Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM029041
Első szerző:	Csortos Csilla (biokémikus)
Cím:	Interaction of the catalytic subunits of protein phosphatase-1 and 2A with inhibitor-1 and 2 : a fluorescent study with sulfhydryl-specific pyrene maleimide / Csilla Csortos, János Matkó, Ferenc Erdődi, Pál Gergely
Dátum:	1990
ISSN:	0006-291X
Megjegyzések:	The catalytic subunits of protein phosphatase-1 and 2A were covalently modified in their reactive sulfhydryl groups with N-(3-Pyrene) maleimide resulting in fluorescent labeling of the proteins to an extent of 0.85 and 0.9 mole dye/mole enzyme, respectively. The reaction of the sulfhydryl group led to the partial inactivation of both phosphatase-1 and 2A. Inhibitor-1 and inhibitor-2 increased markedly the fluorescence intensity of the dye-phosphatase-1 conjugate implying that the labeled enzyme retained its ability to bind these proteins. In contrast, inhibitor-1 or inhibitor-2 had no influence on the fluorescence of the dye-phosphatase-2A conjugate. No change in either the fluorescence intensity or polarization of labeled phosphatase-1 and 2A was observed in the presence of thiophosphorylase a, suggesting a lack of interaction of these enzyme forms with the substrate after modification of the reactive sulfhydryl group.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Biochemical and Biophysical Research Communications. - 169 : 2 (1990), p. 559-564. -
További szerzők:	Matkó János (1952-) (biológus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM029054
Első szerző:	Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:	Separation of rabbit liver latent and spontaneously active phosphorylase phosphatases by chromatography on heparin-sepharose / Ferenc Erdődi, Csilla Csortos, György Bot, Pál Gergely
Dátum:	1985
ISSN:	0006-291X
Megjegyzések:	Latent and spontaneously active forms of phosphorylase phosphatase were separated by heparin-Sepharose chromatography of rabbit liver extract. The latent enzyme had an absolute polycation (histone H1, polybrene) requirement for the activity assayed with phosphorylase a and phosphorylase kinase substrates. Ethanol treatment resulted in the activation of both phosphatases by dissociating of 150-180 kDa holoenzymes to 33-38 kDa catalytic subunits as judged by gel filtration. The latent and spontaneously active phosphatases were differentiated according to their abilities to dephosphorylate the alpha and the beta subunits of phosphorylase kinase and sensitivities to inhibition by inhibitor-2 or heparin, and were classified as type-2A and type-1 phosphatases, respectively.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Biochemical and Biophysical Research Communications. - 128 : 2 (1985), p. 705-712. -
További szerzők:	Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: