CCL

Összesen 15 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM071407
Első szerző:Boratkó Anita (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:TIMAP, the versatile protein phosphatase 1 regulator in endothelial cells / Boratkó Anita, Csortos Csilla
Dátum:2017
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:IUBMB Life. - 69 : 12 (2017), p. 918-928. -
További szerzők:Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:PD116262
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM066467
Első szerző:Boratkó Anita (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:PKC mediated phosphorylation of TIMAP regulates PP1c activity and endothelial barrier function / Anita Boratkó, Csilla Csortos
Dátum:2017
ISSN:0167-4889
Megjegyzések:TGF-β inhibited membrane-associated protein (TIMAP) is greatly expressed in endothelial cell lines and serves as a protein phosphatase 1 (PP1) regulatory subunit. Phosphorylation state of TIMAP, through affecting PP1 activity, has a remarkable effect on endothelial barrier function. Here we present evidence for a previously unidentified PKC phosphorylation site in TIMAP. Protein-protein interaction was detected in pulmonary endothelial cells between endogenous TIMAP and activated PKCα. PKCα phosphorylated the full length recombinant TIMAP in in vitro kinase assay and Ser331 of TIMAP was shown to be phosphorylated by PKC. Phosphorylation of TIMAP upon PKC activation in endothelial cells results in enrichment of TIMAP in the membrane, but no such change can be observed in PKC depleted cells. However, the previously identified PKA/GSK-3β induced enrichment of TIMAP at the plasma membrane was not affected in the absence of PKC. Interaction between TIMAP and the TIMAP-PP1 substrate phospho-ERM was described earlier, but now we show that binding of PKC phosphorylated TIMAP to ERM is severely reduced. This suggests an inhibitory effect of phospho-Ser331 on TIMAP-PP1 activity toward phospho-ERM. Accordingly, phospho-ERM level in the membrane fraction of the phospho-mimic S331D TIMAP mutant transfected cells was increased, but the S331A mutant overexpressing endothelial cells had a lower phospho-ERM level. Consistent with the phospho-ERM level, electric resistance measurements showed that the S331A mutation of TIMAP resulted in faster recovery from the PMA treatment. Taken together, phosphorylation of TIMAP on Ser331 by PKC represents a new mechanism of endothelial barrier regulation, through the inhibition of phospho-ERM dephosphorylation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Molecular Cell Research. - 1864 : 2 (2017), p. 431-439. -
További szerzők:Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:PD116262(AB)
OTKA
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM066241
Első szerző:Boratkó Anita (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Regulation of merlin by protein phosphatase 1-TIMAP and EBP50 in endothelial cells / Anita Boratkó, Margit Péter, Csilla Csortos
Dátum:2017
Megjegyzések:Merlin (moesin-ezrin-radixin like protein), the product of neurofibromatosis type 2 gene, was primarily recognized as a tumor suppressor, but it also functions as a membrane-cytoskeletal linker and regulator of multiple signaling pathways. The activity and localization of merlin is regulated by head to tail folding that is controlled by phosphorylation of the Ser518 side chain. Merlin localizes in the nucleus when the Ser518 side chain is not phosphorylated, while the phosphorylated form is present in the cytoplasm and the plasma membrane. In this work interactions and their impact on the subcellular localization and phosphorylation state of the Ser518 side chain of merlin were investigated in endothelial cells. It is shown that merlin (dephospho-Ser518 form) interacts in the nucleus of endothelial cells with the scaffolding protein EBP50, a member of the Na+/H+exchanger regulatory factor family. Upon EBP50 depletion, merlin translocated from the nucleus, suggesting that binding of merlin to EBP50 is critical in the nuclear localization of merlin. Along with the translocation, the phosphorylation level of phospho-Ser518-merlin was increased in EBP50 depleted cells. TIMAP (TGF?