Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM074271
035-os BibID:	(WoS)000438781600007 (Scopus)85047721348
Első szerző:	Agostini, Maura
Cím:	A Pharmacogenetic Approach to the Treatment of Patients With PPARG Mutations / Maura Agostini, Erik Schoenmakers, Junaid Beig, Louise Fairall, Istvan Szatmari, Odelia Rajanayagam, Frederick W. Muskett, Claire Adams, A. David Marais, Stephen O'Rahilly, Robert K. Semple, Laszlo Nagy, Amit R. Majithia, John W. R. Schwabe, Dirk J. Blom, Rinki Murphy, Krishna Chatterjee, David B. Savage
Dátum:	2018
ISSN:	0012-1797
Megjegyzések:	Loss-of-function mutations in PPARG cause familial partial lipodystrophy type 3 (FPLD3) and severe metabolic disease in many patients. Missense mutations in PPARG are present in ?1 in 500 people. Although mutations are often binarily classified as benign or deleterious, prospective functional classification of all missense PPARG variants suggests that their impact is graded. Furthermore, in testing novel mutations with both prototypic endogenous (e.g., prostaglandin J2 [PGJ2]) and synthetic ligands (thiazolidinediones, tyrosine agonists), we observed that synthetic agonists selectively rescue function of some peroxisome proliferator-activated receptor-γ (PPARγ) mutants. We report on patients with FPLD3 who harbor two such PPARγ mutations (R308P and A261E). Both PPARγ mutants exhibit negligible constitutive or PGJ2-induced transcriptional activity but respond readily to synthetic agonists in vitro, with structural modeling providing a basis for such differential ligand-dependent responsiveness. Concordant with this finding, dramatic clinical improvement was seen after pioglitazone treatment of a patient with R308P mutant PPARγ. A patient with A261E mutant PPARγ also responded beneficially to rosiglitazone, although cardiomyopathy precluded prolonged thiazolidinedione use. These observations indicate that detailed structural and functional classification can be used to inform therapeutic decisions in patients with PPARG mutations.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Diabetes. - 67 : 6 (2018), p. 1086-1092. -
További szerzők:	Schoenmakers, Erik Beig, Junaid Fairall, Louise Szatmári István (1971-) (biológus) Rajanayagam, Odelia Muskett, Frederick W. Adams, Claire Marais, A. David O'Rahilly, Stephen Semple, Robert K. Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Majithia, Amit R. Schwabe, John W. R. Blom, Dirk J. Murphy, Rinki Chatterjee, Krishna Savage, David B.
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM003812
Első szerző:	Itoh, Toshimasa
Cím:	Structural basis for the activation of PPARgamma by oxidized fatty acids / Itoh, T., Fairall, L., Amin, K., Inaba, Y., Szántó, A., Bálint, L. B., Nagy, L., Yamamoto, K., Schwabe, J. W. R.
Dátum:	2008
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Nature Structural and Molecular Biology. - 15 : 9 (2008), p. 924-931. -
További szerzők:	Fairall, Louise Amin, Kush Inaba, Yuka Szántó Attila (1976-) (orvos, biokémikus) Bálint Bálint László (1971-) (kutató orvos) Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Yamamoto, Keiko Schwabe, John W. R.
Internet cím:	elektronikus változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM019010
Első szerző:	Oberoi, Jasmeen
Cím:	Structural basis for the assembly of the SMRT/NCoR core transcriptional repression machinery / Jasmeen Oberoi, Louise Fairall, Peter J. Watson, Ji-Chun Yang, Zsolt Czimmerer, Thorsten Kampmann, Benjamin T. Goult, Jacquie A. Greenwood, John T. Gooch, Bettina C. Kallenberger, László Nagy, David Neuhaus, John W. R. Schwabe
Dátum:	2011
ISSN:	1545-9993
Megjegyzések:	Eukaryotic transcriptional repressors function by recruiting large coregulatory complexes that target histone deacetylase enzymes to gene promoters and enhancers. Transcriptional repression complexes, assembled by the corepressor NCoR and its homolog SMRT, are crucial in many processes, including development and metabolic physiology. The core repression complex involves the recruitment of three proteins, HDAC3, GPS2 and TBL1, to a highly conserved repression domain within SMRT and NCoR. We have used structural and functional approaches to gain insight into the architecture and biological role of this complex. We report the crystal structure of the tetrameric oligomerization domain of TBL1, which interacts with both SMRT and GPS2, and the NMR structure of the interface complex between GPS2 and SMRT. These structures, together with computational docking, mutagenesis and functional assays, reveal the assembly mechanism and stoichiometry of the corepressor complex.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Nature Structural & Molecular Biology 18 : 2 (2011), p. 177-184. -
További szerzők:	Fairall, Louise Watson, Peter J. Yang, Ji-Chun Czimmerer Zsolt (1981-) (molekuláris biológus) Kampmann, Thorsten Goult, Benjamin T. Greenwood, Jacquie A. Gooch, John T. Kallenberger, Bettina C. Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Neuhaus, David Schwabe, John W. R.
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: