Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM086696
035-os BibID:	(WoS)000553333300022 (Scopus)85088493600
Első szerző:	Fadel, Lina (gyógyszerész)
Cím:	Agonist binding directs dynamic competition among nuclear receptors for heterodimerization with retinoid X receptor / Lina Fadel, Bálint Rehó, Julianna Volkó, Dóra Bojcsuk, Zsuzsanna Kolostyák, Gergely Nagy, Gabriele Müller, Zoltán Simándi, Éva Hegedüs, Gábor Szabó, Katalin Tóth, Laszlo Nagy, György Vámosi
Dátum:	2020
ISSN:	0021-9258 1083-351X
Megjegyzések:	Retinoid X receptor (RXR) plays a pivotal role as a transcriptional regulator and serves as an obligatory heterodimerization partner for at least 20 other nuclear receptors (NRs). Given a potentially limiting/sequestered pool of RXR and simultaneous expression of several RXR partners, we hypothesized that NRs compete for binding to RXR and that this competition may be directed by specific agonist treatment. Here, we tested this hypothesis on three NRs: peroxisome proliferator-activated receptor γ (PPARγ), vitamin D receptor (VDR), and retinoic acid receptor α (RARα). Evaluation of competition relied on a nuclear-translocation assay applied in a three-color imaging model system by detecting changes in heterodimerization between RXRα and one of its partners (NR1), in the presence of another competing partner (NR2). Our results indicated dynamic competition between the NRs governed by two mechanisms. First, in the absence of agonist treatment, there is a hierarchy of affinities between RXRα and its partners in the following order: RARα>PPARγ>VDR. Second, upon agonist treatment, RXRα favors the liganded partner. We conclude that recruiting RXRα by the liganded NR not only facilitates a stimulus-specific cellular response, but might also impede other NR pathways involving RXRα.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Journal of Biological Chemistry. - 295 : 29 (2020), p. 10045-10061. -
További szerzők:	Rehó Bálint (1992-) Volkó Julianna (1983-) (biotechnológus) Bojcsuk Dóra (1990-) (klinikai laboratóriumi kutató) Kolostyák Zsuzsanna Nagy Gergely (1986-) (molekuláris biológus) Müller, Gabriele Simándi Zoltán (1984-) (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus) Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus) Szabó Gábor (1953-) (biofizikus) Tóth Katalin Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	NKFIH NN129371 egyéb NKFIH KKP129909 egyéb NKFIH K124298 egyéb GINOP-2.3.2-15-2016-00050 GINOP GINOP-2.3.3-15-2016-00003 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM083089
035-os BibID:	(WoS)000509420400074 (Scopus)85078380578
Első szerző:	Rehó Bálint
Cím:	Simultaneous Mapping of Molecular Proximity and Comobility Reveals Agonist-Enhanced Dimerization and DNA Binding of Nuclear Receptors / Rehó Bálint, Lau Lukas, Mocsár Gábor, Müller Gabriele, Fadel Lina, Brázda Péter, Nagy László, Tóth Katalin, Vámosi György
Dátum:	2020
ISSN:	0003-2700
Megjegyzések:	Single Plane Illumination Microscopy (SPIM) revolutionized time lapse imaging of live cells and organisms due to its high speed and reduced photodamage. Quantitative mapping of molecular (co)mobility by fluorescence (cross-) correlation spectroscopy (F(C)CS) in a SPIM has been introduced to reveal molecular diffusion and binding. A complementary aspect of interactions is proximity, which can be studied by Fo?rster resonance energy transfer (FRET). Here, we extend SPIM-FCCS by alternating laser excitation, which reduces false positive cross-correlation and facilitates comapping of FRET. Thus, different aspects of interacting systems can be studied simultaneously, and molecular subpopulations can be discriminated by multiparameter analysis. After demonstrating the benefits of the method on the AP-1 transcription factor, the dimerization and DNA binding behavior of retinoic acid receptor (RAR) and retinoid X receptor (RXR) is revealed, and an extension of the molecular switch model of the nuclear receptor action is proposed. Our data imply that RAR agonist enhances RAR?RXR heterodimerization, and chromatin binding/dimerization are positively correlated. We also propose a ligand induced conformational change bringing the N-termini of RAR and RXR closer together. The RXR agonist increased homodimerization of RXR suggesting that RXR may act as an autonomous transcription factor.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Analytical Chemistry. - 92 : 2 (2020), p. 2207-2215. -
További szerzők:	Lau, Lukas Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Müller, Gabriele Fadel, Lina (1988-) (gyógyszerész) Brázda Péter (1980-) (biológus, angol-magyar szakfordító) Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Tóth Katalin (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00026 GINOP GINOP-2.3.3-15-2016-00030 GINOP NN129371 from the National Research, Development, and Innovation Office, Hungary Egyéb German Academic Exchange Service Egyéb Tempus Public Foundation 273478 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: