reference to antifactor XIII antibodies: SE2.4 / Muszbek L., Pénzes K., Katona É., Kun M., Bonnefoy A., Vezina Z., Szuber N., Rázsó K., Bereczky Z., Kerényi A., Bécsi B., Erdődi F., Rivard G.
Dátum:2018
ISSN:1434-6621
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Clinical Chemistry And Laboratory Medicine. - 56 : 9 (2018), p. 128-129. -
További szerzők:Pénzes-Daku Krisztina (1978-) (biológus) Katona Éva (1961-) (klinikai biokémikus) Kun Mária (1989-) (klinikai laboratóriumi kutató) Bonnefoy, Arnaud Vezina, Z. Szuber N. Molnárné Rázsó Katalin (1966-) (belgyógyász, haematológus, klinikai onkológus) Bereczky Zsuzsanna (1974-) (orvosi laboratóriumi diagnosztika szakorvos) Kerényi Adrienne (1970-) (laboratóriumi szakorvos) Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Rivard, G. E.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM063575
Első szerző:Pénzes-Daku Krisztina (biológus)
Cím:Alloantibody developed in a factor XIII A subunit deficient patient during substitution therapy : characterization of the antibody / K. Penzes, C. Vezina, Z. Bereczky, E. Katona, M. Kun, L. Muszbek, G. E. Rivard
Dátum:2016
ISSN:1351-8216
Megjegyzések:Introduction: In factor XIII A subunit (FXIIIA) deficiency, the development of alloantibodies is extremely rare.Only four reports have been published and the antibodies were not characterized. Aim: The aim of this studywas to describe the clinical course and the laboratory diagnosis of a FXIII-A deficient patient who developedalloantibodies. Methods: FXIII activity was assessed with an ammonia release assay. FXIII-A, FXIII B subunit(FXIII-B) and the complex plasma FXIII (FXIII-A2B2) antigens were determined by ELISA. The causativemutation was detected by fluorescent DNA sequencing. The binding of alloantibody to FXIII-A2 and FXIII-A2B2was studied by surface plasmon resonance. The cleavage of FXIII-A by thrombin and Ca2+-induced activation ofthrombin-cleaved FXIII were followed by western blotting and activity measurement, respectively. Results: FXIIIactivity, FXIII-A2B2 and FXIII-A antigens were below the limit of detection in the patient's plasma. The severeFXIII-A deficiency was due to a novel homozygous mutation resulting in early stop codon (c.127C>T,p.Gln42STOP). The alloantibody bound to FXIII-A2 and FXIII-A2B2 with equally high affinity (Kd~10 8). Itaccelerated the elimination of administered FXIII concentrate from the circulation, interfered with thrombin andCa2+-induced activation and inhibited FXIII activity. Attempts to eliminate the alloantibody resulted only intransient improvement. Patient developed intracerebral haemorrhage after a minor trauma and died in spite ofaggressive replacement therapy with FXIII concentrate. Conclusion: The anti-FXIII-A alloantibody caused anunmanageable bleeding complication. The antibody was of combined subtype which accelerated the eliminationof FXIII and exerted a multiple inhibitory effect on FXIII activation/activity.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
acquired FXIII deficiency
alloantibody
bleeding diathesis
FXIII
inherited FXIII deficiency
Megjelenés:Haemophilia 22 : 2 (2016), p. 268-275. -
További szerzők:Vezina, C. Bereczky Zsuzsanna (1974-) (orvosi laboratóriumi diagnosztika szakorvos) Katona Éva (1961-) (klinikai biokémikus) Kun Mária (1989-) (klinikai laboratóriumi kutató) Muszbek László (1942-) (haematológus, kutató orvos) Rivard, G. E.
Pályázati támogatás:K113097
OTKA
11003TKI417
MTA
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
Trombózis Kutató Központ Kutatócsoport
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.