-inhibited membrane-associated protein), a type 1 protein phosphatase (PP1) regulatory subunit, was newly recognized as an interacting partner for merlin. Domain mapping using truncated mutant forms in GST pull down revealed that the N-terminal half of TIMAP (aa 1-290) and the FERM domain of merlin are the regions responsible for the interaction.The catalytic subunit of PP1 (PP1c) was present in all merlin-TIMAP pull down or immunoprecipitation samples demonstrating that merlin actually interacts with the PP1c-TIMAP holoenzyme. On the other hand, from TIMAP depleted cells, without its targeting protein, PP1c could not bind to merlin. Also, when the phosphatase activity of PP1c-TIMAP was inhibited either with depletion of TIMAP or by treatment of the cells with specific PP1 inhibitor, there was an increase in the amount of phospho-Ser518 form of merlin in the membrane of the cells. These data strongly suggest that the PP1c-TIMAP- complex dephosphorylates phospho-Ser518-merlin. ECIS measurements indicate that phospho-merlin accelerates in vitro wound healing of the endothelial monolayer. In conclusion, in endothelial cells, EBP50 is required for the nuclear localization of merlin and the PP1c-TIMAP holoenzyme plays an important role in the dephosphorylation of merlin on its Ser518 side chain, which influence cell migration and proliferation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
EBP50
Endothelial cells
Merlin
Protein phosphatase 1
TIMAP
Megjelenés:The International Journal of Biochemistry and Cell Biology 82 (2017), p. 10-17. -
További szerzők:Péter Margit (1987-) (Ph.D. hallgató) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:PD116262
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM063524
Első szerző:Boratkó Anita (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Role of NHERF2 adaptor protein in endothelial cells / A. Boratkó, C. Csortos
Dátum:2013
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Febs Journal. - 280 : 1 (2013), p. 153-153. -
További szerzők:Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM062307
Első szerző:Boratkó Anita (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:TIMAP-protein phosphatase 1-complex controls endothelin-1 production via ECE-1 dephosphorylation / Anita Boratkó, Zoltán Veréb, Goran Petrovski, Csilla Csortos
Dátum:2016
ISSN:1357-2725
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:International Journal Of Biochemistry & Cell Biology 73 (2016), p. 11-18. -
További szerzők:Veréb Zoltán (1980-) (immunológus, mikrobiológus, molekuláris biológus) Petrovski, Goran (1975-) (orvos) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM061016
Első szerző:Boratkó Anita (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Elongation factor-1A1 is a novel substrate of the protein phosphatase 1-TIMAP complex / Anita Boratkó, Margit Péter, Zsófia Thalwieser, Előd Kovács, Csilla Csortos
Dátum:2015
ISSN:1357-2725
Megjegyzések:TIMAP (TGF- inhibited membrane associated protein) is a protein phosphatase 1 (PP1) regulatory subunit highly abundant in endothelial cells and it is involved in the maintenance of pulmonary endothelial barrier function. It localizes mainly in the plasma membrane, but it is also present in the nuclei and cytoplasm. Direct interaction of TIMAP with the eukaryotic elongation factor 1 A1 (eEF1A1) is shown by pull-down, LC-MS/MS, Far-Western and immunoprecipitations. In connection with the so called moonlighting functions of the elongation factor, eEF1A is thought to establish protein-protein interactions through a transcription-dependent nuclear export motif, TD-NEM, and to aid nuclear export of TD-NEM containing proteins. We found that a TD-NEM-like motif of TIMAP has a critical role in its specific binding to eEF1A1. However, eEF1A1 is not or not exclusively responsible for the nuclear export of TIMAP. On the contrary, TIMAP seems to regulate membrane localization of eEF1A1 as the elongation factor co-localized with TIMAP in the plasma membrane fraction of control endothelial cells, but it has disappeared from the membrane in TIMAP depleted cells. It is demonstrated that membrane localization of eEF1A1 depends on the phosphorylation state of its Thr residue(s); and ROCK phosphorylated eEF1A1 is a novel substrate for TIMAP-PP1 underlining the complex regulatory role of TIMAP in the endothelium. The elongation factor seems to be involved in the regulation of endothelial cell attachment and spreading as silencing of eEF1A1 positively affected these processes which were monitored by transendothelial resistance measurements.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Endothelial cell
