CCL

Összesen 4 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM082548
035-os BibID:(WoS)000465084800019 (Scopus)85063767805 (PMID)30936495
Első szerző:Giannakis, Nikolas
Cím:Dynamic changes to lipid mediators support transitions among macrophage subtypes during muscle regeneration / Nikolas Giannakis, Brian E. Sansbury, Andreas Patsalos, Tristan T. Hays, Colin O. Riley, Xianlin Han, Matthew Spite, Laszlo Nagy
Dátum:2019
ISSN:1529-2908
Megjegyzések:Muscle damage elicits a sterile immune response that facilitates complete regeneration. Here, we used mass spectrometry-based lipidomics to map the mediator lipidome during the transition from inflammation to resolution and regeneration in skeletal muscle injury. We observed temporal regulation of glycerophospholipids and production of pro-inflammatory lipid mediators (for example, leukotrienes and prostaglandins) and specialized pro-resolving lipid mediators (for example, resolvins and lipoxins) that were modulated by ibuprofen. These time-dependent profiles were recapitulated in sorted neutrophils and Ly6Chi and Ly6Clo muscle-infiltrating macrophages, with a distinct pro-resolving signature observed in Ly6Clo macrophages. RNA sequencing of macrophages stimulated with resolvin D2 showed similarities to transcriptional changes found during the temporal transition from Ly6Chi macrophage to Ly6Clo macrophage. In vivo, resolvin D2 increased Ly6Clo macrophages and functional improvement of the regenerating muscle. These results reveal dynamic lipid mediator signatures of innate immune cells and provide a proof of concept for their exploitable effector roles in muscle regeneration.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Nature Immunology. - 20 : 5 (2019), p. 626-636. -
További szerzők:Sansbury, Brian E. Patsalos, Andreas Hays, Tristan T. Riley, Colin O. Han, Xianlin Spite, Matthew Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Pályázati támogatás:OTKA-116855
OTKA
K124298
OTKA
KH126885
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00006
GINOP
GINOP-2.1.7-15-2016-01487
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM003812
Első szerző:Itoh, Toshimasa
Cím:Structural basis for the activation of PPARgamma by oxidized fatty acids / Itoh, T., Fairall, L., Amin, K., Inaba, Y., Szántó, A., Bálint, L. B., Nagy, L., Yamamoto, K., Schwabe, J. W. R.
Dátum:2008
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Nature Structural and Molecular Biology. - 15 : 9 (2008), p. 924-931. -
További szerzők:Fairall, Louise Amin, Kush Inaba, Yuka Szántó Attila (1976-) (orvos, biokémikus) Bálint Bálint László (1971-) (kutató orvos) Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Yamamoto, Keiko Schwabe, John W. R.
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM091055
Első szerző:Lin, Richard J.
Cím:Role of the histone deacetylase complex in acute promyelocytic leukaemia / Lin Richard J., Nagy Laszlo, Inoue Satoshi, Shao Wenlin, Miller Wilson H., Evans Ronald M.
Dátum:1998
ISSN:0028-0836
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok levél
folyóiratcikk
Megjelenés:Nature. - 391 : 6669 (1998), p. 811-814. -
További szerzők:Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Inoue, Satoshi Shao, Wenlin Miller, Wilson H. Evans, Ronald M.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM019010
Első szerző:Oberoi, Jasmeen
Cím:Structural basis for the assembly of the SMRT/NCoR core transcriptional repression machinery / Jasmeen Oberoi, Louise Fairall, Peter J. Watson, Ji-Chun Yang, Zsolt Czimmerer, Thorsten Kampmann, Benjamin T. Goult, Jacquie A. Greenwood, John T. Gooch, Bettina C. Kallenberger, László Nagy, David Neuhaus, John W. R. Schwabe
Dátum:2011
ISSN:1545-9993
Megjegyzések:Eukaryotic transcriptional repressors function by recruiting large coregulatory complexes that target histone deacetylase enzymes to gene promoters and enhancers. Transcriptional repression complexes, assembled by the corepressor NCoR and its homolog SMRT, are crucial in many processes, including development and metabolic physiology. The core repression complex involves the recruitment of three proteins, HDAC3, GPS2 and TBL1, to a highly conserved repression domain within SMRT and NCoR. We have used structural and functional approaches to gain insight into the architecture and biological role of this complex. We report the crystal structure of the tetrameric oligomerization domain of TBL1, which interacts with both SMRT and GPS2, and the NMR structure of the interface complex between GPS2 and SMRT. These structures, together with computational docking, mutagenesis and functional assays, reveal the assembly mechanism and stoichiometry of the corepressor complex.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Nature Structural & Molecular Biology 18 : 2 (2011), p. 177-184. -
További szerzők:Fairall, Louise Watson, Peter J. Yang, Ji-Chun Czimmerer Zsolt (1981-) (molekuláris biológus) Kampmann, Thorsten Goult, Benjamin T. Greenwood, Jacquie A. Gooch, John T. Kallenberger, Bettina C. Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Neuhaus, David Schwabe, John W. R.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1