CCL

Összesen 11 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM028164
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Regulation of phosphorylase kinase in Drosophila melanogaster / V. Dombrádi, V. Risnik, F. Erdődi, G. Bot, P. Friedrich
Dátum:1987
Megjegyzések:The regulation of phosphorylase kinase has been studied in crude homogenates of adult flies and larval brains of Drosophila melanogaster. The kinase has an alkaline pH optimum (about pH 8.6), is inhibited by an excess of Mg2+ and is stimulated by Ca2+ in the homogenates. Incubation of larval brains with octopamine, especially in the presence of theophylline, or with forskolin, markedly elevated the level of cAMP with no, or marginal, activation of phosphorylase. In contrast, Ca2+ in the presence of A-23187 caused a two-fold increase in phosphorylase View the MathML source. The mutant dunceM11 flies contain six to seven times as much cAMP as the wild type Canton-S flies and have a somewhat elevated phosphorylase View the MathML source level.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
phosphorylase kinase
glycogen phosphorylase
calcium ion
cyclic AMP
Drosophila
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Insect Biochemistry. - 17 : 4 (1987), p. 579-585. -
További szerzők:Risnik V. Friedrich Péter Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM029382
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Autophosphorylation of phosphorylase kinase and its regulatory function in the dephosphorylation of phosphorylase A / F. Erdődi, Éva Bakó, G. Bot, P. Gergely
Dátum:1987
Megjegyzések:Autophosphorylation of phosphorylase kinase was measured under conditions that favoured autoactivation. Heparin and troponin C stimulated the autophosphorylation of phosphorylase kinase at pH 6.8 in a Ca2+-dependent manner. The concentration required for the half-maximal stimulation of autophosphorylation for calcium ions was 2 microM in the absence of effectors, whereas 0.7 microM and 0.1 microM in the presence of troponin C and heparin, respectively. Calmodulin increased the rate of autophosphorylation of the alpha subunit only, resulting in a slight increase in the rate of autoactivation of phosphorylase kinase. Troponin C, heparin and polybrene enhanced the rate of autophosphorylation of both alpha and beta subunits. The increased autophosphorylation coincided with an enhancement of kinase activity. Neither of these stimulatory macromolecules had significant influence on the total number of phosphate groups incorporated into the alpha or beta subunits by autophosphorylation. Thio-autophosphorylated form of phosphorylase kinase behaved as an inhibitor in the dephosphorylation of phosphorylase a by the catalytic subunits of phosphatase-1 or phosphatase-2A and by the latent form of phosphatase-2A. Concentration of phosphorylase kinase needed to 50% inhibition was in the range of 0.05-0.08 microM.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Acta Biochimica et Biophysica Hungarica. - 22 : 4 (1987), p. 425-438. -
További szerzők:Bakó Éva (1958-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM029369
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Ciklikus AMP-dependens protein kináz aktivitásának gátlása az ATP szerkezeti analógjaival / Erdődi Ferenc, Gergely Pál, Bot György
Dátum:1981
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok magyar nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Kísérletes Orvostudomány. - 33 (1981), p. 640-645. -
További szerzők:Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM029058
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Ca2+-dependent stimulation of muscle and liver phosphorylase kinase by heparin / F. Erdődi, P. Gergely, Gy. Bot
Dátum:1984
Megjegyzések:Heparin stimulates the activity of nonactivated and activated skeletal muscle phosphorylase kinase in a Ca2+-dependent manner. The stimulatory effect of heparin on the activity of nonactivated phosphorylase kinase is also expressed in the presence of calmodulin and glycogen. Heparin acted in synergism with glycogen. Heparin increases the affinity of phosphorylase kinase to Ca2+ 5-12 fold depending upon the activation conditions. Ca2+ influences the stimulation of liver phosphorylase kinase by heparin in a similar way.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:International Journal of Biochemistry. - 16 : 12 (1984), p. 1391-1394. -
További szerzők:Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM029057
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Effects of acidic and basic macromolecules on the activity of protein phosphatase-1 / Ferenc Erdődi, Csilla Csortos, György Bot, Pál Gergely
Dátum:1985
ISSN:0167-4838
Megjegyzések:The dephosphorylation of phosphorylase a by the catalytic subunit of protein phosphatase-1 obtained from rabbit skeletal muscle is inhibited by heparin in a noncompetitive manner with respect to phosphorylase a (Ki = 8 micrograms/ml). The inhibitory effect of heparin is also observed in the presence of effectors (e.g., glucose and AMP) modifying the dephosphorylation of phosphorylase a. Heat-stable protein inhibitors of protein phosphatase-1 can develop their inhibitory effect of the activity of protein phosphatase-1 even in the presence of heparin. The inhibitory effect of heparin and the heat-stable inhibitor-2 of phosphatase is additive. Polybrene, a heparin antagonist, prevented phosphatase-1 from the inhibition caused by heparin or the inhibitors. Proteins with basic character, histone fractions (H1, H3) and protamine sulfate, can counteract with the inhibitory effect of heparin, but they cannot intercept the actions of inhibitor-1 or -2.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Protein phosphatase
Enzyme inhibitor
Polybrene