eEF1A1
Protein phosphatase 1
TIMAP
Megjelenés:International Journal Of Biochemistry & Cell Biology 69 (2015), p. 105-113. -
További szerzők:Péter Margit (1987-) (Ph.D. hallgató) Thalwieser Zsófia (1993-) (biológus) Kovács Előd Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM049107
035-os BibID:PMID:24364877
Első szerző:Boratkó Anita (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:NHERF2 is crucial in ERM phosphorylation in pulmonary endothelial cells / Anita Boratkó, Csilla Csortos
Dátum:2013
ISSN:1478-811X
Megjegyzések:EBP50 and NHERF2 adaptor proteins are incriminated in various signaling pathways of the cell. They can bind ERM proteins and mediate ERM-membrane protein interactions. RESULTS: Binding of ERM to EBP50 and NHERF2 was compared in pulmonary artery endothelial cells by immunoprecipitation. NHERF2 associates with all three ERM, but EBP50 appeared to be a weak binding partner if at all. Furthermore, we detected co-localization of NHERF2 and phospho-ERM at the cell membrane and in the filopodia of dividing cells. Silencing of NHERF2 prevented agonist or angiogenesis induced phosphorylation of ERM, while overexpression of the adaptor elevated the phosphorylation level of ERM, likely catalyzed by Rho kinase 2, which co-immunoprecipitated with NHERF2/ERM in control EC, but did not bind to ERM in NHERF2 depleted cells. Dependence of ERM phosphorylation on NHERF2 was also shown in Matrigel tube formation assay, and NHERF2 was proved to be important in angiogenesis as well. Furthermore, when NHERF2 was depleted or cells were overexpressing a mutant form of NHERF2 unable to bind ERM, we found attenuated cell attachment with ECIS measurements, while it was supported by overexpression of wild type NHERF2. CONCLUSIONS: Pivotal role of NHERF2 in the phosphorylation process of ERM in pulmonary artery endothelial cells is shown. We propose that NHERF2 provides a common anchoring surface for ERM and Rho kinase 2. Our results demonstrate the essential role of NHERF2 in endothelial cell adhesion/migration and angiogenesis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Doktori iskola
Megjelenés:Cell Communication and Signaling. - 11 : 99 (2013), p. 1-10. -
További szerzők:Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Molekuláris Orvostudomány Doktori Iskola
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
TÁMOP-4.2.4.A/2-11/1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM040913
Első szerző:Boratkó Anita (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:RACK1 is involved in endothelial barrier regulation via its two novel interacting partners / Boratkó Anita, Gergely Pál, Csortos Csilla
Dátum:2013
ISSN:1478-811X
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Cell Communication and Signaling. - 11 : 2 (2013), p. 1-14. -
További szerzők:Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:CNK 80709
OTKA
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM033624
Első szerző:Boratkó Anita (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Cell cycle dependent association of EBP50 with protein phosphatise 2A in endothelial cells / Boratkó A., Gergely P., Csortos Cs.
Dátum:2012
ISSN:1932-6203
Megjegyzések:Ezrin-radixin-moesin (ERM)-binding phosphoprotein 50 (EBP50) is a phosphorylatable PDZ domain-containing adaptor protein that is abundantly expressed in epithelium but was not yet studied in the endothelium. We report unusual nuclear localization of EBP50 in bovine pulmonary artery endothelial cells (BPAEC). Immunofluorescent staining and cellular fractionation demonstrated that EBP50 is present in the nuclear and perinuclear region in interphase cells. In the prophase of mitosis EBP50 redistributes to the cytoplasmic region in a phosphorylation dependent manner and during mitosis EBP50 co-localizes with protein phosphatase 2A (PP2A). Furthermore, in vitro wound healing of BPAEC expressing phospho-mimic mutant of EBP50 was accelerated indicating that EBP50 is involved in the regulation of the cell division. Cell cycle dependent specific interactions were detected between EBP50 and the subunits of PP2A (A, C, and Bα) with immunoprecipitation and pull-down experiments. The interaction of EBP50 with the Bα containing form of PP2A suggests that this holoenzyme of PP2A can be responsible for the dephosphorylation of EBP50 in cytokinesis. Moreover, the results underline the significance of EBP50 in cell division via reversible phosphorylation of the protein with cyclin dependent kinase and PP2A in normal cells.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Plos One. - 7 : 4 (2012), p. e35595. -
