Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM028722
Első szerző:	Hartshorne, David J.
Cím:	Role of protein phosphatase type 1 in contractile functions : myosin phosphatase / David J. Hartshorne, Masaaki Ito, Ferenc Erdödi
Dátum:	2004
ISSN:	0021-9258
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban külföldön készült közlemény
Megjelenés:	Journal of Biological Chemistry. - 279 : 36 (2004), p. 37211-37214. -
További szerzők:	Ito, Masaaki Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM012981
Első szerző:	Radnai László
Cím:	Affinity, avidity, and kinetics of target sequence binding to LC8 dynein light chain isoforms / Radnai L., Rapali P., Hódi Zs., Süveges D., Molnár T., Kiss B., Bécsi B., Erdődi F., Buday L., Kardos J., Kovács M., Nyitrai L.
Dátum:	2010
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban dynein light chain protein-protein interaction Molekuláris Medicina myosin Va
Megjelenés:	The Journal of Biological Chemistry. - 285 : 49 (2010), p. 38649-38657. -
További szerzők:	Rapali Péter Hódi Zsuzsa Süveges Dániel Molnár Tamás (orvos) Kiss Bence Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Buday László Kardos József Kovács Mihály Nyitrai László
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007 TÁMOP Biomolekuláris interakciók jellemzőinek kvantitatív meghatározása
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM028720
Első szerző:	Wooldridge, Anne A.
Cím:	Smooth muscle phosphatase is regulated in vivo by exclusion of phosphorylation of threonine 696 of MYPT1 by phosphorylation of Serine 695 in response to cyclic nucleotides / Anne A. Wooldridge, Justin A. MacDonald, Ferenc Erdodi, Chaoyu Ma, Meredith A. Borman, David J. Hartshorne, Timothy A. J. Haystead
Dátum:	2004
ISSN:	0021-9258
Megjegyzések:	Regulation of smooth muscle myosin phosphatase (SMPP-1M) is thought to be a primary mechanism for explaining Ca(2+) sensitization/desensitization in smooth muscle. Ca(2+) sensitization induced by activation of G protein-coupled receptors acting through RhoA involves phosphorylation of Thr-696 (of the human isoform) of the myosin targeting subunit (MYPT1) of SMPP-1M inhibiting activity. In contrast, agonists that elevate intracellular cGMP and cAMP promote Ca(2+) desensitization in smooth muscle through apparent activation of SMPP-1M. We show that cGMP-dependent protein kinase (PKG)/cAMP-dependent protein kinase (PKA) efficiently phosphorylates MYPT1 in vitro at Ser-692, Ser-695, and Ser-852 (numbering for human isoform). Although phosphorylation of MYPT1 by PKA/PKG has no direct effect on SMPP-1M activity, a primary site of phosphorylation is Ser-695, which is immediately adjacent to the inactivating Thr-696. In vitro, phosphorylation of Ser-695 by PKA/PKG appeared to prevent phosphorylation of Thr-696 by MYPT1K. In ileum smooth muscle, Ser-695 showed a 3-fold increase in phosphorylation in response to 8-bromo-cGMP. Addition of constitutively active recombinant MYPT1K to permeabilized smooth muscles caused phosphorylation of Thr-696 and Ca(2+) sensitization; however, this phosphorylation was blocked by preincubation with 8-bromo-cGMP. These findings suggest a mechanism of Ca(2+) desensitization in smooth muscle that involves mutual exclusion of phosphorylation, whereby phosphorylation of Ser-695 prevents phosphorylation of Thr-696 and therefore inhibition of SMPP-1M.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban külföldön készült közlemény
Megjelenés:	Journal of Biological Chemistry. - 279 : 33 (2004), p. 34496-34504. -
További szerzők:	MacDonald, Justin A. Ma, Chaoyu Borman, Meredith A. Hartshorne, David J. Haystead, Timothy A. J. Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: