Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 2 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM028890
Első szerző:
Lányi Árpád (biológus, immunológus)
Cím:
The homolog of the five SH3-domain protein (HOFI/SH3PXD2B) regulates lamellipodia formation and cell spreading / Lányi Á., Baráth M., Péterfi Z., Bogel G., Orient A., Simon T., Petrovszki E., Kis-Tóth K., Sirokmány G., Rajnavölgyi É., Terhorst C., Buday L., Geiszt M.
Dátum:
2011
ISSN:
1932-6203
Megjegyzések:
Motility of normal and transformed cells within and across tissues requires specialized subcellular structures, e. g. membrane ruffles, lamellipodia and podosomes, which are generated by dynamic rearrangements of the actin cytoskeleton. Because the formation of these sub-cellular structures is complex and relatively poorly understood, we evaluated the role of the adapter protein SH3PXD2B [HOFI, fad49, Tks4], which plays a role in the development of the eye, skeleton and adipose tissue. Surprisingly, we find that SH3PXD2B is requisite for the development of EGF-induced membrane ruffles and lamellipodia, as well as for efficient cellular attachment and spreading of HeLa cells. Furthermore, SH3PXD2B is present in a complex with the non-receptor protein tyrosine kinase Src, phosphorylated by Src, which is consistent with SH3PXD2B accumulating in Src-induced podosomes. Furthermore, SH3PXD2B closely follows the subcellular relocalization of cortactin to Src-induced podosomes, EGF-induced membrane ruffles and lamellipodia. Because SH3PXD2B also forms a complex with the C-terminal region of cortactin, we propose that SH3PXD2B is a scaffold protein that plays a key role in regulating the actin cytoskeleton via Src and cortactin.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
lamellipodia, podosome
scaffold protein
Megjelenés:
PLoS One. - 6 : 8 (2011), p. e23653. -
További szerzők:
Baráth Mónika (1980-) (Phd hallgató)
Péterfi Zalán
Bogel Gábor
Orient Anna
Simon Tünde (1984-) (biokémikus, molekuláris biológus)
Petrovszki Enikő
Kis-Tóth Katalin (1975-) (immunológus)
Sirokmány Gábor
Rajnavölgyi Éva (1950-) (immunológus)
Terhorst, Cox
Buday László
Geiszt Miklós
Pályázati támogatás:
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Molekuláris immunológia
Internet cím:
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM014046
Első szerző:
Petheő Gábor L.
Cím:
Molecular and Functional Characterization of H(v)1 Proton Channel in Human Granulocytes / Petheo Gabor L., Anna Orient, Monika Barath, Istvan Kovacs, Bence Rethi, Arpad Lanyi, Aniko Rajki, Eva Rajnavolgyi, Miklos Geiszt
Dátum:
2010
Megjegyzések:
Voltage-gated proton current (I-Hv) has been characterized in several cell types, but the majority of the data was collected in phagocytes, especially in human granulocytes. The prevailing view about the role of I-Hv in phagocytes is that it is an essential supporter of the intense and sustained activity of Nox2 (the core enzyme of the phagocyte NADPH oxidase complex) during respiratory burst. Recently H(v)1, a voltage-gated proton channel, was cloned, and leukocytes from H(v)1 knockout mice display impaired respiratory burst. On the other hand, hardly anything is known about H(v)1 in human granulocytes. Using qPCR and a self made antibody, we detected a significant amount of H(v)1 in human eosinophil and neutrophil granulocytes and in PLB-985 leukemia cells. Using different crosslinking agents and detergents in reducing and non-reducing PAGE, significant expression of H(v)1 homodimers, but not that of higher-order multimers, could be detected in granulocytes. Results of subcellular fractionation and confocal imaging indicate that H(v)1 is resident in both plasmalemmal and granular membrane compartments of resting neutrophils. Furthermore, it is also demonstrated that H(v)1 accumulates in phagosome wall during zymosan engulfment together with, but independently of Nox2. During granulocytic differentiation early and parallel upregulation of H(v)1 and Nox2 expression was observed in PLB-985 cells. The upregulation of H(v)1 or Nox2 expression did not require the normal expression of the other molecule. Using RNA interference, we obtained strong correlation between H(v)1 expression and I-Hv density in PLB-985 cells. It is also demonstrated that a massive reduction in H(v)1 expression can limit the Nox2 mediated superoxide production of PLB-985 granulocytes. In summary, beside monomers native H(v)1 forms stable proton channel dimer in resting and activated human granulocytes. The expression pattern of H(v)1 in granulocytes is optimized to support intense NADPH oxidase activity.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Chronic Granulomatous-Disease
Phagocyte Respiratory Burst
Human-Neutrophilis
Superoxide-Production
Reactive Oxygen
Voltage Sensor
2 Pores
HV1
Conductance
Currents
Megjelenés:
PloS One. - 5 : 11 (2010), p. e14081. -
További szerzők:
Orient Anna
Baráth Mónika (1980-) (Phd hallgató)
Kovács István (Budapest)
Réthi Bence (1973-) (biológus, immunológus)
Lányi Árpád (1962-) (biológus, immunológus)
Rajki Anikó
Rajnavölgyi Éva (1950-) (immunológus)
Geiszt Miklós
Pályázati támogatás:
K 63700
OTKA
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.