További szerzők:Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
I. Protein foszfatázok szerepe az in vitro porcdifferenciációban és a mechano-transzdukcióban, II. Hypoglykaemiás szerek tervezése a glikogén foszforilázra (foszforilációval és defoszforilációval szabályozott kulcsenzim) ható molekulákkal
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM117270
035-os BibID:(cikkazonosító)17360 (WoS)001131238000001 (Scopus)85180681816
Első szerző:Fonódi Márton (molekuláris biológus)
Cím:TIMAP, a Regulatory Subunit of Protein Phosphatase 1, Inhibits In Vitro Neuronal Differentiation / Fonódi Márton, Thalwieser Zsófia, Csortos Csilla, Boratkó Anita
Dátum:2023
ISSN:1422-0067
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal Of Molecular Sciences. - 24 : 24 (2023), p. 1-17. -
További szerzők:Thalwieser Zsófia (1993-) (biológus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Boratkó Anita (1985-) (biokémikus, molekuláris biológus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM095937
Első szerző:Király Nikolett (molekuláris biológus, biokémikus)
Cím:Dephosphorylation of annexin A2 by protein phosphatase 1 regulates endothelial cell barrier / Nikolett Király, Zsófia Thalwieser, Márton Fonódi, Csilla Csortos, Anita Boratkó
Dátum:2021
ISSN:1521-6543 1521-6551
Megjegyzések:Annexin A2 (ANXA2) is a multifunctional protein expressed in nearly all human tissues and cell types, playing a role in various signaling pathways. It is subjected to phosphorylation, but no specific protein phosphatase has been identified in its posttranslational regulation yet. Using pull down assay followed by LC-MS/MS analysis we found that ANXA2 interacts with TIMAP (TGF-beta-inhibited membrane-associated protein) in pulmonary artery endothelial cells. TIMAP is highly expressed in endothelial cells, where it acts as a regulatory and targeting subunit of protein phosphatase 1 (PP1). TIMAP plays an important role in the regulation of the endothelial barrier maintenance through the dephosphorylation of its several substrate proteins. In the present work phosphorylation of Ser25 side chain in ANXA2 by PKC was shown both in vivo and in vitro. Phosphorylation level of ANXA2 at Ser25 increased greatly by inhibition of PP1 and by depletion of its regulatory subunit, TIMAP, implying a role of this PP1 holoenzyme in the dephosphorylation of ANXA2. Immunofluorescence staining and subcellular fractionations revealed a diffuse subcellular localization for the endogenous ANXA2, but phospho-Ser25 ANXA2 was mainly detected in the membrane. ANXA2 depletion lowered the basal endothelial barrier and inhibited cell migration, but had no significant effect on cell proliferation or viability. ANXA2 depleted cells failed to respond to PMA treatment, indicating an intimately involvement of phosphoANXA2 in PKC signaling. Moreover, phosphorylation of ANXA2 disrupted its interaction with S100A10 suggesting a phosphorylation dependent multiple regulatory role of ANXA2 in endothelial cells. Our results demonstrate the pivotal role of PKC-ANXA2-PP1 pathway in endothelial cell signaling, especially in barrier function and cell migration.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
protein dephosphorylation
protein phosphatase 1
annexin A2
PKC
Megjelenés:IUBMB Life. - 2021 (2021), p. 1-12. -
További szerzők:Thalwieser Zsófia (1993-) (biológus) Fonódi Márton (1995-) (molekuláris biológus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Boratkó Anita (1985-) (biokémikus, molekuláris biológus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM095936
Első szerző:Király Nikolett (molekuláris biológus, biokémikus)
Cím:Ser69 phosphorylation of TIMAP affects endothelial cell migration / Nikolett Király, Csilla Csortos, Anita Boratkó
Dátum:2021
ISSN:0190-2148
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Endothelium
cell migration
phosphorylation
phosphatase
TIMAP
Megjelenés:Experimental Lung Research. - 47 : 7 (2021), p. 334-343. -
További szerzők:Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Boratkó Anita (1985-) (biokémikus, molekuláris biológus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.