Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 2 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM028721
Első szerző:
Ito, Masaaki
Cím:
Myosin phosphatase : structure, regulation and function / Masaaki Ito, Takeshi Nakano, Ferenc Erdődi, David J. Hartshorne
Dátum:
2004
ISSN:
0300-8177
Megjegyzések:
Phosphorylation of myosin II plays an important role in many cell functions, including smooth muscle contraction. The level of myosin II phosphorylation is determined by activities of myosin light chain kinase and myosin phosphatase (MP). MP is composed of 3 subunits: a catalytic subunit of type 1 phosphatase, PPlc; a targeting subunit, termed myosin phosphatase target subunit, MYPT; and a smaller subunit, M20, of unknown function. Most of the properties of MP are due to MYPT and include binding of PP1c and substrate. Other interactions are discussed. A recent discovery is the existence of an MYPT family and members include, MYPT1, MYPT2, MBS85, MYPT3 and TIMAP. Characteristics of each are outlined. An important discovery was that the activity of MP could be regulated and both activation and inhibition were reported. Activation occurs in response to elevated cyclic nucleotide levels and various mechanisms are presented. Inhibition of MP is a major component of Ca2+-sensitization in smooth muscle and various molecular mechanisms are discussed. Two mechanisms are cited frequently: (1) Phosphorylation of an inhibitory site on MYPT1, Thr696 (human isoform) and resulting inhibition of PP1c activity. Several kinases can phosphorylate Thr696, including Rho-kinase that serves an important role in smooth muscle function; and (2) Inhibition of MP by the protein kinase C-potentiated inhibitor protein of 17 kDa (CPI-17). Examples where these mechanisms are implicated in smooth muscle function are presented. The critical role of RhoA/Rho-kinase signaling in various systems is discussed, in particular those vascular smooth muscle disorders involving hypercontractility.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
külföldön készült közlemény
Megjelenés:
Molecular and Cellular Biochemistry. - 259 : 1-2 (2004), p. 197-209. -
További szerzők:
Nakano, Takeshi
Hartshorne, David J.
Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus)
Internet cím:
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM029386
Első szerző:
Okubo, Setsuya
Cím:
Characterization of a myosin-bound phosphatase from smooth muscle / Setsuya Okubo, Ferenc Erdődi, Masaaki Ito, Kazuhito Ichikawa, Tokuji Konishi, Takashi Nakano, Takanori Kawamura, David L. Brautigan, David J. Hartshorne
Dátum:
1993
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
külföldön készült közlemény
Megjelenés:
Advances in Protein Phosphatases. - 7 (1993), p. 295-314. -
További szerzők:
Ito, Masaaki
Ichikawa, Kazuhito
Konishi, Tokuji
Nakano, Takeshi
Kawamura, Takanori
Brautigan, David L.
Hartshorne, David J.
Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus)
Internet cím:
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.