Rabbit skeletal muscle
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). Protein Structure and Molecular Enzymology. - 827 : 1 (1985), p. 23-29. -
További szerzők:Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM029054
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Separation of rabbit liver latent and spontaneously active phosphorylase phosphatases by chromatography on heparin-sepharose / Ferenc Erdődi, Csilla Csortos, György Bot, Pál Gergely
Dátum:1985
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:Latent and spontaneously active forms of phosphorylase phosphatase were separated by heparin-Sepharose chromatography of rabbit liver extract. The latent enzyme had an absolute polycation (histone H1, polybrene) requirement for the activity assayed with phosphorylase a and phosphorylase kinase substrates. Ethanol treatment resulted in the activation of both phosphatases by dissociating of 150-180 kDa holoenzymes to 33-38 kDa catalytic subunits as judged by gel filtration. The latent and spontaneously active phosphatases were differentiated according to their abilities to dephosphorylate the alpha and the beta subunits of phosphorylase kinase and sensitivities to inhibition by inhibitor-2 or heparin, and were classified as type-2A and type-1 phosphatases, respectively.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Biochemical and Biophysical Research Communications. - 128 : 2 (1985), p. 705-712. -
További szerzők:Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM029384
Első szerző:Gergely Pál (biokémikus)
Cím:Purification and regulation of protein phosphatases in latent and active forms / Pál Gergely, Ferenc Erdődi, György Bot
Dátum:1986
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Advances in Protein Phosphatases. - 3 (1986), p. 49-72. -
További szerzők:Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM028875
Első szerző:Gergely Pál (biokémikus)
Cím:Heparin inhibits the activity of protein phosphatase-1 / Pál Gergely, Ferenc Erdődi, György Bot
Dátum:1984
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:Heparin inhibited the dephosphorylation of rabbit skeletal muscle or liver phosphorylase a by protein phosphatase-1. Other glycosaminoglycans (chondroitin sulfates) and their constituents were found to be without effect. The chromatography of a partially purified phosphatase preparation on heparin-Sepharose CL-6B resulted in a fraction that did not bind to the matrix and its activity was not inhibited by heparin or inhibitor-1. The phosphatase bound to heparin-Sepharose was eluted by 0.2 M NaCl and was inhibited by heparin or inhibitor-1.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Febs Letters. - 169 : 1 (1984), p. 45-48. -
További szerzők:Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM029368
Első szerző:Vereb György (biokémikus, sejtbiológus)
Cím:Immobilizáció hatása a vázizom néhány glikolitikus enzimére / Vereb György, Bot György, Szűcs Kornélia, F. Kovács Edit, Erdődi Ferenc, Kalapos István, Szöőr Árpád, Szilágyi Tibor
Dátum:1983
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok magyar nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Kísérletes Orvostudomány. - 35 (1983), p. 292-297. -
További szerzők:F. Kovács Edit Kalapos István (1954-) (orvos, élettanász) Szöőr Árpád Szilágyi Tibor (1921-2007) (élettanász) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész) Szűcs Kornélia (1945-) (biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM029048
Első szerző:Vereb György (biokémikus, sejtbiológus)
Cím:Regulatory subunit of type II cAMP-dependent protein-kinase as substrate and inhibitor of protein phosphatase-1 and -2A / György Vereb, Ferenc Erdődi, Béla Tóth, György Bot
Dátum:1986
ISSN:0014-5793
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Febs Letters. - 197 : 1-2 (1986), p. 139-142. -
További szerzők:Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM023747
Első szerző:Vereb György (biokémikus, sejtbiológus)
Cím:Effect of immobilization on some glycolytic enzymes of skeletal muscle / Vereb G., Bot G., Szücs K., Kovács E., Erdödi F., Kalapos I., Szöör A., Rapcsák M., Szilágyi T.
Dátum:1984
ISSN:1588-2683
Megjegyzések:The effect of immobilization by plaster cast was studied on the activities of phosphoglucomutase (PGM), pyruvate kinase ( PyK ) and cAMP-dependent protein kinase in fast (extensor digitorum longus [EDL]), and slow (soleus) muscles of rats. In control untreated animals, PGM and PyK activities are 3 and 5 fold higher respectively in EDL than in soleus in correlation with the high glycolytic activity of fast muscles. During the four weeks period of immobilization a 20% decrease occurred in PGM activity, to which no limiting role in glycolysis is attributed, while PyK which has a regulatory function, showed a 35% decrease in EDL; at the same time in the soleus the activity of these enzymes did not change. The decrease of PGM and PyK activity in EDL diminished the difference between the slow and fast muscles, and it was evaluated as a tendency to dedifferentiation (transformation). The activity of cAMP-dependent protein kinase, in contrast to the glycolytic enzymes, was higher in the soleus than in the EDL and during immobilization it did not change significantly in either the muscles.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
Megjelenés:Acta Physiologica Hungarica. - 63 : 1 (1984), p. 55-61. -
További szerzők:Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész) Szűcs Kornélia (1945-) (biokémikus) Kovács E. Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Kalapos István (1954-) (orvos, élettanász) Szöőr Árpád Rapcsák Marianna (1948-) (biológia-kémia szakos tanár) Szilágyi Tibor (1921-2007) (élettanász)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.